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细胞膜蛋白与细胞骨架蛋白相互作用研究进展 总被引:1,自引:0,他引:1
细胞膜蛋白与胞浆骨架蛋白的相互作用对于维持细胞正常形态 ,细胞粘附与信号传导有重要作用。含有 4 .1 JEF结构域的蛋白 4 .1超家族与含有PDZ结构域的MAGUK蛋白家族能结合多种膜蛋白胞内区与胞浆蛋白 ,在膜蛋白与胞浆蛋白之间建立联系 ,对于细胞、细胞 -细胞间连接的正常结构与功能的维持有着重要作用。 相似文献
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4.1 R和Merlin是4.1蛋白超家族中两个功能比较清楚的成员,前者通过结合肌动蛋白和血影蛋白维持红细胞骨架结构的完整性:后者为抑癌蛋白,其缺失与脑膜瘤发生有关.4.1B蛋白是4.1R和Merlin的同源蛋白,与二者的结构和功能具有相似性.4.1B蛋白由三个保守的结构域构成,即FERM、SABD和CTD,通过这三个结构域,能与一系列蛋白质相互作用.4.1 B蛋白表达缺失与脑膜瘤、乳腺癌和非小细胞肺癌的发生相关,而过量表达则可激活JNK信号途径,促进细胞凋亡;此外,4.1 B蛋白还具有抑制肿瘤转移的功能.因此,目前多认为4.1B基因可能是一个抑癌基因. 相似文献
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近几年,先后发现了三种与红细胞中的4.1蛋白同源性很高的蛋白质,这四种蛋白质都具有三个功能性结构域,即膜结合结构域,血影蛋白-肌动蛋白结合结构域和羧基端结构域.而且除了已知的在细胞膜物理和生理特性维持方面的重要作用外,4.1蛋白还与有丝分裂以及神经突触的形成有关. 相似文献
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人源SND1(staphylococcal nuclease domain containing 1)蛋白由N端的SN(staphylococcal nucleases)结构域和C端的TSN (Tudor SN5) 结构域组成,其中SN结构域又包含SN1~SN4四个重复的功能片段. 本课题组前期研究结果表明,SND1蛋白可以通过SN结构域与G3BP(Ras GAP SH3 domain binding protein)蛋白相互结合,共同参与细胞应激颗粒(stress granules,SGs)的形成. SGs是真核细胞在受到氧化应激、病毒感染等外界刺激时在胞浆内形成的与RNA代谢相关的颗粒状结构. 对于SGs的成分鉴定及相互作用的分析一直是学者们研究的热点. 本研究中,免疫共沉淀实验结果表明,以抗SND1抗体可以共沉淀出HeLa细胞内另一个重要的应激相关人类抗原R(human antigen R,HuR)蛋白. 另外,利用脂质体转染法将pcDNA3 FLAG HuR重组质粒瞬时转染入HeLa细胞,成功过表达外源性的FLAG HuR融合蛋白,再以抗FLAG标签抗体又可以反向共沉淀出内源性SND1蛋白,证明SND1与HuR之间存在蛋白质间的相互结合作用. 细胞免疫荧光实验结果表明,当给予HeLa细胞05 mmol/L亚砷酸钠氧化应激时,SND1与HuR蛋白共同定位于胞浆中的SGs结构中. GST pulldown实验结果进一步表明截短的SN结构域可以结合HuR蛋白,其中以SN1功能片段的结合能力最强,表明SND1蛋白是通过SN结构域与HuR蛋白形成应激复合物,参与SGs的胞浆组装.并不定位于SGs的TSN结构域亦可结合HuR蛋白,提示SND1 HuR的蛋白相互作用可能并不局限于SGs,具有其它方面的功能意义. 相似文献
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GASA蛋白是植物特有的一类富含半胱氨酸的小分子蛋白, 大多定位于细胞壁, 在植物生长发育和激素信号转导过程中发挥重要作用。该蛋白具有富含12个半胱氨酸残基的GASA结构域, 该结构域被认为是GASA蛋白维持空间结构和发挥功能的关键区域。该文重点综述了植物GASA蛋白的分子结构、亚细胞定位和生物学功能, 并对相关领域的研究进行了 展望。 相似文献
