植物热激蛋白90的分子作用机理及其利用研究进展北大核心CSCD

热激蛋白90(HSP90,heat shock protein 90)广泛介导了胁迫信号的传递,在控制人体细胞正常生长和促进肿瘤细胞发育中起着重要作用。目前,HSP90已成为细胞免疫、信号转导以及抗肿瘤研究的前沿课题。但植物HSP90的生理功能研究起步较晚,最近的研究发现HSP90在植物发育、胁迫环境的应答以及抗病性中起着重要作用。本文从分子生物学角度,系统综述了植物HSP90分子作用机理研究的最新进展,以及在改良植物抗性上的应用,以期为通过基因工程方法改良作物抗性提供参考。     

植物热激蛋白70的分子作用机理及其利用研究进展

热激蛋白70（heat shock protein 70,HSP70）广泛参与胁迫环境的响应,在诱发人体肿瘤细胞凋亡,增强肿瘤的免疫原性中起着重要作用。然而,植物HSP70的生理功能研究起步较晚,最近的研究发现植物HSP70在细胞内主要参与新生肽的折叠与成熟、损伤蛋白的降解和蛋白运输;植物HSP70在非生物胁迫环境的应答、抗病性及植物发育中起着重要作用。本文从分子生物学角度,系统综述了植物HSP70分子作用机理研究的进展,以及在提高植物抗逆性方面的作用,以期为基因工程方法改良作物抗性提供参考。     

植物热激蛋白70

植物热激蛋白70(HsP70)由多基因家族编码.除热胁迫外,其它环境因素如低温、干旱等也能诱导HSP70基因的大量表达.HSP70主要参与新生肽的成熟与分拣、变性蛋白的复性或降解等细胞活动.该文介绍HSP70的结构、功能和调控的研究现状.     

热激蛋白90与热激应答

热激蛋白90(heat shock protein 90,HSP90)作为机体重要的分子伴侣之一,主要是维持机体内环境的稳态.在机体遭受内外界刺激时,体内氧化-抗氧化平衡失调诱发机体热激应答,诱导HSP90高表达来抵御刺激对机体造成的损伤.     

植物热激蛋白与作物非生物抗逆性的改良

文章就植物热激蛋白(Hsps)的种类、产生、生物学功能及其在作物抗逆性改良中的研究进展作介绍。     

植物的热激蛋白

综述和讨论植物热激蛋白的产生和分布、基因表达调控及其功能的研究进展、存在的问题和研究的方向。     

昆虫热激蛋白90的研究进展

热激蛋白90(Heat shock protein 90,Hsp90)是细胞内最为广泛的分子伴侣之一,间接调控细胞内多条与细胞增殖、分化、存活、滞育以及与凋亡相关的信号转导通路。近年来,对Hsp90家族成员在分子水平上的认识不断深入,Hsp90已成为细胞免疫、信号转导以及抗肿瘤研究的前沿课题。昆虫功能基因组的研究正在世界范围内掀起热潮,与昆虫滞育相关热激蛋白的研究也不断深入。对近年来国内外Hsp90的生物学特性、生物学功能及其在昆虫防治中的研究现状及前景进行综述,以期为害虫综合防治的研究提供参考信息。     

植物热激蛋白及其功能

植物热激蛋白及其功能＊刘德立（华中师范大学生物系,武汉４３００７０）ＨＥＡＴ－ＳＨＯＣＫＰＲＯＴＥＩＮＳＯＦＰＬＡＮＴＳＡＮＤＴＨＥＩＲＦＵＮＣＴＩＯＮＳＬｉｕＤｅ－ｌｉ（ＢｉｏｌｏｇｙＤｅｐａｒｔｍｅｎｔｏｆＨｕａｚｈｏｎｇＮｏｒｍａｌＵｎｉｕｅｒ...     

