见于湖南的一例血红蛋白JBangkok(曼谷)及其一级结构分析

本文报道了见于湖南的一例快泳血红蛋白β链变种。此男性汉族先证者为一杂合子,家系调查未发现其他成员携有同样的异常血红蛋白。他从未显示任何临床症状,血液学常规检查除异丙醇试验弱阳性和包涵体( )外,其他均正常。通过一级结构分析,确证该例是HbJBangkok(曼谷),即肽链变异为β~(56(D7)Gly→Asp)。这是见于湖南的首例。     

见于湖南的一例血红蛋白J Bangkok(曼谷)及其一级结构分析

本文报道了见于湖南的一例快泳血红蛋白β链变种。此男性汉族先证者为一杂合子,家系调查未发现其他成员携有同样的异常血红蛋白。他从未显示任何临床症状,血液学常规检查除异丙醇试验弱阳性和包涵体( )外,其他均正常。通过一级结构分析,确证该例是HbJ Bangkok(曼谷),即肽链变异为β~(56(D7)Gly→Asp)。这是见于湖南的首例。     

我国人异常血红蛋白的研究 Ⅳ.一例血红蛋白Stanleyville-Ⅱ的一级结构分析

Hb Stanleyville-II(α78(EF7)Asn→Lys)是一种慢速血红蛋白,已在中非等地发现多例。本文报道在广州市儿童医院住院病人中发现的一例Hb Stanleyville-II的化学结构分析结果。先证者为4个月婴儿,男,汉族,祖籍广东南海县。家系调查发现先证者的祖母和父亲均携带有相同的异常Hb。血液学检查显示所有检查对象均未因有此变异体而影响临床和血液学有不正常的改变。     

快原子轰击质谱技术在异常血红蛋白一级结构分析中的应用

本文报道用快原子轰击(FAB)质谱技术测定血红蛋白(Hb)肽链经胰蛋白酶水解后的几个片段的氨基酸顺序结果。通过解释正离子谱上的碎片峰,确证用FAB质谱测得的氨基酸顺序与已知的完全一致。在此基础上,我们对二例未知结构的异常Hb进行测定,确证一例是Hb G Taipei(α_2β_2~(22Glu→Gly)),另一例是HbG Honolulu(α_2~(30Glu→Gln)β_2)。实验表明,用FAB质谱技术测定蛋白质一级结构具有微量、快速、可靠和操作简便等优点。     

血红蛋白Montgomery [α48(CE6)Leu→Arg]及其一级结构分析

本文报道在我国浙江省丽水县进行血红蛋白病普查中发现的一个异常血红蛋白家系,化学结构分析证明其a链N端第48位的亮氨酸替代为精氨酸,证实为Hb Montgomcry(a_2~(48Leu→Arg)β_2)。 这是在东方人种中发现的第一例Hb Montgomery。文中对这种异常基因的起源进行了讨论。     

我国人异常血红蛋白的研究——Ⅳ.一例血红蛋白Stanleyville-Ⅱ的一级结构分析

Hb Stanleyville-Ⅱ(α78(EF7)Asn→Lys)是一种慢速血红蛋白,已在中非等地发现多例。本文报道在广州市儿童医院住院病人中发现的一例Hb Stanleyville-Ⅱ的化学结构分析结果。先证者为4个月婴儿,男,汉族,祖籍广东南海县。家系调查发现先证者的祖母和父亲均携带有相同的异常Hb。血液学检查显示所有检查对象均未因有此变异体而影响临床和血液学有不正常的改变。     

血红蛋白的结构分析

本文应用指纹法和肽段氨基酸层析法对血红蛋白A(HbA)和血红蛋白S(HbS)进行结构分析。 指纹法:淀粉板电泳提纯的HbA和HbS,经胰蛋白酶酶解后,点样于60×25厘米的新华3号滤纸上,作高压电泳分离(缓冲液为呲啶:冰醋酸:水=100∶4∶900 V/V,电压2,800伏,电泳2小时),继而进行垂直于电泳方向的上行层析(溶剂系统为吡啶:异戊醇:水=35∶35∶30),茚三酮显色,得血红蛋白酶解图谱。和HbA比较,发现HbS酶解图     

