结核分枝杆菌Rv0081基因编码蛋白的生物信息学分析

运用生物信息学分析软件预测结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis, Mtb）Rv0081蛋白的生物学特征及筛选潜在的优势抗原表位。 从NCBI数据库获取Mtb Rv0081蛋白的氨基酸序列，利用生物信息学分析软件ProtParam、ProtScale及TMPRED分析Rv0081蛋白的理化性质及亲疏水性；TMHMM、SignalP-5.0 Server预测蛋白的跨膜区及信号肽；NetNGlyc-1.0 Server、NetPhos 3.1 Server分别预测蛋白的糖基化位点及磷酸化位点；STRING预测能与Rv0081相互作用的蛋白；分别运用SOPMA、SWISS-MODEL预测蛋白的二、三级结构；综合运用softberry、WoLF PSORT预测蛋白的亚细胞定位；运用DNAStar预测蛋白的B细胞抗原表位；综合运用SYFPEITHI、NetCTL 1.2 Server、Net MHC pan 4.1 server预测蛋白的CTL细胞抗原表位；综合运用SYFPEITHI、Net MHCII pan 4.0 server预测蛋白的Th细胞抗原表位。 结果表明，Rv0081蛋白由114个氨基酸组成，相对分子质量为12 356.32，亚细胞定位于细胞质中，为稳定的疏水性蛋白，无跨膜区和信号肽，含有1个糖基化位点及9个磷酸化位点；二级结构主要由α-螺旋和无规则卷曲构成，结构较松散；与hycE、hycP、Rv0088、Rv0083、hycD、hycQ、Rv0082、devR、Rv0080及Rv0079蛋白存在相互作用关系；综合分析各软件预测结果筛选出6个优势B细胞抗原表位、6个优势CTL细胞抗原表位及7个优势Th细胞抗原表位。Mtb Rv0081蛋白具有较多潜在的候选B、T细胞抗原表位，可作为研发新型结核疫苗的候选抗原。     

白念珠菌细胞壁蛋白Csp37抗原表位预测

目的预测白念珠菌细胞壁蛋白Csp37的抗原表位,分析其作为疫苗靶点的免疫原性。方法采用生物信息学方法对Csp37蛋白的抗原表位进行预测,利用ProtParam网络服务器分析蛋白基本理化性质,SignaIP 3.0预测信号肽,TMHMM软件预测跨膜区,GOR4在线分析蛋白二级结构,DNAStar预测分析亲水性、可塑性、表面可及性和氨基酸抗原指数,使用在线工具ABCPred预测B细胞抗原表位,Syfpeithi预测T细胞抗原表位。最后,综合分析B细胞和T细胞共有抗原表位。结果预测白念珠菌细胞壁蛋白Csp37的B细胞表位9个和T细胞表位8个,以及共有的优势抗原表位5个,共同优势区域为:45-48,76-78,153-158,222-225,303-305位氨基酸。结论白念珠菌细胞壁蛋白Csp37含有丰富的抗原表位,具有诱导细胞免疫应答和体液免疫应答的潜能,可以作为疫苗研究的新靶点。     

猴痘病毒CrmB蛋白的结构特征及其抗原表位分析

为深入了解猴痘病毒(Monkeypox virus, MPXV)的CrmB(cytokine response modifier B)蛋白的结构特征和抗原表位，运用ORF Finder、ExPaSy、SignalP 6.0、TMHMM 2.0、Cell-Ploc、Conserved Domains、 SOPMA、SWISS-MODEL、NetNGlyc 1.0、NetPhos 3.1、IEDB、SYFPEITHI、Clustalx、MEGA 11.0、Prankweb、DrugBank等多种生物信息学方法，分析CrmB蛋白的开放阅读框、理化性质、信号肽、跨膜区、亚细胞定位、结构域、糖基化/磷酸化位点、二级/三级结构、B/T细胞抗原表位、抗原决定簇、蛋白同源性、配体结合位点、小分子抑制药物等。CrmB蛋白是由349个氨基酸组成的不稳定蛋白质，相对分子量为38 308.75;理论等电点为6.24,分子式为C₁₆₂₁H₂₅₅₀N₄₆₀O₅₅₀S₃₂;二级结构以不规则卷曲为主，有信号肽...     

