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植物体细胞胚胎发生受体类蛋白激酶的生物学功能 总被引:1,自引:0,他引:1
体细胞胚胎发生受体类蛋白激酶(Somatic embryogenesis receptor-like kinases,SERKs)属于膜富亮氨酸重复序列受体类蛋白激酶(Leucine-rich repeat sequence receptor-like kinase,LRR-RLK)家族的第二亚类。SERK具有典型的胞外信号受体结构域、跨膜结构域和胞内激酶活性结构域,研究发现SERKs在植物生命活动中承担着多个角色。文章简述了SERKs的典型结构域特征,重点介绍该类蛋白在体细胞胚发生、生殖发育、激素感应和病理反应方面发挥的功能,同时对该蛋白激酶的研究价值和应用前景进行了探讨。 相似文献
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自然界中植物的生长发育受到各种环境变化的影响。为了响应外界各种环境条件,植物演化出一系列识别和传递环境信号的蛋白分子,其中比较典型的是植物细胞质膜上的类受体蛋白激酶(RLKs)。凝集素类受体蛋白激酶(LecRLKs)是类受体蛋白激酶家族中的一个亚族,它主要包含3个结构域:细胞外凝集素结构域、跨膜结构域和细胞内激酶结构域。根据细胞外凝集素结构域的不同,LecRLKs可分为3种不同类型:L、G和C型。近年来,研究表明LecRLKs在植物生物/非生物胁迫和发育调控中发挥非常重要的作用。该文综述了植物凝集素类受体蛋白激酶的研究历史、结构特点、分类以及生物学功能,并重点阐述凝集素类受体蛋白激酶在植物生物/非生物胁迫响应和调控发育方面的功能。对不同类型和不同功能的植物凝集素类受体蛋白激酶进行阐述将有利于对该类蛋白开展功能研究,并为作物改良提供有益借鉴。 相似文献
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类受体蛋白激酶(receptor-like protein kinase,RLK)在植物生长发育等多种信号的响应中发挥重要作用。以水稻基因组为模板,通过PCR方法,扩增到一条全长2.2 kb左右的目的片段,序列分析结合RT-PCR表明,该片段由一个完整的开放阅读框组成,无内含子,命名为OsESG1(GenBank登录号:HE 584611),其编码蛋白产物包含749个氨基酸残基。结构分析显示,该蛋白产物包含1个跨膜区、胞外S位点糖蛋白(SLG)、PAN_AP结构域和S_TKc结构域,属于S-结构域型类受体蛋白激酶,推测其在植物生殖发育过程中起作用。 相似文献
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类受体蛋白激酶(receptor-like protein kinase,RLK)是植物信号转导网络中的重要成员,参与介导生长、发育以及逆境胁迫应答等多种细胞代谢过程.在植物细胞中已发现和克隆了富含亮氨酸重复区型(LRR)、凝集素型(lectin-like)和细胞壁相联型(WAK)等不同的RLK亚家族.这些RLK能够感受多种发育和外界环境胁迫信号, 并在植物对非生物胁迫的响应过程中发挥重要的调控作用.本文结合当今国内外研究进展,简述植物RLK的典型结构域特征,详细介绍多种RLK在植物逆境信号识别与转导中发挥的作用,同时对RLK在非生物胁迫应答中的具体作用机制进行了探讨. 相似文献
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植物富含亮氨酸重复序列型类受体蛋白激酶的生物学功能 总被引:7,自引:0,他引:7
介绍了植物富含亮氨酸重复序列(leucine-rich repeat,LRR)型类受体蛋白激酶概念、最近发现的这类蛋白激酶的亚结构域特征;总结了目前已确定其功能的LRR型类受体蛋白激酶,并分别阐述了它们在参与植物抗逆性反应、发育调控及激素的信号转导等过程中的生物学功能;着重介绍和讨论了LRR型类受体蛋白激酶复合物之间及其与下游成分KAPP之间互作而产生信号传递的分子机理.最后展望了LRR型类受体蛋白激酶生物学功能、信号转导机制、以及应用于生产实践的研究前景. 相似文献
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植物类受体蛋白激酶(receptor-like protein kinase,RLKs)是植物中较大的基因家族之一,具有特殊的蛋白质结构,综合了解到在植物发育生长过程中的功能、作用和其生理功能,使得对其研究越来越多。本文将系统地从其结构、分类、功能等方面进行概述,以便于对该蛋白家族进行深入的研究。 相似文献
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植物受体蛋白激酶通过与胞外信号结合感知和接收外部信号传递,在植物各个生理过程及生物代谢中发挥着重大的作用。其中M/MLD类受体蛋白激酶是一类植物特有的具有Malectin-like结构域的受体蛋白激酶。研究表明,M/MLD-RLKs亚家族参与植物发育过程及生物/非生物胁迫调控。该研究对近年来国内外有关植物M/MLD-RLKs的发现、结构特点以及生物学功能等方面的研究进展进行综述,并重点阐述其在调控植物根系、叶片、花发育及响应多种胁迫过程中的作用,为深入研究M/MLD-RLKs在植物生长发育过程中的生理功能提供参考。 相似文献
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植物受体蛋白激酶的研究进展 总被引:1,自引:0,他引:1
在植物中存在一种由胞外结构域、跨膜区域和胞内的蛋白激酶区域三部分组成的跨膜受体蛋白激酶(receptor-lik protein kinases,RLKs)。该蛋白一方面作为胞外特异配基的受体,同时本身又是一种蛋白激酶。研究表明,植物细胞中的RLKs可能参与了植物细胞抗逆反应,植物形态发生、自交不亲和等生理生化反应,作者将从RLKs的结构、种类,基因表达方式及其植物生长和发育过程中的作用做简要介绍。 相似文献