我国人异常血红蛋白的研究 Ⅲ.一例血红蛋白G Taipei(台北)的一级结构分析

用醋纤薄膜电泳方法检查首都医院住院病人异常血红蛋白时,在一位49岁、山西籍男性患者血液中发现一种泳动速度与HbG相同的慢速异常血红蛋白。血常规检查正常。化学结构分析结果证明该变异体是Hb G Taipei(台北),β22(B_4)谷氨酸→甘氨酸。     

我国人异常血红蛋白的研究——Ⅲ.一例血红蛋白G Taipei(台北)的一级结构分析

用醋纤薄膜电泳方法检查首都医院住院病人异常血红蛋白时,在一位49岁、山西籍男性患者血液中发现一种泳动速度与HbG相同的慢速异常血红蛋白。血常规检查正常。化学结构分析结果证明该变异体是Hb G Taipei(台北),β22(B_4)谷氨酸→甘氨酸。     

HCV非结构蛋白(NS2/NS3)基因表达载体的构建及其一级结构分析

应用逆转录－聚合酶链反应（ＲＴ－ＰＣＲ）技术,从ＨＣＶ感染者血清中扩增编码ＨＣＶ病毒蛋白酶的ＮＳ２－ＮＳ３ｃＤＮＡ片段,在其５′和３′端分别引入ＥｃｏＲⅠ和ＸｂａⅠ限制性内切酶位点,定向克隆至真核表达载体ｐｃＤＮＡ３,构建重组载体ｐｃＤＮＡ－ＮＳ２３,重组表达载体经限制性内切酶消化鉴定．用ＳＰ６和Ｔ７通用引物对目的基因片断进行序列分析．序列同源性分析结果表明,与ＨＣＶ－Ｊ、ＨＣ－Ｃ２有高度的同源性,与ＨＣＶ－１、ＨＣＶ－Ｊ６、ＨＣＶ－Ｊ８同源性差,提示所克隆的基因属ＨＣＶⅡ型．该区内重要的功能位点如Ｚｎ２＋依赖性金属蛋白酶催化中心、丝氨酸蛋白酶催化中心等均高度保守     

河蚌C反应蛋白一级结构分析

经亲和层析纯化的河蚌 C反应蛋白 ( CRP)具有 SDS- PAGE纯度 ,用经改进的双偶联 Ed-man方法测得其 N端残基为谷氨酸 ,而不是高等动物 (人与家兔 ) C反应蛋白 N端的焦谷氨酸 .河蚌 C反应蛋白 N端的一级结构由固相 Edman方法测得 ,依次为 H2 N- E- T- A- Y- S- C- I- T- A- V- ;C端的一级结构由羧肽酶 A降解法测得 ,依次为 - L/V- S- S- T- Y- COOH,也不同于人和家兔的 C反应蛋白 .在河蚌 CRP的胰蛋白酶酶解肽段中 ,其 N端及 C端的结构也得到了证实 .河蚌 C反应蛋白经 V8蛋白内切酶酶解 ,溴化氰裂解 ,肽段经 HPLC反相柱分离 ,共得到 35个肽段 ,所有肽段的氨基酸序列均由气相氨基酸自动分析仪测得 .结合河蚌 C反应蛋白的胰蛋白酶酶解肽段的分析结果 ,其一级结构已初步拼接完成 .在其一级结构中发现有类似于其它 CRP的 Ca2 + 结合部位和磷酸胆碱结合部位 .河蚌 C反应蛋白的分子结构中存在微观不均一性 .从已知河蚌 C反应蛋白的分子特点 ,包括分子量 ,糖基化比例 ,一级结构不均一等特点 ,可以推测它与高等动物的免疫蛋白有许多相关之处 .对于河蚌 C反应蛋白分子结构的分析 ,将有助于免疫系统蛋白的发生 ,进化等方面的研究     