SM22-α蛋白结构与功能的生物信息学分析

[目的]通过生物信息学分析手段对SM22-α蛋白结构与作用进行系统性分析。[方法]从NCBI数据库中获取SM22-α蛋白的基本信息,应用NCBI GenBank、ExPAsy、TMHMM Server v.2.0、NetPhos 3.1 Server、IEDB、SIGNALP 5.0 Server等生物信息学分析软件对SM22-α蛋白的氨基酸序列、理化性质、跨膜结构、亲水/疏水性、功能位点、信号肽、序列同源性、糖基化和磷酸化位点、空间结构以及抗原表位进行分析。[结果]SM22-α蛋白编码201个氨基酸,为碱性蛋白,其等电点为8.85,不稳定指数为31.85,并将其归为稳定蛋白。其平均亲水系数为-0.607,为亲水性蛋白。根据IEDB在线软件发现SM22-α蛋白序列的第4-31、39-50、70-89、105-111、116-122、138-197存在B细胞抗原表位。利用HLA-A*0.2:0.1算法预测SM22-α蛋白序列第61和130位序列表面存在2个T细胞抗原表位;若利用HLA-DRBI*0401算法预测则第142位序列存在1个T细胞抗原表位。SM22-α蛋白的二级结构中α螺旋占46.77%,延伸链占6.47%,β-转角占4.48%,无规则卷曲占42.29%。且通过生物信息学分析可知SM22-α蛋白在不同物种之间的同源性为97.0%~68.7%。[结论]SM22-α为碱性、稳定、亲水性胞外蛋白,且蛋白表面含有T、B细胞抗原表位,可为其抗原性药物研究提供理论参考。     

绿脓杆菌外膜蛋白OprF的生物信息学分析

[目的]利用生物信息学方法预测绿脓杆菌外膜蛋白OprF的理化性质、高级结构和细胞表位。[方法]采用在线软件预测OprF蛋白的理化性质;Signal P 4.1软件预测OprF信号肽序列;利用TMHMM软件预测ACFA蛋白跨膜结构;SOPMA服务器预测蛋白的二级结构;Swiss-Model程序预测OprF三维结构;综合ABCpred与Bepi Pred方案预测OprF的B细胞表位;运用神经网络法预测OprF的CTL表位;使用MHC-Ⅱ类分子结合肽程序预测OprF的Th细胞表位。[结果]OprF为亲水性蛋白;1~24位氨基酸为信号肽序列;存在多个酶切位点;无跨膜结构并定位于细胞膜外;二级结构中含无规则卷曲34.36%、α-螺旋31.90%、β-转角11.66%、β-片层22.09%;并可能存在3个B细胞表位、2个CTL表位、4个Th细胞表位。[结论]系统分析了OprF蛋白的理化性质、信号肽、跨膜结构、二级与三级结构,以及B、T细胞抗原表位。     

奶牛妊娠相关糖蛋白BoPAG16的表达及其结构功能预测

[目的]为了获得奶牛妊娠相关糖蛋白16(bovin pregnancy associated glycoproteins 16,BoPAG16),并对该蛋白进行结构和功能分析。[方法]从荷斯坦奶牛胎盘子叶中扩增BoPAG16基因,并用构建真核表达载体pcDNA3.1-Flag-BoPAG16,转染至293F细胞中,用SDS-PAGE和Western Blotting检测表达效果,用Flag-tag亲和层析柱纯化蛋白,并对BoPAG16基因编码的蛋白进行结构和功能预测分析。[结果]BoPAG16基因在293F细胞中成功表达,大小为56 kDa,纯化后纯度达到92%。预测BoPAG16蛋白N端15个氨基酸为信号肽,6个糖基化位点和13个B细胞抗原表位。[结论]成功表达并纯化奶牛妊娠相关糖蛋白BoPAG16,BoPAG16蛋白有6个糖基化位点和13个B细胞抗原表位。     

