水合溶菌酶及其热稳定性的NMR研究

本文用90MHz脉冲NMB波谱仪记录了具不同含水量的溶菌酶的质子宽谱线NMR谱图及自由感应衰减曲线,并记录了水合度为0.10及0.19克水/克溶菌酶的溶菌酶样品从室温到热变性温度范围内的谱图.用线宽参量随水合度及温度的变化讨论溶菌酶在水合及热变性过程中溶菌酶分子及水分子运动性的变化.结果表明,溶菌酶分子及水分子的运动性与水合溶菌酶中的水含量密切相关;低水含量的水合溶菌酶在热变性过程中酶分子运动性的变化经历了两个转变,分别对应于酶分子间的解缔合及分子内的解旋.     

溶菌酶中水分子的红外吸收光谱

本文报导了不同水含量的溶菌酶中水的红外吸收光谱的测量结果.室温下,在远离纯水OH带及OD带的两侧分别出现高频与低频带,峰的位移大小随水含量的不同而改变.低温下,当R(克水/克蛋白)>0.2后,比值A./A.随水含量增大而增大.本文对室温下高频及低频峰的可能原因及与水的冻结过程的联系进行了讨论.     

水合牛血清白蛋白热稳定性的热力学研究

蛋白质的初级结合水对于蛋白质分子的构象及热稳定性有着重要影响。将不同吸附水量的牛血清白蛋白样品密封入铝制挥发型样品盘中,用P/E DSC_(-2)型差示扫描量热计对蛋白样品的变性温度、变性焓及变性前后的比热变化等热力学参数进行测量。实验证明,随水含量增多变性温度T_D下降,当含水量R(克H_2O/克BSA)>0.24时T_D的下降渐微,当R=0.5时T_D通过最小值后又略有增大。变性焓ΔH_D也与水含量密切相关,当R<0.5时ΔH_D渐趋恒值,为200千卡/克分子。本实验还观察到在低含水量范围内0.02相似文献   

付里叶变换红外光谱研究短杆菌肽A及其在脂双层中加Na~＋前后的构象变化

用ＦＴＩＲ光谱研究了短杆菌肽Ａ（ＧＡ）在固态,组装入ＤＰＰＣ脂持体,以及Ｎａ＋结合状态的构象变化。固态时酰胺Ⅰ带峰位于１６３ｃｍ－１左右,且在１６８５ｃｍ－１处有一肩峰;酰胺Ⅱ带位于１５３０ｃｍ１左右,整个分子为反平行的β螺旋结构,为非通道构象。当ＧＡ组装入脂质体后,酰胺Ⅰ带仍位于１６３３ｃｍ－１,但１６８５ｃｍ－１的肩峰消失,酰胺Ⅱ带移至１５５０ｃｍ－１,分子间氢键转变为分子内氢键,二聚体从原来的双股螺旋变为头－头相连的单股螺旋,是ＧＡ的膜内通道构象。Ｎａ＋的结合并不改变ＧＡ的骨架结构,但通过对酰胺Ⅰ带的拟合分析发现：加Ｎａ＋后位于１６４４ｃｍ－１的无规结构含量减少１０％,而有序结构增加,提示部分无视结构可能有一种“门”的作用：当无离子通过时为“关闭”状态,当与离子结合后即“打开”,这样通过构象的改变来实现其通道功能。     

菌紫质、磷脂与水的相互作用:红外光谱与吸附重量研究

应用紫膜等温吸附及红外差光谱技术研究细菌紫膜中水与蛋白、磷脂的相互作用.观察到酰胺Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ带在R<0.05及0.08相似文献   

付里叶变换红外光谱法研究不同条件下菌紫质的结构

本文用付里叶红外光谱法研究了干燥、水合及缓冲液内菌紫质的结构.酰胺Ⅰ和Ⅱ带有多个肩峰,在不同条件下,各峰的频率无明显位移.红外光谱表明,主要为α-螺旋结构,同时含有相当比例的反平行β-束及某些无规结构.酰胺Ⅰ带吸收频率最大值计算的α_n-螺旋频率.     

付里叶变换红外光谱法研究不同条件下菌紫质的结构

本文用付里叶红外光谱法研究了干燥、水合及缓冲液内菌紫质的结构.酰胺Ⅰ和Ⅱ带有多个肩峰,在不同条件下,各峰的频率无明显位移.红外光谱表明,主要为α-螺旋结构,同时含有相当比例的反平行β-束及某些无规结构.酰胺Ⅰ带吸收频率最大值计算的α_n-螺旋频率.     

离体稻苗叶片衰老过程中蛋白质组分的变化(简报)

离体稻苗叶片暗下衰老时,非水溶性蛋白质含量变化不大,而水溶性蛋白质含量下降迅速,其组分也同时改变。水溶性蛋白质中,Fraction Ⅰ蛋白质含量迅速下降,而Fraction Ⅱ蛋白质含量则显著增加。Fraction Ⅰ蛋白质中,RuBP羧化酶小亚基降解速率比大亚基快。叶片衰老时有两条新电泳蛋白质谱带出现。     

氮素水平对小麦幼苗叶绿体色素蛋白复合体含量的影响

在水培条件下,研究了不同氮素水平对小麦幼苗叶绿体色素、色素蛋白复合体含量及其光谱特征的影响。结果显示:(1)氮素水平较低时PSⅡ捕光色素蛋白复合体LHCⅡ在24~30 kD范围内的蛋白含量降低,不供氮时,色素蛋白复合体含量最低,而高分子量区域的蛋白组分相对较为稳定,说明氮素水平影响PSⅡ的多肽组分,而对PSⅠ多肽组分的影响相对较小。(2)室温吸收光谱分析表明,氮素水平较低时结合态色素的含量及比例发生改变,影响植物对光的吸收能力;荧光激发及发射光谱的峰值均随氮素浓度的升高而升高,说明增加施氮量时,叶绿体类囊体中受激发的色素分子数目增加,荧光强度也随之增大;叶绿体蛋白含量在16.86 mg.L-1氮素浓度时最大。     

牛胰RNaseA的热转变的差示扫描量热研究

用差示扫描量热法对含水量为0.05-3.15克/克的牛胰核糖核酸酶A的热转变进行了研究.当R<0.40克/克时,在315-345和400-450K左右,分别观察到峰Ⅰ和峰Ⅲ.文中对峰Ⅰ的“恢复”进行了讨论.在R<1.1克/克时,通常被认为热变性峰的峰Ⅱ的峰温,随R的增加而降低,变性热随R的增加而减少,但在 R≥1.1克/克时,二者均取稳定值,Ttr=335.5K和Qtr=7.38CaⅠ/go峰Ⅱ的半宽在R=0.40克/克处取极小值,在R≥1.65时取稳定值,△T1/2=7.34K,文中首次给出了水合状态下热变性峰的转变热和峰温的关系曲水线.对水合球状蛋白的热变性的一种可能解释为,变性焓是温度的函数,而转变温度直接受含水量影响.