吗啡样神经肽及其基因的一级结构研究

中枢神经系统吗啡样神经肽有三大系统,分别来源于三种前体。这些前体分子及其基因的一级结构已经阐明。     

血红蛋白结构及其携氧功能的软件平台开发

血红蛋白及其携氧功能的软件平台（HBMS）是运用JavaEE的技术开发的关于血红蛋白空间结构和携氧功能的查询软件平台,通过该平台可快速查询血红蛋白的结构和功能的一些特性。HBMS提供了血红蛋白的各级空间结构的查询,同时可以计算出不同氧分压下血氧饱和度的变化并绘制血氧饱和度曲线,用以解析血红蛋白的输送氧气的能力。该系统并提供了血红蛋白结构及其携氧功能的免费查询网站（地址：http：／／192.168.1．25：8050／sybms／）。     

豆球蛋白β亚基的分离提纯及其完整一级结构

豆球蛋白(Legumin)是豌豆、蚕豆、大豆等豆科植物种子中一类主要贮藏蛋白质。豆球蛋白是由6对亚基组成的六聚体,每对亚基是由分子量40000的酸性亚基(α亚基)和分子量20000的碱性亚基(β亚基)通过双硫键相结合。α亚基和β亚基又是由分子量60000的豆球蛋白原前体多肽(Prolegumin precursorpolypeptide)通过翻译后蛋白质水解作用(Post-translational proteolysis)而生成。一些研究者还发现,水稻、燕麦等禾本科植物种     

核酸一级结构的测定

核酸(DNA、RNA)是一类重要的生物高分子化合物。它的主要功能是贮存、传递和表达生物体的遗传性状。为了了解生命过程的奥秘,就必须测定DNA和RNA的一级结构。由此可知核酸一级结构的测定,是分子生物学的基本课题之一。此外,核酸一级结构的测定也是生物工程的一个重要基础。自1965年第一个核酸——酵母丙氨酸 RNA一级结构被测出以来,已测出的最长的核酸顺序已达17万个核苷酸。美国的一个电子计算机软件(Gen Bank,1985年10月版)共收集已测定顺序的5700多种DNA和RNA的顺序。总计超过5×10~6个核苷酸。从这些数据可以     

白鲢胰岛素的一级结构

白鲢是淡水鱼之一,其胰岛几乎不杂有外分泌腺,较易提取多肽激素,从中可分离出三方结晶胰岛素。本文报道了白鲢胰岛素的一级结构。与哺乳类及海水鱼胰岛素相比,它的结构特征如下:A链8、9、10位的氨基酸残基为组氨酸、赖氨酸、脯氨酸;A_(13)与A_(14)为异亮氨酸和苯丙氨酸,类似于一般鱼胰岛素,而差异于哺乳类胰岛素的相应位置。它的A_(15)为谷氨酸,A_(17)为谷氨酰胺,恰与哺乳类胰岛素的相应位置对调,其它鱼类胰岛素的A_(15)则为天冬氨酸,A_(17)也为谷氨酰胺。它的B链为三十一肽,N端区相当特殊,其N端延伸出额外的两个氨基酸残基。B_(13)与B_(21)都为天冬氨酸,而哺乳类胰岛素的相应位置均为谷氨酸。B链的羧端少一个氨基酸,这与一些鱼胰岛素的结构相似,而与其他种类的胰岛素有很大区别。本文就其结构与功能关系进行了讨论。     

白鲢胰岛素的一级结构

白鲢是淡水鱼之一,其胰岛几乎不杂有外分泌腺,较易提取多肽激素,从中可分离出三方结晶胰岛素。本文报道了白鲢胰岛素的一级结构。与哺乳类及海水鱼胰岛素相比,它的结构特征如下:A链8、9、10位的氨基酸残基为组氨酸、赖氨酸、脯氨酸;A_(13)与A_(14)为异亮氨酸和苯丙氨酸,类似于一般鱼胰岛素,而差异于哺乳类胰岛素的相应位置。它的A_(15)为谷氨酸,A_(17)为谷氨酰胺,恰与哺乳类胰岛素的相应位置对调,其它鱼类胰岛素的A_(15)则为天冬氨酸,A_(17)也为谷氨酰胺。它的B链为三十一肽,N端区相当特殊,其N端延伸出额外的两个氨基酸残基。B_(13)与B_(21)都为天冬氨酸,而哺乳类胰岛素的相应位置均为谷氨酸。B链的羧端少一个氨基酸,这与一些鱼胰岛素的结构相似,而与其他种类的胰岛素有很大区别。本文就其结构与功能关系进行了讨论。