乙型肝炎病毒S蛋白的序列特征分析

乙肝病毒S蛋白是病毒的包膜蛋白,与病毒进入细胞有关,它存在逆转录过程并且具有极强的潜伏性。本论文应用生物信息学分析乙肝病毒S蛋白的序列特征,利用在线分析软件预测乙肝病毒S蛋白的理化性质和亲疏水性、跨膜区域、信号肽特征、磷酸化位点、二级结构以及乙肝病毒S蛋白的最佳抗原表位形成位置等。结果显示了乙肝病毒S蛋白由226个氨基酸组成,理论等电点是8.21,为不稳定蛋白,总平均亲水性为0.649,是疏水蛋白质,并且该蛋白存在信号肽,有4个跨膜区,有30个潜在的磷酸化位点,主要二级结构为α螺旋和无规则卷曲,同时,结合乙型肝炎病毒S蛋白的序列可及性、线性表位、β转角、柔性、抗原性的预测结果,可以找到潜在的抗原表位区域,为乙型肝炎的表位疫苗研制提供重要的参考依据,有利于进一步对乙型肝炎S蛋白的抗原性进行研究。     

黄瓜CsEXP10蛋白的结构构建和分析

利用一系列生物信息学软件预测了黄瓜CsEXP10蛋白的理化性质、卷曲螺旋、疏水性、信号肽、跨膜结构、糖基位点、活性位点、亚细胞定位及二级和高级结构.结果 表明:该蛋白是一个疏水性稳定蛋白,定位于细胞壁,含有4个α-螺旋,11个β-折叠,5个跨膜区域和10个糖基化位点.     

猪肌生成抑制素基因去信号肽蛋白二级构预测和B细胞表位分析

目的预测猪肌生成抑制素去信号肽蛋白的二级结构和B细胞优势抗原表位,为生产该蛋白的单克隆抗体、建立噬菌体抗体库、研制针对该基因的表位多肽疫苗、表位核酸疫苗等奠定基础。方法根据猪肌生成抑制素去信号肽蛋白氨基酸序列,应用7种参数和方法分析预测二级结构和抗原表位,包括Garnier-Robson、Chou-Fasman、Karplus-Schulz、Kyte-Doolittle、Emini、Jameson-Wolf及吴氏综合预测方法。结果MSTN去信号肽蛋白存在多个潜在的抗原表位位点,其中B细胞抗原优势表位可能在1-11、41-55、57-64、62-90、99-104、138-144、193-200、202-212、235-243区段或其附近,此结果将为进一步鉴定和合成多肽疫苗和表位核酸疫苗制备抗猪MSTN蛋白抗体提供依据,并为研究MSTN结构和功能奠定基础。     

重组牛乳源金黄色葡萄球菌GapC蛋白优势B细胞抗原表位的预测和筛选

旨在表达牛乳源金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)GapC蛋白并对其B细胞抗原表位进行预测与鉴定，本研究利用实验室分离鉴定的S. aureus分离株15119扩增GapC基因并构建重组表达质粒pET-28a-GapC，诱导纯化得到分子量为44 kD重组蛋白GapC，以此免疫新西兰大白兔，获得特异多克隆抗体。利用生物信息学方法，对GapC蛋白的二级及三级结构进行分析，预测其B细胞抗原表位，并利用特异性抗体对筛选的表位进行鉴定。结果表明，GapC蛋白具有良好的免疫原性，筛选出7个线性B细胞抗原表位，利用兔抗重组GapC蛋白多克隆抗体鉴定得到了PL 5(²²¹ IPEIDGKLDGGAQRVP²³⁶)多肽和PL 7(²⁶⁴KNASNESFGYTEDEIVSSDVVGM²⁸⁶)2个优势B细胞表位。本研究成功制备了GapC蛋白，预测并鉴定了2个优势抗原表位，为其嵌合表位疫苗的开发提供了技术支持。     

牛妊娠相关糖蛋白BoPAG1的制备及生物信息学分析

[目的]获得高效表达并且抗原性较好的Bo PAG1(bovin Pregnancy associated glycoproteins 1)蛋白,并分析其生物信息学功能。[方法]扩增荷斯坦奶牛Bo PAG1基因,并将其连接在表达载体p ET-30a,并转化至大肠杆菌(DE3)中表达,用SDS-PAGE和Western Blot检测其免疫学特性,采用生物信息学方法对Bo PAG1基因编码蛋白的蛋白修饰、结构、线性B细胞抗原表位进行预测分析。并对不同物种间的PAG1以及荷斯坦奶牛Bo PAG的氨基酸做同源性分析。[结果]成功克隆Bo PAG1基因并表达相应蛋白,大小与预期结果相符,预测Bo PAG1蛋白具有18个B细胞抗原表位,其N端具有15个氨基酸组成的信号肽,并且有4处N连接糖基化,不同物种间PAG1氨基酸的同源性为95. 1%～97. 9%,Bo PAG蛋白家族氨基酸的同源性为86. 4%～97. 2%。[结论]成功表达并纯化获得了Bo PAG1蛋白。Bo PAG1蛋白N连接糖基化有4处并且预测出18个B细胞抗原表位以及15个氨基酸组成的信号肽。不同物种间PAG1及Bo PAG蛋白家族同源性较高。为Bo PAG1蛋白抗体的制备和功能的研究提供了基础。     