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《中国生物化学与分子生物学报》2014,(9)
人源SND1(staphylococcal nuclease domain containing 1)蛋白由N端的SN(staphylococcal nucleases)结构域和C端的TSN(Tudor-SN5)结构域组成,其中SN结构域又包含SN1~SN4四个重复的功能片段.本课题组前期研究结果表明,SND1蛋白可以通过SN结构域与G3BP(Ras-GAP SH3 domain-binding protein)蛋白相互结合,共同参与细胞应激颗粒(stress granules,SGs)的形成.SGs是真核细胞在受到氧化应激、病毒感染等外界刺激时在胞浆内形成的与RNA代谢相关的颗粒状结构.对于SGs的成分鉴定及相互作用的分析一直是学者们研究的热点.本研究中,免疫共沉淀实验结果表明,以抗SND1抗体可以共沉淀出HeLa细胞内另一个重要的应激相关人类抗原R(human antigen R,HuR)蛋白.另外,利用脂质体转染法将pcDNA3-FLAG-HuR重组质粒瞬时转染入HeLa细胞,成功过表达外源性的FLAG-HuR融合蛋白,再以抗FLAG标签抗体又可以反向共沉淀出内源性SND1蛋白,证明SND1与HuR之间存在蛋白质间的相互结合作用.细胞免疫荧光实验结果表明,当给予HeLa细胞0.5 mmol/L亚砷酸钠氧化应激时,SND1与HuR蛋白共同定位于胞浆中的SGs结构中.GST-pulldown实验结果进一步表明截短的SN结构域可以结合HuR蛋白,其中以SN1功能片段的结合能力最强,表明SND1蛋白是通过SN结构域与HuR蛋白形成应激复合物,参与SGs的胞浆组装.并不定位于SGs的TSN结构域亦可结合HuR蛋白,提示SND1-HuR的蛋白相互作用可能并不局限于SGs,具有其它方面的功能意义. 相似文献
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正血管内皮细胞间连接最顶端的紧密连接是构成旁细胞屏障的重要结构。紧密连接由跨膜蛋白和胞浆蛋白组成,其中胞浆蛋白作为桥梁连接跨膜蛋白和细胞骨架蛋白,因此在决定紧密连接结构的完整性中发挥了重要的作用。然而目前,关于血管内皮中特异性表达的重要胞浆蛋白的研究仍十分有限。扣带素(cingulin)是1988年发现的一种紧密连接胞浆蛋白,已有研究表明cingulin在上皮细胞中参与调控紧密连接跨膜蛋白的表达以及细胞的增殖能力。然而,cingulin在血管内皮中的作用 相似文献
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白血病蛋白致癌基因结构域是间期细胞核内的亚核结构域,是DNA病毒入侵、转录及复制的关键部位,其完整性对病毒感染至关重要。早幼粒细胞性白血病蛋白是白血病蛋白致癌基因结构域的主要蛋白,负责维持其他白血病蛋白致癌基因结构域蛋白的正确定位。为DNA肿瘤病毒的人巨细胞病毒即刻早期蛋白可靶向定位白血病蛋白致癌基因结构域,并使早幼粒细胞性白血病蛋白从白血病蛋白致癌基因结构域移出,从而破坏其完整性。研究病毒对白血病蛋白致癌基因结枸域的作用有助干阐明该娄病毒与细胞转化和肿瘤发生的联系。 相似文献
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热休克蛋白60与细胞凋亡 总被引:5,自引:0,他引:5
热休克蛋白60(heat shock protein 60, HSP60)是主要存在于线粒体内的分子伴侣蛋白,对于维持线粒体蛋白的正常结构和功能不可或缺.线粒体中的HSP60可作用于凋亡相关因子而抑制线粒体凋亡通路的激活,并且能够减少线粒体产生氧自由基;胞浆中的少量HSP60亦可通过与凋亡相关因子的相互作用等途径抑制细胞凋亡.相反,在某些刺激因素作用下或者HSP60细胞定位异常时,HSP60可产生促凋亡效应.HSP60在细胞凋亡中的双重作用及其对于肿瘤等疾病诊治的意义已引起高度关注. 相似文献
