棕榈酰化超氧化物歧化酶的制备及性质研究

为了增强超氧化物歧化酶的稳定性,用棕榈酸对其进行了修饰,在修饰条件下,酶分子表面氨基修饰率为55％时,酶的活力回收为63％。修饰后的酶在耐热、耐酸、耐碱、抗有机溶剂变性和抗蛋白水解能力上均高于天然超氧化物歧化酶,为将超氧化物歧化酶作成实用药物和进一步扩大其应用范围创造了条件。     

月桂酸修饰超氧化物歧化酶的制备及其性质研究

用月桂酸对超氧化物歧化酶进行化学修饰以改善其稳定性.活化的月桂酸与SOD在40℃碱性条件下反应1h,再用Sephacryl S-200柱进一步纯化.修饰SOD活性回收率93%,比活为6000U / mg.具有较强的稳定性,基本上消除了免疫原性并明显地延长了在血液中的半衰期;该产品适用于化妆品和食品.     

硬脂酸修饰超氧化物歧化酶的制备及其性质研究

报道了一种修饰ＳＯＤ的方法。所得硬脂酸修饰ＳＯＤ比活力为每毫克蛋白１００００单位,经鉴定已达均一程度。测得其分子量为３５０００．修饰ＳＯＤ和天然ＳＯＤ在紫外光区的最大吸收均在２６５ｎｍ。修饰ＳＯＤ对温度、ｐＨ、蛋白酶水解的稳定性比天然ＳＯＤ增强,且免疫原性消除。在低浓度的某些有机介质中活性比在水中高。     

超氧化物歧化酶研究进展

超氧化物歧化酶是一种广泛存在于生物体内各个组织中的重要金属酶,是一种能够特异性清除机体代谢过程中产生的自由基O2-的抗氧化酶。从SOD的定义及分类,生物化学特性,分子生物学,SOD在各领域中的应用,机体补充外源SOD的途径和SOD的生产方法等几个方面进行了较为全面的综述,最后探讨了目前存在的问题及应用前景。     

经有机溶剂/表面活性剂处理的人血浆的生产和体外特性

<正>本文叙述了使用改良的TNBP/表面活性剂处理的冻干和冷冻人血浆的生产以及这种病毒灭活血浆的体外特性。 材料与方法 人血浆处理和病毒灭活 用于生产冻干的经过S/D处理的和冰冻的血浆分别来自瑞士Octapharma公司和德国Hagen红十字中心。 贮存于-30℃以下的同种血型的250份新鲜冰冻血浆(每份200～250ml)在不锈钢容器中,30℃条件下融化,经确定是溶血或脂血的血浆在混合和     

泥鳅铁超氧化物歧化酶的纯化及其部分性质

超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase,EC.1.15.1.1,简称(SOD)是一种催化歧化反应的酶类,它能消除生物氧化时产生的超氧阴离子自由基(O2-)。它在自由基理论、辐射防护、疾病防止等领域有广泛的研究和实用价值。作者从泥鳅体内分离纯化得到Fe－SOD,并对其基本性质进行了研究。       

南瓜种子超氧化物歧化酶某些性质的研究

采用NBT光化还原法,分别研究了不同缓冲溶液、pH值、温度及抑制剂等因素对南瓜种子SOD活性的影响,并对其类型进行了鉴定,结果表明:南瓜种子萌芽过程中SOD的合成以Mn-SOD为主,其热稳定性很高,在酸性条件下活性完全丧失,在pH8.0 Na2HPO4-NaH2PO4缓冲溶液下酶活性最高;酶活性容易被β-巯基乙醇抑制,对脲及DMSO有一定的耐受性。     

超氧化物歧化酶的功能,性质及临床意义

自从1969年（MeCord）和（Fridovich）发现了超氧化物歧化酶（EC．1．15．1．1,superoxidedismutase,以下简称SOD）以来,国内外学者对SOD的研究日益广泛而深人。现已证明SOD存在于所有需氧生物的细胞中。SOD是一类金属酶,根据其所含金属辅基的不同,可将其分为3类：即Cu．Zn－SOD,Mn－SOD,和Fe－SOD。Cu、Zn－SOD主要存在于真核细胞的胞浆和线粒体,Mn－SOD主要存在于真核细胞的线粒体和原核细胞中,也存在于灵长类的胞浆。Fe－S（）D只存在于原核细胞。研究表明SOD与机体的衰老、炎症、肿瘤、抗细胞毒性等方面关系…     

酰化人红细胞超氧化物歧化酶稳定性的研究

用月桂酸对人红细胞超氧化物歧化酶（ｈ－ＳＯＤ）进行化学修饰得到酰化ｈ－ＳＯＤ（Ａｃ－ｈＳＯＤ）,并对Ａｃ－ｈＳＯＤ和ｈ－ＳＯＤ的稳定性进行了比较。结果表明：Ａｃ－ｈＳＯＤ活力为ｈ－ＳＯＤ的７２％。比活力为４０００Ｕ／ｍｇ,Ａｃ－ｈＳＯＤ的热稳定性、酸碱稳定性及抗蛋白酶水解能力均比天然酶提高。     