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A rice gene, OsBISERK1, encoding a protein belonging to SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERK) type of leucine-rich repeat receptor-like kinases (LRR-RLKs) was identified. The OsBISERK1 encodes a 624 aa protein with high level of identity to known plant SERKs. OsBISERK1 contains a hydrophobic signal peptide, a leucine zipper, and five leucine-rich repeat motifs in the extracellular domain; the cytoplasmic region carries a proline-rich region and a single transmembrane domain, as well as a conserved intracellular serine/threonine protein kinase domain. OsBISERK1 has a low level of basal expression in leaf tissue. However, expression of OsBISERK1 was induced by treatment with benzothiadiazole (BTH), which is capable of inducing disease resistance in rice, and also up-regulated after inoculation with Magnaporthe grisea in BTH-treated rice seedlings and during incompatible interaction between a blast-resistant rice genotype and M. grisea. The results suggest that OsBISERK1 may be involved in disease resistance responses in rice. 相似文献
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Molecular characterisation of two novel maize LRR receptor-like kinases, which belong to the SERK gene family 总被引:7,自引:0,他引:7
Baudino S Hansen S Brettschneider R Hecht VF Dresselhaus T Lörz H Dumas C Rogowsky PM 《Planta》2001,213(1):1-10
Genes encoding two novel members of the leucine-rich repeat receptor-like kinase (LRR-RLK) superfamily have been isolated
from maize (Zea mays L.). These genes have been named ZmSERK1 and ZmSERK2 since features such as a putative leucine zipper (ZIP) and five leucine rich repeats in the extracellular domain, a proline-rich
region (SPP) just upstream of the transmembrane domain and a C-terminal extension (C) after the kinase domain identify them
as members of the SERK (omatic mbryogenesis eceptor-like inase) family. ZmSERK1 and ZmSERK2 are single-copy genes and show 79% identity among each other in their nucleotide sequences. They share a conserved intron/exon
structure with other members of the SERK family. In the maize genome, ZmSERK1 maps to position 76.9 on chromosome arm 10L and ZmSERK2 to position 143.5 on chromosome arm 5L, in regions generally not involved in duplications. ZmSERK1 is preferentially expressed in male and female reproductive tissues with strongest expression in microspores. In contrast,
ZmSERK2 expression is relatively uniform in all tissues investigated. Both genes are expressed in embryogenic and non-embryogenic
callus cultures.
