共查询到20条相似文献,搜索用时 62 毫秒
1.
分子伴侣(molecular chaperone)能够帮助新生多肽链或错误折叠的蛋白质形成天然构象,但本身又不是成熟蛋白质的组成成分。蛋白质需要分子伴侣的帮助,才能够从核糖体合成的新生肽链折叠成有生物活性的大分子。E.coli的ObgE蛋白是保守的GTP酶,ObgE蛋白参与信号转导、蛋白运输和细胞周期调控,并与E.coli在氨基酸饥饿下的应激反应有关。本实验通过分子克隆,将E.coli ObgE蛋白的基因克隆到表达载体pET-28a中,转化到E.coli BL21进行蛋白表达纯化。纯化后的ObgE蛋白通过柠檬酸合成酶变复性实验、α-葡萄糖苷酶变复性实验、牛碳酸酐酶变复性实验,检测ObgE蛋白的分子伴侣活性,发现ObgE具有一定的分子伴侣活性,为该蛋白的研究应用奠定了基础。 相似文献
2.
3.
4.
5.
6.
7.
热休克蛋白的生物学功能 总被引:4,自引:0,他引:4
热休克蛋白是所有原核细胞和真核细胞遭受高温或其他应激所产生一组非常保守的蛋白分子家族。它们介导其他蛋白质的跨膜运和正确装配,起着分子伴侣的重要的作用;参与甾体激素受体等的功能发挥,与细胞的许多重要生理过程相关;在肿瘤细胞中,参与癌基因蛋白PP60^src及抗癌基因蛋白P53的作用,并结合核内蛋白改变其功能作用。 相似文献
8.
分子伴侣在蛋白质折叠中的作用 总被引:2,自引:0,他引:2
分子伴侣主要由三个高度保守的蛋白质家族组成,这三个家族的成员广泛分布于原核和真核细胞中。TCP1复合物是真核细胞细胞溶质内的伴侣蛋白。分子伴侣在蛋白质折叠过程中防止多肽链形成聚集物或无活性结构,提高正确折叠率。本文重点讨论Stress-70家族蛋白质和伴侣蛋白协助蛋白质折叠过程中的协同性以及伴侣蛋白GroEL和GroES的作用机理。 相似文献
9.
分于伴侣(Chaperohe)是细胞内催化及维持其他蛋白质正确梅象的一类蛋白质分子[1,2]。研究表明,分子伴侣参与细胞内许多蛋白质的折叠、聚合以及跨膜运输[3,4],通过瞬时稳定其他蛋白质折叠中间体,阻止了蛋白中间体的聚集,帮助其形成正确构象[5,6]。SecB是一个胞质酸性蛋白.单体分子量为17kDa,在体内以4~6个相同亚基组成的寡聚体形式存在。它在大肠杆菌中参与蛋白质分泌系统,纯化后进行离体试验表明,它可以阻止抗蛋白酶的pre-MBP的出现,能稳定地结合前体蛋白.使其处于适合运输的构型[7],它的作用是使蛋白质可以在正确折叠前跨过细胞膜,运输到细胞周质中。SecB通过与前体蛋白结合.从而阻止前体蛋自由于不正确折叠发生的聚集,属于分子伴侣家族的成员。分子伴侣的这些特性使得它们在基因工程中具有广阔的应用前景。外源蛋白在大肠杆菌中高表达时往往形成无活性的包涵体,包涵体大多是蛋白质在过量表达过程中不正确折叠形成的[8],正确构象的形成需要在体外进行变性和复性。蛋白质的复性过程十分复杂,在方法上缺少一定的规律可循,特别是分子量较大以及二硫键较多的分子,复性更加困难,有的甚至根本难以复性。分子伴侣可以促进其它蛋白质的正确折叠,设想在基因工程中如果将分子伴侣基因与外源蛋白基因共存表达,可能会有效地促进外源蛋白形成正确的构象.提高其活性,减少包涵体的形成,对基因工程下游的处理带来很大方便。根
据这个思路,我们将克隆的SecB基因与重组人淋巴毒索(Lymphotoxin,简称LT)基因在同一个大肠杆菌细胞中共存表达,来研究分子伴侣SecB对外源基因表达的影响。 相似文献
10.
热激蛋白Hsp90是一类在进化中形成的高度保守的且可参与多种细胞功能的特异分子伴侣。TPR蛋白通常存在于Hsp90的多蛋白质复合物中,它对Hsp90的功能的多样性起着至关重要的作用,同时Hsp90可能为TPR蛋白提供“泊位”,允许不同的TPR蛋白在Hsp90分子伴侣底物附近有序而特异结合,从而使Hsp90在细胞内环境中以特定的方式完成其各种细胞功能。了解TPR蛋白与Hsp90的相互作用机制为阐明细胞内Hsp90的功能多样性和特异性奠定了基础。 相似文献
11.
12.
13.