鸭血超氧化物歧化酶(SOD)的纯化及性质研究

超氧化物歧化酶(E、C、1.15.1.1)是催化超氧阴离子起歧化反应的金属酶类,血红细胞中的SOD属Cu Zn—SOD。本文详细报道了从鸭血分离纯化SOD的改进方法(同时用猪血作对比研究)。设计了热变性、(NH_4)_2SO_4分级监析、低浓乙醇—氯仿短时去除残留血红蛋白、凝胶层析四步纯化方案,获得高产率电泳纯SOD。用紫外扫描,PAGE电泳后考马斯亮蓝和SOD活性杂色,SDS—电泳,HPLC分离和各电泳带组分的N—端测定等技术检测纯度,并进行性质研究。证明所得SOD是均一的;N—端为Ala;分子量和亚分子量各为32,359和16,500dt;并与猪血SOD对比研究其某些性质;对HPLC出现的多个活力峰及PAGE电泳显现的多条活性带进行了讨论。     

血红细胞超氧化物歧化酶(SOD)制备工艺的研究初报

本文报告了本实验室设计的由血红细胞自溶液60℃热变性, 乙醇——氯仿法除血红蛋白,旋转蒸发法减压浓缩抽去氯仿、乙醇,硫酸铵分级盐析法沉降SOD,Sepbadex G-75层析提纯SOD等步骤构成的一条成本低、设计合理、简便实用的分离纯化SOD的工艺路线。     

人胎肝超氧化物歧化酶的研究

采用离子交换和凝胶过滤层析法,从正常人胎肝提取、纯化铜锌超氧化物歧化酶(Cu.Zn-SOD),并对其性质作了研究,结果测得人胎肝组织Cu·Zn-SOD平均含量为6.44unit/g湿重,并发现随着胎龄的增加人胎肝Cu.Zn-SOD含量上升;纯化后的Cu·Zn-SOD在聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱上呈现单一区带;其活性受氰化钾抑制;以原子吸收光谱测得其铜、锌含量分别为0.39％和0.1％,采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得其亚基分子量为16kD;氨基酸自动分析仪测得其亚基的氨基酸残基数为151.5;在紫外吸收光谱上于265nm和258nm处分别出现两个吸收高峰。本研究结果表明,人胎肝Cu.Zn-SOD与成人肝及其他组织的Cu.Zn-SOD理化性质上基本一致。     

超氧化物歧化酶(SOD)研究进展

环境胁迫使植物细胞中积累大量的活性氧,从而导致蛋白质、膜脂、DNA及其它细胞组分的严重损伤。植物体内有效清除活性氧的酶类包括超氧化物歧化酶(SOD)、抗坏血酸过氧化物酶(APX)、过氧化氢酶(CAT)等,其中研究最深入的是SOD。利用基因工程策略增加这些物质在植物体内的含量,从而获得抗逆转基因植株。     

扬子鳄红细胞超氧物歧化酶的纯化及其性质研究

扬子鳄红细胞超氧物歧化酶的纯化及其性质研究周衍茂（安徽教育学院生物系,合肥２３００６１）尹路明（中国科学技术大学生物系,合肥２３００２６）关键词超氧物歧化酶;纯化;扬子鳄;红细胞超氧物歧化酶（的田广泛存在于各类生物组织中,是生物体内超氧自由基有效的清...     

Mechanism and Atomic Structure of Superoxide Dismutase

The active site Cu ion in Cu,Zn superoxide dismutase is alternately oxidized and reduced during the enzymatic dismutation of superoxide to hydrogen peroxide and molecular oxygen. For oxidized Cu,Zn superoxide dismutase, an atomic structure has been determined for the human enzyme at 2.5 A resolution. The resolution of the bovine enzyme structure has been extended to 1.8 A. Atomic resolution data has been, collected for reduced and inhibitor-bound Cu,Zn superoxide dismutases. and the interpretation of the' electron density difference maps is in progress. The geometry and molecular surfaces of the active sites in these structures, together with biochemical data, suggest a specific model for the enzyme mechanism. Similarities in the active site geometry of the Mn and Fe superoxide dismutases with the Cu.Zn enzyme suggest that dismutation in these enzymes may follow a similar mechanism.     

苦荞叶片超氧化物歧化酶的纯化及性质研究

从荞麦生化遗传以及器官衰老机理的研究目的出发,以苦荞叶片为材料,制备出活力较高的铜锌趋氧化物歧化酶。对其理化性质分析表明：该酶在２５９ｎｍ处有一特征吸收峰,分子量约为３１ｋＤ,含有３０８个氨基酸残基,同工酶电泳结果显示三条活性带。     

Normal Binding and Reactivity of Copper in Mutant Superoxide Dismutase Isolated from Amyotrophic Lateral Sclerosis Patients

Abstract: In some families with amyotrophic lateral sclerosis (ALS), the disease is linked to mutations in the gene encoding CuZn-superoxide dismutase. The mutant CuZn-superoxide dismutases appear to cause motor neuron degeneration by a toxic property, suggested to be linked to an altered reactivity of the active-site Cu ions. Asp⁹⁰Ala mutant CuZn-superoxide dismutase was isolated from six patients with ALS, allowing properties of the mutant enzyme synthesized and conditioned in patients with ALS to be examined. The molecular mass of the Asp⁹⁰Ala mutant CuZn-superoxide dismutase was 45 Da lower than that of the wild-type enzyme, as expected from the amino acid exchange. The mobility after sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis was markedly increased, however, suggesting altered properties of the polypeptide. The mutant CuZn-superoxide dismutase showed a minimal reduction in stability but did not differ significantly from the wild-type enzyme in enzymic activity, in content and affinity for active-site Cu ions and in the propensity to catalyze formation of hydroxyl radicals. Our findings suggest that the deleterious effect of mutant CuZn-superoxide dismutases on motor neurons in ALS is not related to altered reactivity of active-site Cu ions, resulting in increased oxidant stress. Attention should therefore also be directed at other mechanisms and properties of the mutant polypeptides and their degradation products.