植物热激蛋白的研究进展及其应用

热激蛋白是一组在进化上高度保守的蛋白质,是生物体受环境胁迫时产生应激反应,降低正常基因的表达,并启动热激基因而产生的一种特殊蛋白质,能使机体抵御不良的环境。本文综述了植物热激蛋白的种类、特点、诱导合成、细胞定位及其在生命科学研究中的应用。     

植物A类热激因子研究进展

热激因子（HSFs）是真核生物中结构和功能上相对保守的一个转录因子家族,多个HSFs家族成员,形成了一个复杂的分子网络,它们能通过诱导多种热激蛋白和抗氧化物酶等效应基因的表达,赋予植物应答热、氧化等逆境胁迫的能力。近年来,植物HSF,特别是A类HSF的研究是一个热点,植物A类HSF已被证明广泛的参与热、氧化等多种胁迫应答,而且还能参与植物发育调节。本文综述了近年来植物A类HSF在研究方法、生理功能和相关调控机制的研究进展,并就其存在的问题和今后可能的研究方向做出展望。     

HSP90高表达细胞株的建立及细胞增殖性状的改变

目的:建立稳定高表达热休克蛋白90(HSP90)细胞株,研究其对细胞增殖的影响.方法:含人HSP90 13全长基因的重组质粒pSmycHSP经亚克隆、纯化、酶切鉴定后,用电穿孔法转染到小鼠成纤维细胞系NIH-3T3细胞内.经G418筛选、克隆分离培养,用免疫细胞化学、免疫印迹鉴定阳性克隆.以转染空质粒的NIH-3T3细胞为对照,用MTT法、流式细胞术测定,分析HSP90高表达对细胞增殖和细胞周期的影响.结果:转染pSmycHSP的NIH-3T3细胞HSP90染色增强,生长速度减慢,S期DNA含量降低.结论:己建立稳定高表达热休克蛋白90(HSP90)NIH-3T3细胞株;转染pSmycHSP的NIH-3T3细胞能够有效地表达HSP90,影响细胞周期,使细胞增殖迟滞.     

低表达HSP90α和高表达HSP90β HepG2细胞株的建立

目的:建立HSP90α低表达和HSP90β高表达HepG2细胞株。方法:通过电转染方法将质粒pSilencerHSP90α和pSmycHSP90β转染入HepG2细胞中,应用Western-blotting和MTT法分别鉴定转染效果及绘制细胞生长曲线。结果:带有HSP90αsiRNA片段的质粒和带有HSP90β片段的质粒成功转入HepG2中,转染细胞与未转染细胞生长情况无差别。结论:电转染方法可以有效地将质粒转染入HepG2中去,转染细胞的生长情况将不会影响后续实验的结果。     

Cisplatin differently affects amino terminal and carboxyl terminal domains of HSP90

The 90-kDa heat shock protein (HSP90) is a molecular chaperone that assists in the folding and assembly of proteins in the cytosol. We previously demonstrated that the antineoplastic reagent, cisplatin, inhibits the aggregation prevention activity of mammalian HSP90. We now show that cisplatin binds both the amino terminal and carboxyl terminal domains of the human HSP90 and differently affects these two domains. Cisplatin blocks the aggregation prevention activity of HSP90C, but not HSP90N. In contrast, cisplatin induces a conformational change in HSP90N, but not HSP90C. These results indicate that cisplatin modulates the HSP90 activities through two different mechanisms using the two distinct binding sites of the HSP90 molecule.     

植物耐盐的分子机理研究进展

综述了与植物耐盐性密切相关的小分子渗透物质（脯氨酸,甜菜碱,多元醇,多胺,果聚糖）,晚期胚胎发生富集蛋白（LEA）,调渗蛋白（OSM）,水通道蛋白,K^ 通道蛋白和ATPase等的合成及其相关基因的表达。     

植物褪黑素及其抗逆性研究

褪黑素(N-乙酰-5-甲氧基色胺)是脊椎动物的松果体产生的吲哚类激素,主要参与动物昼夜节律调节.现已证实褪黑素在高等植物中也普遍存在,但对其功能的研究还不甚深入.目前,植物中褪黑素的可能功能包括清除自由基、调节光周期、参与生长调节等.本文简述了植物中褪黑素的研究概况、含量及其合成途径,重点综述了其在提高植物抗逆性方面的功能,并对其研究前景进行展望.     

