分子伴侣

分子伴侣是最近十几年才发现的一类非常保守的蛋白家庭。它与酶的作用方式类似，能和某些不同的多肽链非特异性结合，催化介导蛋白质特定构象的形成，参与体内蛋白质的折叠、装配和转运，但又不构成其结构的一部分。这类保守的蛋白家族大致可分为四类，广泛存在于生物体中。其中研究得最多的是热休克蛋白。实际上，分子伴侣是一种蛋白质分子构象的协助者，主要参与蛋白质次级结构的形成。     

分子内分子伴侣--Pro肽在蛋白质折叠中的作用

在体内,许多蛋白质,如很多胞外蛋白酶、某些多肽激素等都以含前导肽的前体形式合成,前导肽在蛋白质折叠中具有分子伴侣的功能。为了与一般意义上的分子伴侣相区别,人们将对蛋白质折叠有帮助的前导肽称为分子内分子伴侣,分子内分子伴侣帮助蛋白质在折叠过程中克服高的能量障碍,某些蛋白质的分子内分子伴侣甚至促进其在氧化性折叠中二硫键的正确配对。     

蒙古戈壁寻“龙”记

在中生代的恐龙家族中,蒙古戈壁的恐龙是不可缺少的成员,也是研究白垩纪恐龙的重要部分。于是,到蒙古寻找和发掘恐龙成为全球恐龙研究者的一大＂奢望＂,每年都有成群的游人和科研人员要慕名来到蒙古这片充满神奇的土地上，寻找收获着各自的梦想与希望。     

等电聚焦

蛋白质分子是带有电荷的两性生物高分子,其正、负电荷的数量是随分子所在环境的酸碱度而变化的。在电场存在下的一定pH缓冲液中,带正电荷的蛋白质分子将向负极移动;带负电荷的蛋白质分子将向正极移动,这就是电泳过程。在某一pH下,蛋白质分子在电场中     

具有分子伴侣功能的抗体

蛋白质的折叠问题一直是生物学研究的前沿之一，蛋白质稳态平衡的破坏与衰老及很多神经退行性疾病的发病机理密切相关，而蛋白质的正确折叠与蛋白质稳态在很大程度上取决于分子伴侣参与构建的复杂网络。许多研究表明，抗体可以作为分子伴侣促进蛋白质的正确折叠，并阻止蛋白质的异常聚集，抗体所具有的严格底物特异性使其具备了治疗特定蛋白质折叠病、帮助包涵体复性等应用潜力。本文简要介绍了分子伴侣的研究进展，详细阐述了具有分子伴侣功能的抗体及单链抗体的研究进展，最后重点讨论了可抑制蛋白质聚集的抗体的研究近况。     

膜蛋白侧向扩散运动的测定

根据生物膜流动镶嵌模型,生物膜的基本结构是功能蛋白质分子浮动镶嵌于类脂双分子层中。带有双亲性基团(亲水基和疏水基)的类脂分子在水解质中由于其结构特性可形成有序的溶致近晶相液晶,蛋白质分子嵌于双层膜内,它处于液晶态环境里,具有快速扩散的可能性。在合适的条件下,蛋白质分子在膜中可进行快速的自由旋转扩散和侧向扩散运动。由于     

N-乙酰氨基葡萄糖转移酶V与肿瘤的关系

最近的研究认为，GnT—V在肿瘤发展及转移过程中是一个双功能蛋白质。GnT—V是一个高尔基体酶，但在某些肿瘤细胞中，GnT-V同类分子在高尔基体不能成簇，分子间二硫键介导的同类蛋白质寡聚体不能形成，GnT—V单体易受蛋白酶攻击，最终分泌到培养基中，分泌出细胞的GnT-V在生理浓度范围内能引起肿瘤血管生成。     