埃及伊蚊表皮结构蛋白AaCPR100A的抗原表位的生物信息学预测

【目的】预测埃及伊蚊Aedes aegypti表皮结构蛋白AaCPR100A的抗原表位。【方法】通过DNAStar 8的Protean软件对埃及伊蚊表皮结构蛋白AACPR100A的二级结构和亲疏水性、表面可及性、柔韧性等特性进行分析,预测其潜在的B细胞抗原表位和潜在的T细胞抗原表位。【结果】AaCPR100A蛋白的二级结构以转角和不规则卷曲为主,表面可及性、柔韧性较强,存在7个潜在的B细胞抗原表位,位于18-29、32-42、47-82、87-98、111-178、194-248氨基酸残基或其附近,同时有11个潜在的T细胞抗原表位,位于20-24、35-39、44-48、51-53、79-82、103-106、109-112、146-148、150-152、185-203、224-235氨基酸残基或其附近。【结论】AaCPR100A蛋白潜在的B细胞抗原表位有7个,潜在的T细胞抗原表位有11个,综合后有3个潜在抗原表位,预测结果将为进一步研究AaCPR100A蛋白的免疫学特性和功能奠定基础,并为蚊虫的控制提供潜在的靶标。     

扁豆过敏原Len c 3蛋白B细胞抗原表位预测及同源建模

目的:通过应用生物信息学软件模拟、分析预测扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构、性质及B细胞抗原表位,为探索基于扁豆过敏原Len c 3抗原表位的改造提供依据。方法:从Uniprot蛋白质数据库中得到扁豆过敏原Len c 3的氨基酸序列,通过生物信息学软件Swiss-Model及Swiss-PdbViewer 4.0模拟和分析扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构,使用DNAStar软件对其B细胞抗原表位进行模拟、分析预测。结果:扁豆过敏原Len c 3蛋白为疏水性蛋白,在氨基酸残基第7-26位有一跨膜区,Ramachandran图评估扁豆过敏原Len c 3蛋白的三维结构显示其空间构象稳定,Len c 3蛋白潜在的B细胞抗原表位为35-36,48-50,66-71,87-90。结论:本研究通过对扁豆过敏原Len c 3蛋白进行生物信息学分析获得了该过敏原的结构、性质及潜在的B细胞抗原表位,为进一步了解和掌握扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构功能以及抗原性改造、单克隆抗体制备、表位疫苗设计等提供重要的线索。     

扁豆过敏原LenC3蛋白B细胞抗原表位预测及同源建模

目的：通过应用生物信息学软件模拟、分析预测扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构、性质及B 细胞抗原表位, 为探索基于扁豆过敏原Len c 3 抗原表位的改造提供依据。方法：从Uniprot 蛋白质数据库中得到扁豆过敏原Len c 3的氨基酸序列,通过生物信息学软件Swiss-Model及Swiss-PdbViewer 4.0 模拟和分析扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构,使用DNAStar软件对其B细胞抗原表位进行模拟、分析预测。结果：扁豆过敏原Len c 3蛋白为疏水性蛋白,在氨基酸残基第7-26 位有一跨膜区,Ramachandran 图评估扁豆过敏原Len c 3蛋白的三维结构显示其空间构象稳定,Len c 3蛋白潜在的B细胞抗原表位为35-36,48-50,66-71,87-90。结论：本研究通过对扁豆过敏原Len c 3蛋白进行生物信息学分析获得了该过敏原的结构、性质及潜在的B 细胞抗原表位,为进一步了解和掌握扁豆过敏原Len c 3蛋白的结构功能以及抗原性改造、单克隆抗体制备、表位疫苗设计等提供重要的线索。     

