昆虫消化酶抑制剂与害虫防治

生物源昆虫消化酶抑制剂主要包括蛋白酶抑制剂和淀粉酶抑制剂。昆虫消化酶抑制剂能通过降低或抑制昆虫蛋白酶或淀粉酶的活性,而影响昆虫的正常生长发育,使其生长缓慢,虚弱,甚至导致死亡。本文就生物源昆虫消化酶抑制剂对昆虫生化、生理代谢和生长发育的影响,消化酶抑制剂的作用机理,植物中昆虫消化酶抑制剂的诱导产生等进行了介绍。同时,探讨了生物源蛋白酶和淀粉酶抑制剂在害虫防治中的应用前景。     

功能蛋白酶催化及应用进展

蛋白酶广泛存在于动物、植物及微生物体内,在生物体内的代谢和合成过程中发挥着重要作用,也是一种重要的工业酶制剂,其中,微生物蛋白酶几乎占据着全球商业蛋白酶的三分之二。随着生物技术的兴起,蛋白酶在各个领域的应用日益广泛,通过酶工程改造和基因工程菌株构建获得高稳定性的蛋白酶是其工业应用的关键。本文首先对功能蛋白酶的来源进行了分析,进一步对功能蛋白酶的类型、功能及其作用机制进行了阐述;然后综述了部分重要功能蛋白酶的酶工程改造和基因工程菌株构建方法;最后总结了功能蛋白酶的应用领域并提出了未来重要功能蛋白酶的应用方向。     

Kazal型蛋白酶抑制剂结构与功能研究进展

蛋白酶抑制剂广泛存在于生物体内,在许多生命活动过程中发挥必不可少的作用,特别是对蛋白酶活性进行精确调控。其中Kazal型蛋白酶抑制剂是最重要的、研究最为广泛的酶抑制剂之一,该类抑制剂一般由一个或几个结构域组成,每一个结构域具有保守的序列和分子构象,同时发现该类抑制剂与蛋白酶作用的结合部位高度易变,它们大多数暴露于与溶剂接触的环上,其中P1部位是抑制作用的关键部位,抑制剂的专一性由P1部位氨基酸残基的性质决定,其它残基取代结合部位残基对抑制剂-酶的结合常数有显著的影响。Laskowski算法可直接从Kazal型丝氨酸蛋白酶抑制剂的序列推测其与6种丝氨酸蛋白酶之间的抑制常数(Ki)。目前在生物体内发现大量的Kazal型蛋白酶抑制剂,并证实其有重要的生物学功能。     

蛋白酶的研究进展

由于蛋白酶的来源丰富,很多胞外蛋白酶容易提纯,分子较小,功能较简单等特点,因而在酶学研究中蛋白酶的研究较早也最深入,对它的化学结构和高级结构以及它的动力学、作用机制等的研究一直处于领先地位,是一个比较成熟经典的研究领域。近20年来,由于新方法新观点的运用,从对个别蛋白酶的研究逐渐转为对某蛋白酶体系的研究,在体内的一些生理生化过程中,它们起着极为重要和广泛的生物调控作用,例如血液凝固,血纤维溶解,补体激活,激素释放,细胞融合等都有一整套蛋白酶参加,它们或激活某些非活性蛋白原,     

SERPINE家族在纤维化疾病中作用的研究进展

丝氨酸蛋白酶抑制剂(Serine Protease Inhibitor,Serpin)是一类丝氨酸蛋白酶活性调节剂,在人体中被分为A~I9个亚家族,其中SERPINE(Serpin Peptidase Inhibitor,Clade E)家族参与调节生物体内多个重要的生命过程。本文通过介绍SERPINE家族中两个重要成员SERPINE1与SERPINE2的理化性质、作用机制以及调控因素,阐述SERPINE家族在纤维化相关疾病中的作用及研究进展。     

卫星电视教学辅导

蛋白质是细胞内含量最丰富,具有极其重要功能的生物大分子。本章着重介绍蛋白质及其基本组成单位氨基酸的分解与合成代谢。生物体内具有各种蛋白酶,可以把蛋白质降解为氨基酸。以人和动物消化道中的蛋白酶为例,按其作用方式不同可以分为肽链外切酶,肽链内切酶及二肽酶。在这些酶的综合作用下,蛋白质水解成氨基酸,进入细胞内代谢。各种氨基酸虽侧链基团各不相同,但都具有氨基和羧基,因而具有共同的分解代谢途径——脱氨基作用与脱羧基作用。本章仅介绍氨基酸的共同的分解代     

