UBER DEN PROTEINUMSATZ IN DEN GRUNEN BLATTERN IV. DARSTELLUNG DES ASPARAGINS UND DES LEUCINS AUS DEN ROBINIENBLATTERN UNTER VERSCHIEDENEN BEDINGUNGEN

Die Art und Natur der N–Bestandteile in Robinienblätternstehen im innigsten Zusammenhang mit ihren Vegetationszuständen.Bei der Vergilbung erleidet das Blattprotein einen ziemlichgrossen Ver-luat. Diese Veränderung ist ausnahmslos auchbei reifen Blättern im verhungerten Zustand bemerkbar.In den Blättern, welche auf abgeschnittenen Stengeln zurWasserkultur in Dunkelheit unter-worfen sind, tritt eine starkeAnhäufung des Asparagins auf Kosten des Proteins hervor.Beim Überlassen der frischen Blätter im Toluolwasserentsteht das Leucin als ein Abbauprodukt des Blatt-proteins,während aber dabei keine Amidbildung stattfindet. Aus demAutolysate der Blätter lässt sich eine Protease alsPulver darstellen. Das Enzym greift die Gelatine optimal beipH6.0 an. In diesem Präparat sind noch einige Peptidasenund Asparaginase als Beimischungen enthalten. (Received January 9, 1963; )     

UBER DEN PROTEINUMSATZ IN DEN GRUNEN BLATTERN III. DARSTELLUNG DER PROTEASE AUS DEN BLATTERN VON RAPHANUS SATIVUS UND BRASSICA CAMPESTRIS VAR. TOONA

Durch Aussalzen mit Ammoniumsulfat liess sich eine Proteaseaus den autolysierten Blättern von Raphanus sativus undBrassica campestris var. Toona in trocknem Zustand gewinnen.Das Enzym spaltet Gelatine leicht bei pH-Optimum 6.0–6.2.Der Zusatz des Cyanids ist ohne Einfluss. Pepton-Witte, Hämoglobinund Casein stellen sich geeignete Substrate dar, währendsich die Pflanzenglobuline wie Glycinin, Edestin und Ricinus-Globulinals schwer angreifbar erweisen. Das Ovalbumin kann, wenn denaturiert,glatt aufgespalten werden, aber es verhält sich in nativemZustand ganz efraktär. (Received January 1, 1963; )     

UBER DEN PROTEINUMSATZ IN DEN GRUNEN BLATTERN II. DARSTELLUNG VON LEUCIN UND TYROSIN AUS DEM AUTOLYSATE DER BLATTER VON BRASS1CA CAMPESTRIS VAR. TOONA

Das junge griine Blatt von Brassica campestris var. Toona enthältdas Protein in reichlicher Menge, und zeigt beim Uberlassenin Toluolwasser eine starke Proteolyse. Bei dieser Selbstdigestionwird das Blattprotein unter Aufspaltung der Peptidbind-ungenleicht angegriffen, ein Vorgang, der z. B. nach 8tSgiger Versuchsdauereine Zunahme von 30.21% Nichtprot.-N pro Prot.-N hervorruft.Aus dem Autolysate wurde das Leucin in einer Aus-beute von 1%und das Tyrosin in 0.3% Ausbeute des Blattproteins gewonnen. (Received January 19, 1962; )     

FERMENTWIRKUNG UND IONENANTAGONISMUS

1. Invertase ist salzempfindlich nur in Gegenwart von Kolloiden, wie Gelatine, Albumin, Globulin, Lecithin; ihre Aktivität wird dabei durch die Salze herabgesetzt. 2. An den Komplexen Invertase-Globulin und Invertase-Lecithin lässt sich eine Ionenaequilibrierung von der Art des physiologischen Kationenantagonismus nachweisen; Na und K einerseits, Mg, Ca, Sr, Ba, Al, La andererseits hemmen in gewissen Konzentrationsverhäitnissen einander, so dass bei Einhaltung dieser Verhältnisse die Invertase optimal wirkt. 3. Die Salzhemmung und der Kationenantagonismus fehlen auf der sauren Seite des isoelektrischen Punkts des Globulins und Lecithins.