东北林蛙抗菌肽dybowskin-1ST的结构预测及生物学活性分析

运用生物信息学方法进行东北林蛙抗菌肽dybowskin-1ST的进化、结构及抗原表位预测,分析其抑菌机理及结构性质,应用小鼠伤口愈合实验及体外抑菌实验进行活性验证。同时为改良亲本肽、进行新型衍生肽的研发提供理论基础。使用软件MEGA_X对dybowskin-1ST及其他蛙类抗菌肽进行同源性比对并绘制系统进化树;通过在线软件ProtParam、ProtScale、PeptideCutter、SignalP、TMHMM Server分别预测抗菌肽dybowskin-1ST的理化参数、亲/疏水性、剪切位点、信号肽及跨膜区域;分别应用 SOPMA、Jpred4及DNAstar Protean软件多重分析预测dybowskin-1ST的二级结构,利用SWISS-MODEL和I-TASSER软件进行三级结构预测。通过在线软件ABCpred和SYFPEITHI进行T/B抗原表位预测。构建小鼠伤口模型,观察dybowskin-1ST促进伤口愈合活性。应用纸片法及96孔板法,确定dybowskin-1ST的抑菌活性。抗菌肽dybowskin-1ST含有59个氨基酸,其中亮氨酸占16.9%,分子式为C318H510N80O93S2,理论等电点为5.10,电荷量为?2。抗菌肽dybowskin-1ST与东北林蛙抗菌肽dybowskin-1CDYa亲缘较近。三种方法二级结构预测结果相似,dybowskin-1ST中α-螺旋、延伸链、β-转角、无规卷曲,所占比例分别为44.07%、16.95%、3.39%、35.39%。三级结构预测中显示该抗菌肽大部分为α-螺旋结构,抗菌肽dybowskin-1ST总体预测为亲水性蛋白,具有信号肽序列。亚细胞定位分析显示,其分泌线粒体靶向肽的可能性为0.944。该蛋白属于膜外蛋白,无跨膜结构区,有7个磷酸化位点,3个T细胞抗原表位和8个B细胞抗原表位。dybowskin-1ST具有促进伤口愈合的作用,能够有效抑制大肠杆菌和金黄色葡萄球菌活性,但对真菌及耐药菌的抑菌活性有限。dybowskin-1ST结构中虽富含α-螺旋,但验证实验表明其抑菌能力仍有待加强,原因可能是由于其带负电荷且为亲水性蛋白,以提高正电荷数及改变疏水性为基本思路进行氨基酸改造可获得活性升级的衍生肽。     

黄瓜CsEXP 10基因的电子克隆及生物信息学分析

以黄瓜CsEXP10 cDNA片段为信息探针,利用电子克隆和序列拼接方法获得了1191bp的cDNA序列。应用生物信息学软件预测了该蛋白的理化性质、卷曲螺旋、疏水性、信号肽、跨膜结构、糖基位点、活性位点、亚细胞定位及二级和高级结构。结果表明：该蛋白是一个疏水性稳定蛋白,定位于细胞壁,含有4个α-螺旋,11个β-折叠,5个跨膜区域,10个糖基化位点,具有催化域和多糖结合域两个结构域。     

牦牛多杀性巴氏杆菌外膜蛋白OmpH的扩增与生物信息学分析

旨在扩增牦牛多杀性巴氏杆菌外膜蛋白OmpH的编码基因,并预测OmpH蛋白二级结构和B细胞抗原表位,从而探讨牦牛多杀性巴氏杆菌外膜蛋白OmpH在免疫保护中所起的作用。对牦牛多杀性巴氏杆菌的外膜蛋白OmpH基因进行PCR扩增及序列测定。应用生物信息学相关软件和方法,对牦牛多杀性巴氏杆菌OmpH蛋白的二级结构和B细胞抗原表位进行预测。牦牛多杀性巴氏杆菌OmpH基因全长1 478 bp,ORF包含1 002 bp编码333个氨基酸。二级结构以无规卷曲为主,有少量的α-螺旋和延伸带;推测OmpH蛋白有1个细胞黏附位点、2个糖基化位点。     

