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蒜氨酸酶的固定化及其酶学性质研究 总被引:2,自引:0,他引:2
为了提高蒜氨酸酶的稳定性并实现酶的反复利用,研究了影响蒜氨酸酶固定化的因素及固定化蒜氨酸酶的酶学性质。蒜氨酸酶的固定化以壳聚糖微球为载体,戊二醛为交联剂,固定化的最适条件为:戊二醛浓度4%,给酶量20.2U,交联时间2h。固定化蒜氨酸酶的最适pH值7.0,最适温度35℃,米氏常数Km 7.9 mmol/L,操作稳定性比较好,连续使用10次后酶活力损失低于10%。 相似文献
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目的:对地衣芽孢杆菌所产凝乳酶的酶学特性进行研究。方法:在不同的温度、pH值、底物浓度、不同金属离子等条件下测定地衣芽孢杆菌产凝乳酶相对酶活力。结果:地衣芽孢杆菌所产凝乳酶最适凝乳温度为70℃;40℃以上热处理后凝乳活性有不同程度的损失,75℃热处理10min后凝乳酶活性丧失;pH值为5~8时凝乳活性随乳pH值的降低而增强,pH值为7时凝乳酶最稳定;Ca2+ 、Fe2+、Fe3+、Mn2+、Mg2+、Al3+对酶活性有一定的促进作用;Li2+、Na+、Cu2+、Zn2+对酶活性有抑制作用;底物浓度最适为250 g/L、Ca2+的最适浓度为0.014 g/L。 相似文献
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微生物菊粉酶基因结构、酶学性质与应用研究进展 总被引:4,自引:0,他引:4
王建华 《天然产物研究与开发》2001,13(1):83-89
综述了微生物菊粉酶基因结构、酶学性质、发酵生产与应用等方面研究的最新进展。 相似文献
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重组枯草杆菌纤溶酶的酶学性质研究 总被引:2,自引:0,他引:2
对一种重组枯草杆菌纤溶酶 (rBSFE)的酶学性质进行了初步研究 ,结果表明 :酶作用最适温度为 35℃ ;最适反应pH为 8.0 ;酶活性能被PMSF抑制 ,是典型的丝氨酸蛋白酶。通过与尿激酶进行比较 ,发现该酶对纤维蛋白有直接降解作用 ,而对于纤维蛋白原的敏感性则低于尿激酶 ,提示该酶具有直接溶栓作用 ,又不致引起出血 ,是一种有潜力的新型溶栓剂。 相似文献
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微生物降解褐煤的酶学机理 总被引:3,自引:0,他引:3
褐煤是燃烧值较低的劣质煤 ,工业用途主要是直接燃烧 ,但直接利用伴随着许多环境问题 ,如褐煤燃烧过程中会释放含硫及含氮废气对大气造成污染。自 1982年Cohen和Gabriele首次报道 2株担子菌Polyporusversicolor和Poriamonticolor能将褐煤转化成黑色液滴[1] 开始 ,许多人开始研究利用生物技术将褐煤转化成洁净、有效的能源或其它生物产品。褐煤是由芳香化环组成并由盐桥、脂肪链等连接起来的大分子网状结构化合物 ,很难进入微生物细胞中 ,所以褐煤的微生物降解是由微生物分泌到细胞外的物质… 相似文献
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木瓜凝乳蛋白酶的酶学性质研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以酪蛋白为底物,木瓜凝乳蛋白酶的最适反应温度为80℃(pH7.0),最适pH为3-5(37℃)。在pH为7.0、反应温度为37℃的条件下,木瓜凝乳蛋白酶的Km值为1.25g·L-1,Vmax为0.1 g·L-1min-1。低浓度的NaCl和Ca2+对木瓜凝乳蛋白酶有激活作用,盐酸胍对其有抑制作用。 相似文献
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本文报道从竹叶青蛇毒中纯化的两个凝血酶样酶(组分Ⅰ和组分Ⅱ)的酶学性质研究。结果表明二者在体外都能使人纤维蛋白原转变为纤维蛋白,具有精氨酸酯酶活性,都能水解凝血酶专一性底物。纤维蛋白平板法证明组分Ⅰ具有激法纤溶作用;组分Ⅱ同时具有激活纤溶和直接纤溶作用;组分Ⅰ和组分Ⅱ能缓慢降解纤维蛋白原的α链,随着作用时间延长,组分Ⅰ还能进一步部分降解纤维蛋白原的β链,活性中心探讨表明,组分Ⅰ的活性中心由丝氨酸蛋白酶部位和糖基部位组成。组分Ⅰ水解BAEE的最适温度为50 ℃,最适pH为8.6。 相似文献
