蛋白质中较频繁发生的β发夹结构（β—Hairpins）模式──蛋白质超二级结构（MOTIF）研究（Ⅲ）

分析了２４０个分辨率在２．５Ａ以上的高精度蛋白结构,研究了α螺旋和β折叠的连接短肽中的β发夹结构模式。首先对较频繁发生的超二级结构组中的Ｅ—ｌｏｏｐ—Ｅ［１］（即β回折结构－βＴｕｒｎ）进行了分析,对每一种β回折结构的氢键长度进行了计算,然后将其模型化。在对β发夹模型化的分析中,同时考虑了连接短肽的长度和氢键模式两个因素。找出了在２４０个蛋白样本库中较常发生的β发夹结构的模式。该结果对结构比较模型、Ｘ衍射晶体结构的解析,以及β发夹结构的预测有一定意义。     

α螺旋和β折叠连接短肽的构象分析──蛋白质超二级结构模块（MOTIF）研究（Ⅰ）

对２４０个分辨率在２５Ａ以上较高度蛋白质结构中α螺旋和β折叠的连接短肽进行了系统分析。着重研究了一个至五个残基长的短连接肽,依它们所连接的二级结构分成四种类型分析,即αααβ和ββ。对非规则结构区,作者采用了五种残基构象状态－ａ,ｂ,ｃ,ｌ,ｔ－,进行系统研究,识别出５０种发生频率在５次以上的非规则结构,其中出现次数多于２５次的有１１种类型。这１１种类型的连接多肽是较普遍发生的。此结果对揭示蛋白质非规则结构区的结构规律有一定意义为超二级结构结构模型和预测的进一步研究建立了基础。     

α螺旋和β折叠连接短肽的构象分析──蛋白质超二级结构模块（MOTIF）研究（Ⅰ）

对２４０个分辨率在２５Ａ以上较高度蛋白质结构中α螺旋和β折叠的连接短肽进行了系统分析。着重研究了一个至五个残基长的短连接肽,依它们所连接的二级结构分成四种类型分析,即αααβ和ββ。对非规则结构区,作者采用了五种残基构象状态－ａ,ｂ,ｃ,ｌ,ｔ－,进行系统研究,识别出５０种发生频率在５次以上的非规则结构,其中出现次数多于２５次的有１１种类型。这１１种类型的连接多肽是较普遍发生的。此结果对揭示蛋白质非规则结构区的结构规律有一定意义为超二级结构结构模型和预测的进一步研究建立了基础。