用科学史料引导学生探究学习的尝试--"细胞膜结构"的教学设计

利用生物学史料进行探究 ,是提高学生科学素养 ,培养创新精神最有效的教学方法之一。阐述在“细胞膜结构”一节中 ,运用科学史料引导学生进行探究学习的尝试。1　教材分析1.1　知识要点◆细胞膜保护着细胞 ,并对进出细胞的物质加以控制。◆细胞膜主要由磷脂分子和蛋白质分子构成。◆磷脂双分子层构成细胞膜的基本支架 ,蛋白质分子有的嵌插、有的贯穿在磷脂双分子层中。◆磷脂分子和蛋白质分子可以流动是细胞膜的结构特点。◆细胞膜的外表有一层糖被与细胞表面的识别有密切关系。1.2　关键术语　细胞膜　磷脂分子　蛋白质分子　双分子层　流…     

温度及膜中蛋白质含量与膜粘度和膜中分子排列方向的关系

本实验用闪光诱导的瞬间二向色性方法测量了不同温度以及不同蛋白质含量下菌紫质分子在脂质囊泡膜中的旋转扩散运动.根据旋转扩散运动得到了温度和蛋白质含量与膜粘度以及分子在膜中排列方向的关系.温度和蛋白质的含量都影响膜的粘度,但并不影响蛋白质分子在膜中的排列方向.     

温度及膜中蛋白质含量与膜粘度和膜中分子排列方向的关系

本实验用闪光诱导的瞬间二向色性方法测量了不同温度以及不同蛋白质含量下菌紫质分子在脂质囊泡膜中的旋转扩散运动.根据旋转扩散运动得到了温度和蛋白质含量与膜粘度以及分子在膜中排列方向的关系.温度和蛋白质的含量都影响膜的粘度,但并不影响蛋白质分子在膜中的排列方向.     

纳米狭缝中Aβ蛋白构象变化的间距作用

目的 金属表面对蛋白质分子具有吸附作用,然而在纳米尺度内,蛋白质分子构象受到狭缝的间距作用尚未明确。本文通过在分子动力学模拟中建立不同间距的金原子层,研究纳米级金属狭缝中蛋白质分子构象变化。方法 使用GOIPCHARMM力场在Au (111)金原子界面间对Aβ1-42蛋白单体进行分子动力学仿真,研究无狭缝的水溶液环境下和由5.0、5.5以及8.5 nm狭缝结构与Aβ蛋白相互作用及蛋白质构象变化。结果 当金狭缝结构间距从5.0 nm增加到8.5 nm,Aβ蛋白分子与两侧金层相互作用可由单表面吸附、双表面吸附过渡到无吸附。结论 Aβ蛋白分子在金狭缝结构中与表面发生相互作用,随狭缝间距和蛋白质分子距界面距离的变化,蛋白质分子的状态可能表现为单表面吸附、双表面吸附和无吸附3种状态。     

从震龙化石中提取蛋白质

在某些电影里出现过这样的画面:核武器实验室里,科学家们紧张的工作着,数小时后,从溶解的恐龙骨骼化石中,意外发现了残存的蛋白质。如今,这种事已成为事实。美国洛斯阿拉莫斯国家实验室的化学家W.D.斯波尔及其同事们声称,他们已提取出一些贮存在距今1亿5千万年前震龙骨骼中的蛋白质。在此之前,最早的蛋白质是从距今8千万年前的软体动物化     

蛋白质晶体中的分子堆砌与晶体生长

根据蛋白质晶体结构研究的结果,阐述了蛋白质晶体中分子堆砌模式和分子间的相互作用;并讨论了某些因素对分子堆砌及结晶的影响。     

细胞的信号接收和信号传输(1)

生物要在不断变化的环境中保持内环境的稳定,需要细胞有感知这些变化并且做出反应的能力。细胞对外部信号接收和传输的任务是由蛋白质分子执行的。通过特异结合另一个分子,或者自身被修饰导致局部电荷改变,蛋白质分子可以改变形状,在"开"和"关"2种功能状态之间转换,相当于计算机中的0和1。改变了状态的蛋白质分子又可以使下游的分子改变状态,从而将信息传递下去,最后通过效应蛋白质分子功能的改变实现细胞对传入信号的反应。     

细胞的信号接收和信号传输(2)

生物在不断变化的环境中保持内部状况的稳定,需要细胞具有感知这些变化且做出反应的能力。细胞接收和传输外部信号是由蛋白质分子执行的。通过特异结合另一个分子,或自身被修饰导致局部电荷改变,蛋白质分子可以改变形状,在"开"和"关"2种功能状态之间来回转换,相当于计算机中的0和1。改变了状态的蛋白质分子又可以使下游的分子改变状态,从而将信息传递下去,最后通过效应蛋白质分子功能的改变实现细胞对传入信号的反应。     

