彩绒革盖菌多酚氧化酶活性研究

本文测定了彩绒革盖菌在ＰＤＹ液体培养基中的多酚氧化酶活性。在３０℃,１１０ｒ／ｍｉｎ,恒温振荡培养条件下,多酚氧化酶第１４天达产酶高峰,最高酶活５４９．０ｕ;酶作用的最适酸碱度为ｐＨ５．０;最适作用温度３０℃;Ｍｎ２＋、Ｂａ２＋、Ｍｇ２＋等离子对多酚氧化酶有激活作用,Ａｇ＋、Ｆｅ３＋等离子对酶活则有明显的抑制作用     

彩绒革盖菌愈创木酚氧化酶活性研究

本文测定了彩绒革盖菌在ＰＤＹ液体培养基中的愈创木酚氧化酶活性。在３０℃,１１０ｒ／ｍｉｎ,恒温振荡培养条件下,第１６天达产酶高峰,酶活性２１８．０ｕ;酶作用的最适ｐＨ为４．０;最适温度３０℃;Ｂａ＾２＋、Ｍｇ＾２＋、Ｃｕ＾２＋等离子对愈创木酚氧化酶有激活作用,Ａｇ＾＋离子对酶活性有明显的抑制作用。     

中温碱性脂肪酶的研究：Ⅲ.扩展青霉PF868变株碱性脂肪酶的纯化及其…

扩展青霉ＰＦ８６８变株发酵液经硫酸铵盐析和Ｓｅｐｈａｄｅｘ－Ｇ－２００及Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ柱层析纯化,获得纯化倍数为３２．４的酶粉。该酶分子量为２３４４２Ｄａｌ,酶学特性表明：该酶的最适作用温度为３２℃,５０℃保温３０ｍｉｎ仍保留５０％酶活性,最适ｐＨ为９．０,作用ｐＨ稳定范围在７．０－１０．０之间,Ｃａ＾２＋和Ｍｇ＾２＋对酶有激活作用,Ｆｅ＾２＋,Ｃｕ＾２＋和Ｍｎ＾２＋酶活力有抑制作用。     

粘质赛氏菌胞外蛋白酶的提取,纯化及部分性质研究

经过硫酸铵３０％￣５０％分级沉淀、二步柱层析可获聚丙烯酰胺凝胶电泳均一的粘质赛氏菌胞外蛋白酶制品,收集可达５３％,并制备了酶的结晶。该酶以Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｇ－１００柱层析及ＳＤＳ－ＰＡＧＥ测得分子量约为８１０００,该酶的最适ｐＨ为７．０,最适温度为４５℃,Ｚｎ＾＋、Ｍｎ＾＋、Ｆｅ＾２＋、Ｃｕ＾２＋、Ｃｏ＾２＋等重金属离子不同程度地抑制酶活性。     

彩绒革盖菌多酚氧化酶活性研究

本文测定了彩绒革盖菌在PDY液体培养基中的多酚氧化酶活性。在30℃,110 r／min,恒温振荡培养条件下,多酚氧化酶第14天达产酶高峰,最高酶活549.Ou;酶作用的最适酸碱度为pH 5.0;最适作用温度30℃;Mn2+、Ba2+、Mg2+等离子对多酚氧化酶有激活作用,Ag+、Fe3+等离子对酶活则有明显的抑制作用。     

多孔菌Polyporus W38多酚氧化酶的性质研究

研究了多孔菌（Polyporus）多酚氧化酶的产酶曲线及酶作用最适条件;结果在该培养条件下,多孔菌第12d达产酶高峰,峰值酶活为529u/ml,酶作用的最适pH值为6.0,最适酶解温度为30℃,Mg^2 对漆酶有激活作用,而Ag^ 、Cl^-则能明显抑制漆酶活性。     

适于非水相催化用细菌脂肪酶基本性质的研究

对假单胞菌产脂肪酶的基本酶学性质进行了研究．该酶水解油脂时的最适作用ｐＨ为９．０,最适作用温度为４５℃;在ｐＨ７．０～１０．０范围内稳定,在６０℃以下热稳定性良好．Ｋ＋、Ｃａ２＋、Ｍｇ２＋等金属离子对酶有明显的激活作用,而Ｈｇ２＋、Ｃｕ２＋、Ｓｎ２＋等重金属离子却对酶有较强的抑制作用;几种表面活性剂和胆汁盐均使酶发生不同程度的失活．该酶在水解油脂时表现出１,３－位置专一性,且对不同种类和来源的油脂水解作用速率不同     

青霉胞外菊粉酶的纯化和性质研究

青霉菌（ＰｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍＳＰ．９１－４）产生的胞外菊粉酶（ｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｉｎｕｌｉｎａｓｅ）粗酶液,经硫酸铵沉淀,超滤浓缩,Ｓｅｐｈａｄｅｘ－Ｇ－１００凝胶过滤,ＤＥＡＥ－Ｓｅｐｈａｃｅｌ离子交换柱层析等步骤,得到提纯３０倍的酶Ｅ。酶Ｅ反应时最适ｐＨ４．５,最适温度为５０℃,在ｐＨ４．７～７．６范围内,温度５０℃以下酶Ｅ活性稳定;其活性受Ａｇ＾＋,Ｃｕ＾２＋ＰＣＭＢ强烈抑制。采用     

芽孢杆菌M_(50)产生β甘露聚糖酶的条件研究

从土壤中分离到９ 株产生β甘露聚糖酶的芽孢杆菌（ Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ ．） 。Ｂａｃｉｌｌｕｓｓｐ ． Ｍ５０２５０ｍ Ｌ三角瓶摇瓶培养试验,以４ ％ 的魔芋粉为碳源,１－０ ％ （ ＮＨ４）２ＳＯ４ 为氮源,０－３５ ％Ｎａ２ＣＯ３ ,３０ ～３４ ℃培养６０ｈ 产酶达到高峰。酶活力为１８０ ～２００ｕ／ｍ Ｌ。１００Ｌ 罐发酵,在３０ ～３２ ℃,１∶０ ．７５ｖｖｍ 通气量,２００ｒ／ｍｉｎ 条件下,发酵液酶活力高达３３０ｕ／ｍ Ｌ。酶的最适反应温度和ｐＨ 分别为５０ ℃和６－０ ,低于５０ ℃,ｐＨ５ ．０ ～７ ．０ 酶稳定。Ｆｅ^３＋ 、Ａｌ^３＋ 、ＥＤＴＡ、Ｈｇ^２＋ 对酶有抑制作用,而Ｂａ^２＋ 、Ｍｎ^２＋ 对酶有激活作用。发酵粗酶液对苎麻精干麻精练,显示对精干麻的半纤维素残胶具有降解作用。     

背角无齿蚌碱性磷酸酶的分离,纯化及其动力学研究

作者对背角无齿蚌外套膜的碱性磷酸酶（ＡＫＰ）进行了分离纯化,并对其动力学性质进行了初步研究,外套膜匀浆,经正丁醇抽提,盐析,ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－１００凝胶过滤等步骤,得到了比活力主国１４９．６单位／ｍｇ蛋白的酶制品,通过动力学方法测得其最适ｐＨ值为９．５,最适温度为４０℃,以磷酸苯二钠作底物的Ｋｍ值为０．５７ｍｍｏｌ／Ｌ,Ｍｇ＾２＋,Ｃａ＾２＋对酶有激活作用,而Ｃｕ＾２＋,Ｚｎ＾２＋,ＫＨ２ＰＯ４