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hHBrk1是本研究室利用抑制性消减杂交手段,从人支气管上皮细胞恶性转化株BERP3 5中克隆到的差异高表达基因.hHBRK1蛋白家族序列在动、植物界高度保守,含有一个7重复 (heptad repeat, HR) 结构域.利用绿色荧光蛋白(GFP)报告系统,发现野生型hHBRK1蛋白在胞浆中弥散分布,在细胞运动前沿富集,与细胞片状伪足的微丝共定位.hHBRK1- R54和hHBRK1-S56 G57蛋白在胞浆弥散分布,但失去了在细胞运动前沿富集的特征.hHBRK1ΔN(1-45)在细胞内弥散分布,而hHBRK1ΔC(46-75)选择性地在高尔基体富集.研究提示,hHBRK1蛋白为微丝相关蛋白,结构的完整性是其发挥功能的前提.hHBRK1蛋白可能通过HR结构域调控微丝聚合,从而参与微丝依赖性的细胞运动或物质运输. 相似文献
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核纤层由A和B两种核纤层蛋白及核纤层蛋白结合蛋白组成。越来越多的证据显示:A、B两种核纤层蛋白与内核膜蛋白在细胞完成各项生理功能过程中发挥着重要的作用,如:细胞核的装配、遗传物质的复制、转录以及维持细胞结构和功能的完整性等。本综述了近几年的最新研究成果,其中包括:对新发现的大量的内核膜蛋白的鉴定,核纤层蛋白和内核膜蛋白在细胞核的装配和间期细胞中的独特作用,同时从细胞生物学角度探讨了核纤层蛋白的突变与疾病的关系,为真核细胞核纤层及其相关结构的进一步研究提供了重要线索。 相似文献
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紧密连接(tight junction,TJ)是脊椎动物细胞间连接的一种主要形式,对介导上皮细胞间的黏合、维持上皮细胞的功能具有重要作用。TJ是由一系列跨膜蛋白和外周蛋白相互作用而形成的一个复杂的蛋白质体系,封闭蛋白(occludin)是构成TJ的主要成分之一。目前,已发现封闭蛋白与许多人类疾病有关。本文仅就封闭蛋白的结构、功能及其与人类疾病的关系做一综述。 相似文献
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脂肪酸结合蛋白(FABP)是一类低分子量胞浆蛋白,主要作用是调节细胞对脂肪酸(FA)摄取、转运、酯化和氧化过程,维持细胞酯质稳定性。心脏含有丰富的FABP,哺乳类动物心脏FABP含量约为胞浆蛋白总量的4~8%。近年研究报道,心肌缺血时细胞FABP大量丢失,自由FA的大量堆积是心肌损伤的主要发病 相似文献
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星状病毒(Human astrovirus,HAstV)是通过引起小肠上皮细胞凋亡从而导致婴幼儿腹泻的重要病原体。课题组前期研究表明HAstV非结构蛋白nsP1aC末端蛋白nsP1a/4是诱导凋亡的主要功能性蛋白,可能含有与凋亡相关的重要结构域。为了探索nsP1a/4蛋白中的凋亡结构域,本研究采用绿色荧光蛋白真核表达载体,根据nsP1a/4蛋白功能性结构域的位置,选择不同的删除位点,构建nsP1a/4蛋白及不同结构域删除的nsP1a/4蛋白突变体,并将其转染BHK21细胞,在转染的24~72h检测重组蛋白在细胞内的表达并进行初步分析。结果显示,24h后荧光显微镜下可观察到融合nsP1a/4蛋白和其突变体的绿色荧光。Western blot分析结果显示7种融合蛋白均能在体外细胞中高效表达,72h表达量明显高于48h。这些结果表明我们构建的nsP1a/4蛋白及其删除突变体可在BHK21细胞中表达,可用于HAstV非结构蛋白nsP1a/4的凋亡结构域研究,从而为进一步研究HAstV分子致病机制提供研究平台。 相似文献