细胞的信号接收和信号传输(4)

生物在不断变化的环境中保持内部状况的稳定,需要细胞具有感知这些变化且做出反应的能力。细胞接收和传输外部信号是由蛋白质分子执行的。通过特异结合另一个分子,或自身被修饰导致局部电荷改变,蛋白质分子可以改变形状,在"开"和"关"2种功能状态之间来回转换,相当于计算机中的0和1。改变了状态的蛋白质分子又可以使下游的分子改变状态,从而将信息传递下去,最后通过效应蛋白质分子功能的改变实现细胞对传入信号的反应。     

细胞的信号接收和信号传输(3)

生物在不断变化的环境中保持内部状况的稳定,需要细胞具有感知这些变化且做出反应的能力。细胞接收和传输外部信号是由蛋白质分子执行的。通过特异结合另一个分子,或自身被修饰导致局部电荷改变,蛋白质分子可以改变形状,在"开"和"关"2种功能状态之间来回转换,相当于计算机中的0和1。改变了状态的蛋白质分子又可以使下游的分子改变状态,从而将信息传递下去,最后通过效应蛋白质分子功能的改变实现细胞对传入信号的反应。     

固有无序蛋白质及逆境胁迫下的分子功能

固有无序蛋白质是一类在生理条件下缺乏稳定三维结构而具有正常功能,参与信号转导、转录调控、胁迫应答等多种生物学过程的蛋白质.植物中许多逆境响应蛋白是固有无序蛋白质,通过其结构无序或部分无序区域在蛋白质 蛋白质、蛋白质 膜脂、蛋白质 核酸的互作中发挥重要作用.本文主要对固有无序蛋白质的类别、氨基酸组成和结构特点以及在逆境胁迫下其稳定细胞膜、保护核酸和蛋白质、调控基因表达等分子功能进行综述,以拓展对逆境胁迫下蛋白质作用分子机制的认识.     

N-聚糖和O-聚糖在极性化细胞蛋白质分拣中的作用

极性化上皮细胞的质膜因其所含蛋白质、脂质等组分不同,可以分为细胞膜顶端和细胞膜基底侧端两个区域,而新合成的蛋白质向这两个区域的有效分拣是上皮细胞维持其自身极性及正常功能所必需的。细胞膜基底侧端蛋白质的分拣主要由位于该蛋白质胞质区的信号肽所介导,关于这方面的研究是比较深入的;而细胞膜顶端蛋白质的分拣机制目前尚未阐明,因而显得比较复杂。近年来,糖类分子作为生物体内细胞识别和调控过程的信息分子日益受到关注,人们通过干扰聚糖合成、基因突变以及构建糖基化缺陷细胞株等实验方法,逐渐地认识到糖类分子在极性化上皮细胞的蛋白质分拣调节中起重要作用。由于糖分子本身结构非常复杂,而且目前缺乏研究糖类分子的有效手段,使得糖生物学的研究远远落后于蛋白质和核酸的研究。从而导致探讨糖类分子在蛋白质分拣过程的具体机制相对来说比较困难。本综述拟简要概括糖类分子中N-聚糖和O-聚糖在极性化上皮细胞的蛋白质分拣过程中的作用,以及两种聚糖在此过程中行使分拣信号功能的可能机制。     

邹承鲁先生与中国蛋白质折叠研究

<正>邹承鲁先生是近代中国生物化学的奠基人之一，一生致力于蛋白质结构与功能关系的研究，在细胞色素与呼吸链酶系、人工合成胰岛素、酶活性不可逆抑制动力学、酶活性部位的柔性以及蛋白质折叠和分子伴侣等不同领域都做出了重大贡献。1964年我从中国科学技术大学生物物理系毕业，被分配到中国科学院生物物理研究所。后有幸在邹先生实验室工作近20年，在邹先生的指导和帮助下，对胰岛素A、B链相互作用、蛋白质折叠以及帮助蛋白质折叠的分子伴侣和折叠酶开展了一些研究工作。