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从3162株真菌中筛出具有右旋糖酐酶话力的菌株528株,其中黄柄白曲霉(Asp. Flavi-pes)、蠕形青霉(Pen. Vermiculatum)、产黄青霉(Pen. Chrysogerum)和构巢曲霉(Asp. Nid-ulans)也产该酶,这在文献中尚未见报道。通过复筛,从中选出5株,它们分属黄柄白曲霉(Asp. Flavipe、二株)、肉色曲霉(Asp.carneus)、焦曲霉(Asp. Ustus)和淡紫拟青霉(Paecilomyces lilacinus)(各一株)。对它们的产酶特性作了一系列比较研究,发现所有酶的最适温度皆为50--55℃,最适作用PH为5.0—5.5,酶解最终产物是异麦芽塘、异麦芽三糖及少量葡萄糖,故它们皆属内切型右旋糖酐酶。此外它们在温度和PH稳定性、其它酶活力存在的情况、对不同底物作用的情况、凝胶电泳模式、金属离子和一些蛋白质变性剂的影响等方面都有一些差异。通过比较发现,由淡紫拟青霉8523菌产生的右旋糖酐酶具有较好的酶学性质:它在50"0保温24小时和60℃保温1小时,剩余话力分别为95%和90%,在pH 3.5—1 0.5很宽的范围内是稳定的,此外它对SDS和脲的耐受性也较其它菌株的酶好。 相似文献
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目的:从中国高校工业微生物资源与信息中心(CICIM-CU)细菌库中分离具有产脱枝酶酶活的细菌并鉴定,进行酶学性质的研究。方法:通过碘显色平板法筛选产酶菌株,利用16S rDNA确定其属种。对每一株产脱枝酶的细菌进行初步的酶学性质研究。结果:从4005株细菌中筛选出45株产脱枝酶的细菌,建立了产脱枝酶细菌的细菌库。酶学性质表明CICIM B272、CICIMB1-30两株菌产生的脱枝酶,酶反应的最适温度分别为70℃6、0℃,最适pH分别为6.0、5.5,来源于上述两种不同属种的脱枝酶在30-70℃反应条件下,酶在pH 4.5-8.5范围内活性稳定,Li+、Na+、K+、Mg2+、Mn2+对两者酶活均有显著的激活作用,而Cu2+、Fe3+及EDTA对两者均有显著的抑制作用,Mn2+、Ca2+分别对两者的热稳定性具有很好的提升作用。以支链淀粉为底物的动力学常数Km分别为352.883mg/mL、4.5814mg/mL,Vmax分别为30.03mg/min.mL、0.4575mg/min.mL。结论:不同属种的脱枝酶酶学性质差别显著。 相似文献
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透明质酸酶可用于药物渗透剂、动物皮革松散及低分子量的透明质酸制备.实验室前期筛选了一株具有较高透明质酸降解能力的菌株,本研究对其进行了 16S rRNA基因和生理生化反应鉴定,鉴定为弗氏柠檬酸杆菌,但弗氏柠檬酸杆菌来源的透明质酸酶的功能还未见报道.因而,以透明质酸为底物研究其酶学性质,结果表明:该酶最适pH值为5.5,在pH值4.0~8.0下处理1 h可以保持60%以上酶活力;最适温度为50℃,在50℃和60℃下处理1h后剩余60%以上的酶活力.该酶和人源透明质酸酶最适pH相似,但其耐热性更高.因此,本研究挖掘到了新颖的透明质酸酶的资源,并为其开发利用提供了参考价值. 相似文献
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Aspergillus sp.脂肪酶发酵条件优化及酶学性质的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
作者为了得到一种热稳定性较好的脂肪酶新酶种,通过研究分离白极端环境的Aspergillus sp.的最佳产酶条件及其所产脂肪酶的酶学性质,得出了该菌产酶的最佳发酵条件为:以1%黄豆饼粉为氮源、0.2%玉米淀粉为碳源,1.5%橄榄油为诱导物,起始pH6.0左右。装量10mL(250mL三角瓶。摇瓶转速180r/min)、发酵时间为96h。在最佳发酵条件下可得最大发酵酶活36U/mL。Aspergillus sp.所产的脂肪酶的酶学性质是:最适pH为9.0,在pH5.0—10.0于20℃下放置24h后,残余酶活仍保持在起始酶活的90%以上;该酶的最适温度为50℃,50℃保温60min后仍保留70%以上的酶活。Aspergillus sp.所产脂肪酶的热稳定性较好。 相似文献
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菜心溶菌酶的提纯及酶学性质 总被引:5,自引:0,他引:5
菜心叶子高速捣碎后,滤液经酸碱处理,硫酸铵分步沉淀,凝胶柱层析等步聚分离纯化溶菌酶,酶比活力达3414.6U/mg,纯化倍数为197.4。菜心溶菌酶在较宽的温度或pH值范围均有活性,最适温度60℃,最适pH值为5.8,底物Km值为87μg/mL。该酶对热和酸碱的稳定性较高,巯基和酪氨酸残基不是该酶活性中心的必需基团。 相似文献