结核分枝杆菌Rv1385的抗原表位预测分析

结核分枝杆菌生长缓慢,难以获得足量的天然蛋白抗原。而利用基因工程技术制备重组蛋白抗原,存在着表达量低、不易纯化,以及特异性较低等不利因素。随着生物信息技术的发展,研究者可根据生物信息学软件预测,选择合成优势抗原肽段,而不需克隆整个蛋白,具有简便、经济、特异性高等特点。因此,本研究应用生物信息学方法,预测结核分枝杆菌Rv1385蛋白的抗原表位并分析其优势表位,对了解Rv1385蛋白的免疫学特性及其与结核分枝杆菌致病的关系具有重要意义。首先,从NCBI数据库下载Rv1385的氨基酸序列,然后采用生物信息学软件PSIPRED Server预测蛋白质二级结构;BepiPred 1.0 Server和ABCpred预测该蛋白的B细胞抗原表位;BIMAS、SYFPEITHI及NetCTLpan 1.1 Server预测该蛋白的CTL表位;SYFPEITHI和NetMHCIIpan 3.2 Server预测该蛋白的Th细胞表位。最后综合分析预测结核分枝杆菌Rv1385的优势候选抗原表位。结果显示,Rv1385蛋白二级结构中,α螺旋占51.8%,β折叠占41.6%,无规卷曲占6.6%;共有4个B细胞抗原位点,位于109～124、152～169、178～192、198～209氨基酸区段;3个CTL表位,位于263～271、87～95、240～248氨基酸区段;5个Th表位,位于77～91、87～101、234～247、70～84、46～60氨基酸区段。生物信息学分析显示Rv1385含有潜在的B细胞和T细胞抗原表位,为该蛋白抗原表位的进一步研究及应用奠定了基础。     

猪链球菌Lmb、Sao、ZnuA蛋白的抗原表位、二级结构分析及重组表位疫苗分子的设计

[目的]利用生物信息学方法设计猪链球菌候选疫苗蛋白Lmb、Sao、Znu A的重组表位多肽分子。[方法]通过ABCpred和Bepi Pred方案,预测猪链球菌Lmb、Sao、Znu A蛋白的B细胞表位。运用神经网络与量化矩阵法预测蛋白的CTL表位。使用MHC-Ⅱ类分子结合肽预测蛋白的Th表位。采用DNASTAR软件与SOPMA服务器预测蛋白二级结构,进而验证获得的B/T细胞表位的准确性。通过DNASTAR Protean软件重组拼接获得的B/T细胞抗原表位,设计抗原性较好的猪链球菌重组表位多肽。[结果]猪链球菌Lmb、Sao、Znu A蛋白的优势B细胞表位数分别为4个、4个和3个;CTL表位数各为1个;Th表位数分别为2个、1个和1个。二级结构预测显示这些表位大多处于蛋白易于产生表位的暴露表面、无规则卷曲与转角等位置。并设计获得抗原性较好的重组表位多肽。[结论]设计了抗原性较好的猪链球菌Lmb、Sao、Znu A蛋白的重组表位多肽。     

乳房链球菌GapC蛋白的表达及其B细胞抗原表位的预测与鉴定

乳房链球菌Streptococcus uberis的GapC蛋白是一种位于该菌表面的具有甘油醛-3-磷酸脱氢酶活性的蛋白,其参与细胞活动,表现出多种生物学活性,此外还具有良好的抗原性。文中旨在对乳房链球菌GapC蛋白可能的B细胞抗原表位进行预测,分析和验证候选表位肽的免疫原性。利用S. uberis分离株RF5-1克隆gapC基因,构建重组表达质粒pET-28a-GapC,诱导表达GapC重组蛋白,并以纯化蛋白免疫家兔,获得抗GapC多抗。利用生物信息学软件预测并分析GapCB细胞抗原表位的三维结构和空间位置及对GapC蛋白及表位的同源性比较。结果表明,表达纯化了44kDa的GapC蛋白具有良好的反应性。利用表位预测软件筛选并合成针对S.uberisGapC蛋白的6个线性和3个构象优势B细胞表位多肽,三维结构的分析显示,筛选的多肽具有良好的抗原表位形成条件。以纯化的S.uberis GapC蛋白免疫家兔制备多抗,通过间接ELISA对抗原表位进行鉴定。ELISA检测结果显示,9条抗原表位肽均可不同程度地与抗GapC多抗反应,其中表位266AANDSYGYTEDPIVSSD282与多抗反应...