大量遗传性疾病的发生是由于基因突变引起蛋白质错误折叠而不能运输到作用位点,从而导致功能缺陷.近年来兴起的药物分子伴侣是恢复蛋白质折叠运输缺陷的新疗法,这类化合物一般为目的蛋白的底物类似物、受体配基或酶抑制剂等化学小分子,具细胞通透性,能在内质网中特异性识别并结合突变蛋白,校正并稳定其正确构象,协助其运输到正确位点,直接恢复突变蛋白功能,可治疗各种南蛋白质折叠运输缺陷导致的内分泌及代谢疾病.目前已报道的由药物分子伴侣恢复功能的突变蛋白主要为质膜蛋白及细胞器蛋白,如ATP结合盒转运蛋白、G-蛋白耦联受体及溶酶体酶等.大量的细胞及动物实验结果显示了药物分子伴侣的临床应用前景广阔,目前已有一例临床实验获得了成功. 相似文献
14.
HSP70分子伴侣系统研究进展 总被引:15,自引:0,他引:15
综述了HSP70分子伴侣系统的晶体结构、功能及作用机理方面的研究进展.HSP70分子伴侣能够帮助细胞内新生蛋白的折叠和跨膜运输、蛋白质多聚体结构的装配和解装配,并能在胁迫下维持蛋白质的特殊构象,防止未折叠的蛋白质变性和使聚集的蛋白质溶解复性.所有这些活性均依赖于ATP调节的HSP70与底物蛋白中的疏水片段的相互作用. 相似文献
15.
16.
热休克蛋白对细胞凋亡的调控作用 总被引:8,自引:0,他引:8
热休克蛋白属于细胞内分子伴侣蛋白,除涉及细胞内一些蛋白质分子构象和稳定性的调节之外,热休克蛋白对细胞应激、代谢、增殖以及凋亡等生理过程均具有重要的调控作用。研究表明热休克蛋白对细胞凋亡的调控机制是复杂的,可直接作用于与凋亡相关的蛋白质,也可以通过影响细胞信号传递而间接影响凋亡的发生。由于热休克蛋白对细胞凋亡的调控机制大多依赖于其分子伴侣功能,阻断热休克蛋白的伴侣功能已经成为研究药物诱导肿瘤细胞凋亡的重要靶点。 相似文献
17.
张友鸿 《微生物学免疫学进展》2000,28(4):64-68
与真核细胞蛋白质外运方式不同,大肠杆菌分泌蛋白的合成和跨内膜转运是不偶联的,对于一些小分子蛋白质(例如噬菌体M13外壳蛋白)不需要其它分子协助能自发保持松散构象从核糖体定位到质膜,而对于大的蛋白质分子,尤其含有疏水结构域或疏水信号肽,需要其它分子伴侣的协助以保持转运感受状态才能被有效转运。除了这种依赖Scc(secretory)蛋白的一般分泌途径以外,还存在其它Sec非依赖性的Tat途径等。本文对大肠杆菌Sec依赖性蛋白质转运途径进行综述。 相似文献
18.
《生物物理学报》2008,24(5)
种类繁多的蛋白质所发挥的各种功能对于生命现象是至关重要的,然而蛋白质的结构却总是受到体内外各种因素的干扰甚至破坏。因此,生物体为了维持蛋白质的活性构象,蛋白质质量控制(protein quality control)机制是必不可少的,而这种机制一旦失效将导致各种与蛋白质折叠相关的严重疾病,例如帕金森病(Parkinson’s disease)和阿尔茨海默病(Alzheimer’s disefse)等。分子伴侣和蛋白酶是参与蛋白质质量控制的主要两类蛋白质分子,它们能够结合错误折叠的底物蛋白并辅助其重新折叠或将其降解。DegP蛋白(又称为HtrA)是存在于大肠杆菌的膜间质中的一种热休克蛋白,对于大肠杆菌在高温下的存活是必需的。它的独特之处在于它同时具有分子伴侣和蛋白酶两种活性,因此DegP是研究蛋白质质量控制机制的一种典型样品。DegP同源蛋白(统称为HtrA蛋白家族)几乎存在于所有的生物种类中,它们的功能可能是参与细胞的胁迫反应。 相似文献
19.
热休克蛋白在阿尔茨海默病中的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是一种重要的分子伴侣,它们参与辅助蛋白质合成、折叠、转运以及定位等过程,并且在协调蛋白质水解、阻止蛋白质错误折叠和聚积方面发挥重要作用。阿尔茨海默病(Alzheimer's disease,AD)是最常见的神经退行性疾病,以神经细胞内过度磷酸化的tau蛋白异常聚积形成神经原纤维缠结以及细胞外β淀粉样蛋白(β-amyloid,Aβ)异常折叠形成淀粉样斑为主要病理特征。研究表明HSP不但对tau蛋白的聚积/降解发挥重要作用,并且可抑制Aβ相关的毒性作用。这些研究结果提示了分子伴侣有可能成为AD治疗的新靶点,现对该方面的研究进展进行综述。 相似文献
20.
热休克蛋白90(HSP90)是一类ATPase依赖性蛋白,作为分子伴侣,可在辅分子伴侣协助下,通过自身构象改变,参与众多细胞的生物学事件,从而协助新合成蛋白的正确折叠、成功装配、功能稳定及异常蛋白的降解过程。HSP90功能的发挥依赖于辅分子伴侣及氨基末端结合的核苷酸。辅分子伴侣是一类可与分子伴侣(如,HSP90)结合并调节其功能的蛋白,通过参与ATPase循环从而调节HSP90分子伴侣的功能。近年来,辅分子伴侣的研究得到越来越多的关注,本文就辅分子伴侣调控HSP90功能的作用进行综述。 相似文献