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我们利用微型计算机图形技术对两种铁氧还蛋白的分子结构进行了研究,输入蛋白晶体数据,重构出铁氧还蛋白分子的三维结构模型,并可使之统X轴、Y轴和Z轴旋转;计算出肽链上原子之间的健长、健角、(?)角:显示微区结构;进一步可使两个铁氧还蛋白的三维结构图叠合,(?)利比较分析.实验表明,微型计算机分子图开技术在研究蛋白质等生物大分子结构,运动及中与功能的关系方面是有效的工具; 相似文献
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高等植物叶绿体定位的铁氧还蛋白-NADP+氧化还原酶(LFNR)负责催化光合线性电子传递的最后一步反应,催化电子由还原态的铁氧还蛋白(Fd)传递给NADP+。LFNR分布在叶绿体的3个不同的组分中,即叶绿体基质中、类囊体膜上和叶绿体内膜上。最近的研究表明,大多数膜定位的LFNR并非光合作用所必需的,叶绿体基质中的LFNR足以维持光合作用的正常进行。叶绿体中的两个蛋白——Tic62和TROL作为LFNR的锚定蛋白,可以与LFNR在类囊体膜上形成高分子量的蛋白复合体。Tic62-LFNR复合体主要负责在夜间保护LFNR的活性,但它不直接在光合作用中起作用。然而,TROL-LFNR复合体对植物的光合作用有一定的影响。本文将概述植物LFNR的最新研究进展。 相似文献
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康振辉 《中国生物化学与分子生物学报》2019,35(2):121-130
硫氧还蛋白的氧化还原调节作用在生物界中普遍存在。它能够还原目标蛋白的二硫键,而自身的活性位点则被氧化。因此,对于新的催化循环,则需要由相应的还原酶将其再次还原成活性形式。硫氧还蛋白对维持高等植物的光合效率同样具有重要意义。叶绿体中的硫氧还蛋白分别由铁氧还蛋白依赖性硫氧还蛋白还原酶和NADPH依赖性硫氧还蛋白还原酶C(NTRC)两种酶还原。NTRC的本质是一种黄素蛋白,除了具有还原酶活性外,还整合了一个硫氧还蛋白结构域,在叶绿体和淀粉体的氧化还原调节中处于核心地位。这种特殊的双功能酶在卡尔文-本森循环、氧化戊糖磷酸途径、抗过氧化、四吡咯代谢、ATP和淀粉合成、生长素和光周期调控中扮演了多重角色。本综述总结了NTRC的生理功能,并讨论了该蛋白质对植物质体氧化还原稳态的调节机制。 相似文献
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本文综述高等植物铁氧还蛋白的结构和装配研究近况,并着重讨论其基因克隆和表达调控方面的最新进展。 相似文献
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硫氧还蛋白(Trx)是体内广泛存在的氧化还原蛋白,其家族中两种重要的硫氧还蛋白:硫氧还蛋白1(thioredoxin1,Trx1)和硫氧还蛋白2(thioredoxin2,Trx2)都含有保守的-Cys-Gly-Pro-Cys-还原序列。由于Trx具有调节细胞生长增殖和抗凋亡的作用,因此Trx在凋亡途径中的作用机制就成为了对抗肿瘤的研究热点。 相似文献
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硫氧还蛋白(Trx)属于巯基-二硫键氧化还原酶家族, 通过作用于底物蛋白侧链2个半胱氨酸残基之间的二硫键(还原、异构和转移)来调控胞内蛋白的结构和功能。叶绿体Trx系统包括Trx及Trx类似蛋白、铁氧还蛋白(Fd)依赖的硫氧还蛋白还原酶(FTR)和还原型烟酰腺嘌呤二核苷磷酸(NADPH)依赖的硫氧还蛋白还原酶C (NTRC)。除了基质蛋白酶类活性变化及叶绿体蛋白的转运受Trx系统调控之外, 在叶绿体中还存在1条跨类囊体膜的还原势传递途径, 把基质Trx的还原势经跨膜转运蛋白介导, 最终传递给类囊体腔蛋白。FTR和NTRC共同作用维持叶绿体的氧化还原平衡。该文对叶绿体硫氧还蛋白系统的调节机制进行了综述, 同时讨论了叶绿体硫氧还蛋白系统对维持植物光合效率的重要意义。 相似文献
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硫氧还蛋白(thioredoxin,Trx)是广泛存在于原核与真核生物体内的氧化还原调节蛋白。Trx通过对目标蛋白质进行还原,从而调节机体的氧化还原平衡。Trx与硫氧还蛋白还原酶(thioredoxin reductase,TrxR)及NADPH共同组成硫氧还蛋白系统参与众多生理过程。细胞中的活性氧是导致生物氧化胁迫的一个主要方面。Trx可以通过对细胞内被氧化的二硫键的还原来修复机体的氧化损伤,并通过这种方式防止机体衰老。同时,Trx系统可以与其它氧化还原系统如谷胱甘肽(GSH)系统协调配合,并消除体内过多的活性氧。 相似文献