寄生虫的蛋白酶

蛋白酶(PA)是催化肽键水解的酶,从病毒到人的生物中都存在。对多肽末端起降解作用的酶叫肽酶;而催化肽链内部裂解的酶为内切酶。依其活性部位的重要化学基团不同,蛋白酶可分为四大类:丝氨酸,金属,半胱氨酸(硫醇)及天冬氨酸     

柞蚕卵组织蛋白酶B纯化及性质

昆虫卵内蛋白酶在胚胎发育中水解卵黄蛋白,为胚胎发育提供氨基酸,昆虫中已报道过几类卵蛋白酶,如家蚕中半胱氨酸蛋白酶和丝氨酸蛋白酶等。但是,目前尚不清楚这些蛋白酶是否存在于其他鳞翅目昆虫。了解这些蛋白酶的作用机理可以为我们提供害虫防治的新方法。并且,由于蛋白水解在许多生理过程中具有重要作用,如蛋白质的成熟和转运、受精、萌芽、肿瘤转移和其他形态发生等。因此,阐明这些蛋白酶的生物功能具有重要意义。由于（ｉ蚕卵粒大产卵量也很大,因此被选作研究鳞翅目昆虫卵蛋白酶的材料,我们希望通过对数种昆虫卵内蛋白酶的研究、找出卵黄蛋白水解的一般规律。在我们前一篇文章中报道了（ｉ蚕组织蛋白酶Ｂ的鉴定,该蛋白酶属于半胱氨酸蛋白酶类的组织蛋或最适ｐＨ为３．５,可被Ｅ－６４抑制。本文报道蛋白酶的纯化和性质。经过５步纯化过程,从（ｉ蚕卵母细胞中纯化出组织蛋白酶Ｂ,用ＳＤＳ聚丙烯酰胺凝胶电泳测得蛋白酶的亚基分子量在４７ｋＤａ左右。纯化的蛋白酶活性可被Ｅ－６４和Ｌｅｕｐｅｐｔｉｎ抑制。因此,该蛋白酶属于半胱氨酸蛋白酶。天冬氨酸蛋白酶特异性抑制剂ｐｅｐｓｔａｔｉｎ不抑制其活性。其活性可被ＤＦＰ和ＰＭＳＦ部分抑制。这两种抑制剂通常抑制丝氨酸蛋白酶活性     

蛋白质功能基团的改变与其生物活力的关系 Ⅲ.对硝基苯酰甲基溴对某些蛋白质活力的影响

对-硝基苯酰甲基溴(NPAB)在不太高的浓度之下对木瓜蛋白酶,核糖核酸酶,胰凝乳蛋白酶和胰島素等的生物活力有明显的抑制作用。当NPAB与胰島素或胰疑乳蛋白酶共同保温时,随着生物活力的下降也同时发生吸收光譜的变化。对于胰凝乳蛋白酶而言,355mμ光密度的增加与其活力的下降完全平行說明NPAB仅作用于一个必需基团,再从二氫肉桂酸对这一抑制作用的?た蠢?这一基团可能是酶活性中心的一部分。NPAB对胰島素及核糖核酸酶的作用受pH影响,說明这一反应受蛋白分手中解离基团的控制,并且从它的pK值看来,这一解离基团很可能是组氨酸的咪唑基。pH影响木瓜蛋白酶和胰疑乳蛋白酶与NPAB的作用較为复杂,可能有不只一种解离基团参与控制它們与NPAB的反应。     

植物天冬氨酸蛋白酶的研究进展

天冬氨酸蛋白酶是四大类蛋白水解酶之一,广泛存在于多种生物中,参与了很多重要的生理过程。相对于其他生物而言,对植物天冬氨酸蛋白酶的研究相对滞后。自20世纪末以来,这一领域的工作取得了重大进展。经典的植物天冬氨酸蛋白酶除了具有保守的蛋白酶结构域外还有一段植物特有的插入片段;在动植物分离之后,植物天冬氨酸蛋白酶基因家族进行了大规模的扩增;该类蛋白酶在植物的整个生长发育过程中发挥重要的功能,尤其是胁迫反应、有性生殖、衰老和程序性死亡以及蛋白质的加工和降解。对近些年植物天冬氨酸蛋白酶的研究进展进行综述,并对其未来的发展进行展望。