Received: 20 June 2000 / Accepted: 25 September 2000 相似文献
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Leucine rich repeat(LRR)domain,characterized by a repetitive sequence pattern rich in leucine residues,is a universal protein-protein interaction motif present in all life forms.LRR repeats interrupted by sequences of 30 70 residues(termed island domain,ID)have been found in some plant LRR receptor-like kinases(RLKs)and animal Toll-like receptors(TLR7-9).Recent studies provide insight into how a single ID is structurally integrated into an LRR protein.However,structural information on an LRR protein with two IDs is lacking.The receptor-like protein kinase 2(RPK2)is an LRR-RLK and has important roles in controlling plant growth and development by perception and transduction of hormone signal.Here we present the crystal structure of the extracellular LRR domain of RPK2(RPK2-LRR)containing two IDs from Arabidopsis.The structure reveals that both of the IDs are helical and located at the central region of the single RPK2-LRR solenoid.One of them binds to the inner surface of the solenoid,whereas the other one mainly interacts with the lateral side.Unexpectedly,a long loop immediately following the N-terminal capping domain of RPK2-LRR is presented toward and sandwiched between the two IDs,further stabilizing their embedding to the LRR solenoid.A potential ligand binding site formed by the two IDs and the solenoid is located at the C-terminal side of RPK2-LRR.The structural information of RPK2-LRR broadens our understanding toward the large family of LRR proteins and provides insight into RPK2-mediated signaling. 相似文献
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植物在生长发育过程中会受到各种胁迫因子的影响,非生物胁迫是其中极其重要的一类。类受体激酶(receptor-like kinases, RLKs)是植物中广泛存在的一类蛋白,能够快速有效地对胁迫因子作出响应,最终引起一系列生物效应。凝集素类受体激酶(lectin receptor-like kinases, LecRLKs)是RLKs的一个亚族,其具有细胞外凝集素结构域、跨膜结构域和细胞内激酶结构域三个结构域。根据细胞外凝集素结构域的不同可分为L、G和C三种不同类型。近年来,大量的研究表明植物凝集素类受体激酶在非生物胁迫响应中发挥重要作用。LecRLKs通过识别非生物胁迫相关的信号分子,激活下游的信号通路,如MAPK通路、ROS通路、钙信号通路等,调节基因表达和蛋白质翻译以增强植物的抗逆性。该文概述了植物凝集素类受体激酶的结构特征及其分类,并系统综述了LecRLKs在盐胁迫、低温胁迫、干旱胁迫、机械损伤和植物激素等非生物胁迫响应中的功能和作用机制,同时也对LecRLKs的未来研究方向作出了展望。该文不仅为深入了解植物凝集素类受体激酶参与非生物胁迫响应的功能提供了参考,而且为利用LecRLKs进行作物抗逆育种改良提供了理论依据。 相似文献
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受体激酶是一类具有信号肽序列、胞外受体结构区、跨膜区和保守的胞内激酶区的蛋白质,普遍存在于各种生物体内.植物类受体激酶是植物体内信号分子的重要受体,几乎参与了所有的细胞代谢过程,包括生长发育、表达调控和逆境反应等.鉴于激酶的重要性和特殊性,其底物筛选已经成为该领域的研究热点.目前,筛选植物激酶底物的方法主要有酵母双杂交技术和蛋白质芯片技术等,但是,已经进行体内鉴定的底物极其有限.本文总结了植物类受体激酶的功能及其底物与筛选鉴定方法,并介绍了一些激酶的底物. 相似文献
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植物CrRLK1-L亚家族类受体激酶的胞外域具有新颖结构基序,但功能大都未知.该家族成员广泛存在于被子植物中,但在动物和微生物中不存在其同源物.CrRLK1-L家族成员相对较少,但组织表达非常广泛.它们定位于细胞质膜上,并且部分成员的定位还具有极性,这与其参与雌雄配子体的识别和受精作用密切相关.该家族成员普遍具有激酶活性,该活性对其功能的发挥至关重要.目前仅报道在拟南芥中参与助细胞与花粉的识别和调控营养组织的细胞伸长,但参与这些生物学过程的作用机制似乎独立于已知的信号通路之外,可能有自身独特的信号传导机制.所以对这一类具特有结构基序的类受体激酶基因的功能研究,将有助于解析植物特有生物学过程的分子作用机制,特别是在植物有性生殖过程中,合理利用这些分子开展育种实践对未来农业生产具有潜在的应用价值. 相似文献
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Plant receptor-like protein kinases (RLKs) are transmembrane proteins with an extracellular domain and an intracellular kinase domain, which enable plant perceiving diverse extracellular stimuli to trigger the intracellular signal transduction. The somatic embryogenesis receptor kinases (SERKs) code the leucine-rich-repeat receptor-like kinase (LRR-RLK), and have been demonstrated to associate with multiple ligand-binding receptors to regulate plant growth, root development, male fertility, stomatal development and movement, and immune responses. Here, we focus on the progress made in recent years in understanding the versatile functions of Arabidopsis SERK proteins, and review SERK proteins as co-receptor to perceive different endogenous and environmental cues in different signaling pathway, and discuss how the kinase activity of SERKs is regulated by various modification. 相似文献