The Keap1 signaling in the regulation of HSP90 pathway

The Keap1 protein is the master modulator of Nrf2 pathway; moreover, it is the hub of such important processes as cancer, cell stress, inflammation, and chemio- and radio-resistance. That is why Keap1 has become an intriguing pharmacological target. Many recent data show that Keap1 interacts with HSP90 protein. In this study, we use ferulic acid (FA) as antioxidant and anti-inflammatory agent, able to relieve inflammatory response. It is known that treatment with 100 μg of FA can significantly decrease the oxidative stress, so it turns to be useful to study the antioxidant regulation. The RAW 264.7 cells transfected with si-Keap1 and LPS treated are the in vitro model used to study the effects of Keap1 silencing on HSP90 activities and the FA antioxidant modulation. Immunoblot data and qPCR analysis show that Keap1 is involved in HSP90 modulation and on anti-oxidative response. Keap1 silencing affects negatively COX2 activation; in fact western blot and qPCR analysis conducted on RAW 264.7 cells Keap1silenced highlight that LPS treatment does not induce COX2 activation. In addition, the FA anti-oxidative and modulatory effect is abolished in COX2 pathway. The same results are point out using human A549 cell line with an allelic mutation on Keap1 gene, and the protein results are partially inactive. This preliminary study points out that Keap1protein is involved in HSP90 and anti-oxidative pathway regulation.     

Proteomic interrogation of HSP90 and insights for medical research

Introduction: Heat shock protein 90 (HSP90) regulates protein homeostasis in eukaryotes. As a ‘professional interactor’, HSP90 binds to and chaperones many proteins and has both housekeeping and disease-related functions but its regulation remains in part elusive. HSP90 complexes are a target for therapy, notably against cancer, and several inhibitors are currently in clinical trials. Proteomic studies have revealed the vast interaction network of HSP90 and, in doing so, the extent of cellular processes the chaperone takes part in, especially in yeast and human cells. Furthermore, small-molecule inhibitors were used to probe the global impact of its inhibition on the proteome.

Areas covered: We review here recent HSP90-related interactomics and total proteome studies and their relevance for research on cancer, neurodegenerative and pathogen diseases.

Expert commentary: Proteomics experiments are our best chance to identify the context-dependent global proteome of HSP90 and thus uncover and understand its disease-specific biology. However, understanding the complexity of HSP90 will require multiple complementary, quantitative approaches and novel bioinformatics to translate interactions into ordered functional networks and pathways. Developing therapies will necessitate more knowledge on HSP90 complexes and networks with disease relevance and on total proteome changes induced by their perturbation. Most work has been done in cancer, thus a lot remains to be done in the context of other diseases.     

热胁迫对二化螟幼虫血淋巴细胞内活性氧、HSP90及细胞凋亡的影响

为探讨热激条件下二化螟Chilo suppressalis幼虫体内生理上的保护反应,本研究应用流式细胞术分析了热胁迫对二化螟幼虫血淋巴细胞内活性氧（ROS）、热休克蛋白90（HSP90）的产生和对细胞凋亡的影响。结果表明：暴露于33℃,36℃和39℃的二化螟5龄幼虫的ROS与对照（28℃）相比显著提高,分别增加了1.71,1.69和1.38倍;当温度达到33℃以后,ROS不再显著增加。实时定量PCR结果显示,二化螟HSP90基因在热胁迫诱导下表达。流式细胞术检测表明,HSP90的变化与在mRNA水平上的变化高度一致,热胁迫处理没有造成血淋巴细胞凋亡的显著变化。这些研究结果进一步证明热胁迫产生的ROS激活HSP90基因的表达,HSP90蛋白在保护机体免受ROS引起的伤害中起着重要作用,能够抑制血淋巴细胞凋亡的发生。