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激动素对离体小麦叶片中蛋白质含量下降的延缓作用 总被引:5,自引:1,他引:4
高浓度的氯霉素(4gL-1)具有加速叶绿素降解,削弱KT的保绿及保持蛋白质含量的能力。放线菌酮有效地阻止叶蛋白质含量的下降,0.5gL-1的放线菌酮和10mgL-1的KT在保持叶蛋白质含量上相互加成。KT也能阻止小麦黄化叶片蛋白质含量下降,并为氯霉素所削弱。 相似文献
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王建 《中国生物化学与分子生物学报》2017,33(8):760-767
随着“蛋白质组学”的蓬勃发展和人类对生物大分子功能机制的知识积累,涌现出海量的蛋白质相互作用数据。随之,研究者开发了300多个蛋白质相互作用数据库,用于存储、展示和数据的重利用。蛋白质相互作用数据库是系统生物学、分子生物学和临床药物研究的宝贵资源。本文将数据库分为3类:(1)综合蛋白质相互作用数据库;(2)特定物种的蛋白质相互作用数据库;(3)生物学通路数据库。重点介绍常用的蛋白质相互作用数据库,包括BioGRID、STRING、IntAct、MINT、DIP、IMEx、HPRD、Reactome和KEGG等。 相似文献
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原核生物DNA的程序性复制薛建华明镇寰(杭州大学生命科学学院,杭州310012)关键词聚合酶Ⅲ全酶复制叉程序性DNA的复制是一个复杂的过程,需要各种蛋白质、酶之间及蛋白质与DNA之间的相互作用,才能顺利完成。原核生物(如E.coli)是以DNA聚合酶... 相似文献
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血管生成素(angiogenin, ANG)在肿瘤、神经退行性疾病和先天免疫过程中均发挥作用,但对其具体生理病理功能和作用机制的了解并不深入全面.蛋白质 蛋白质相互作用调控着细胞内的各个生物学过程,可以为目标蛋白质功能和机制的探索提供信息.本文利用酵母双杂交技术,分别从人心肌和肝cDNA文库中筛选了ANG的可能相互作用蛋白质.对筛选获得的20个候选蛋白质进行生物信息学分析,显示10个蛋白质含有EGF结构域;有5个蛋白质在KEGG 数据库已有记录,主要参与细胞黏附、通讯和迁移等过程.在以往的研究中,我们已经验证α 辅肌动蛋白2(α-actinin 2)、卵泡抑素(follistatin)、磷脂混杂酶1(phospholipid scramblase 1)和腓骨蛋白1(fibulin1)与ANG作用的真实性.本文的蛋白质沉降实验显示,ANG与腓骨蛋白2、3、4之间也存在相互作用. 相似文献
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串联亲和纯化(TAP)技术在蛋白质组学中的应用 总被引:7,自引:0,他引:7
蛋白质是各种生命活动的主要执行者,因此构建蛋白质相互作用的网络图对于准确理解蛋白质功能、揭开各种细胞活动的奥秘十分重要.串联亲和纯化(TAP),是近年来发展出来的一种能够快速研究在生理条件下蛋白质相互作用,揭示蛋白质复合体相互作用网络的新技术,已成为研究蛋白质组学的一个重要工具.随着该技术的不断完善,TAP技术在认识蛋白质相互作用的过程中必将发挥越来越重要的作用. 相似文献
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蛋白质-蛋白质相互作用是蛋白质发挥其功能的重要途径之一。作者基于相互作用蛋白质数据库、基因本体数据库和蛋白质结构分类数据库(structural classification of proteins, SCOP),结合SWISS-PROT等相关数据库中蛋白质功能注释信息,定义描述蛋白质相互作用倾向性的参数,对酿酒酵母定位于不同细胞器蛋白、部分膜蛋白,以及酿酒酵母、线虫和大肠杆菌按SCOP分类的不同结构类蛋白质之间相互作用规律进行研究。结果表明各种细胞器、膜和结构类蛋白质之间相互作用确实存在明显的偏向性。 相似文献
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帽结构是所有RNA 聚合酶Ⅱ转录产物的特征性结构,它在m RNA 的功能和代谢的很多方面起作用. 在这些过程中还离不开相关蛋白质对它的识别和粘附,作为它行使功能的媒介,这些蛋白质就称为帽结合蛋白(Cap-Binding Protein,CBP). 该文主要讨论了帽结构与胞质中的CBP-eIF4E(eukaryotic initiation factor 4E,真核起始因子4E)的相互作用在m RNA 指导的翻译起始中的作用机制,以及帽结构与核内发现的另一种CBP复合体相互作用在m RNA 加工中的作用. 相似文献
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膜蛋白质Orail组成了一类被称为钙释放激活钙通道(CRAC)的离子通道,并且由相互作用的蛋白质STIM1作为其在内质网上的钙感受器.但是这类通道的调节机制还未研究透彻.通过串连亲和纯化STIM1-Orai1复合体,发现与之相互作用的内质网蛋白质RCN2.共聚焦显微术显示RCN2与STIM1在钙库排空前后完全共定位.对RCN2的EFhands结构突变体所作单细胞测钙,结果显示其对钙库操控通道电流特性有微弱影响.全内反射荧光显微术显示,RCN2以花环状围绕包围STIM1聚集堆,这提示RCN2在STIM1聚集中起到一种结构约束作用. 相似文献
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蛋白质作为生命活动的执行者,其功能往往体现在与其他蛋白质的相互作用中,研究蛋白-蛋白相互作用对于人们深入了解和预防传染病、靶向治疗多基因疾病、阐明蛋白质的分子作用机制及各种复杂的生命现象具有重要意义。目前,有多种技术被用来研究蛋白间的相互作用,研究难点在于实时捕获瞬时或弱蛋白质间的相互作用,质谱技术(mass spectrometry, MS)可在某种程度上解决该难点。由于质谱技术可研究简单的蛋白质复合物再到大规模的蛋白质组实验,基于质谱技术研究蛋白质间相互作用被越来越多地应用于科学研究中。综述了蛋白质间相互作用检测方法的研究进展,重点介绍了氢氘交换质谱法和化学交联质谱法研究蛋白质间相互作用的优缺点及其应用,最后对基于质谱技术研究蛋白质间相互作用进行了总结与展望,以期为深入开展相关研究提供借鉴。 相似文献
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FRET技术及其在蛋白质-蛋白质分子相互作用研究中的应用 总被引:10,自引:2,他引:8
简要综述了FRET方法在活细胞生理条件下研究蛋白质-蛋白质间相互作用方面的最新进展.蛋白质-蛋白质间相互作用在整个细胞生命过程中占有重要地位,由于细胞内各种组分极其复杂,因此一些传统研究蛋白质-蛋白质间相互作用的方法,例如酵母双杂交、免疫沉淀等可能会丢失某些重要的信息,无法正确地反映在当时活细胞生理条件下蛋白质-蛋白质间相互作用的动态变化过程.荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer, FRET)是近来发展的一项新技术,此项技术的应用,为在活细胞生理条件下对蛋白质-蛋白质间相互作用进行实时的动态研究,提供一个非常便利的条件. 相似文献
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(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1(dystrobrevin binding protein 1,dysbindin-1)是溶酶体相关细胞器生物发生复合体-1(biogenesis of lysosome related organelles complex 1, BLOC-1)的1个亚基,在多种组织细胞中广泛表达;然而,其在睾丸组织中的作用至今尚不明确。为寻找(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1在睾丸组织中的相互作用蛋白质,以进一步研究(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1在睾丸中的作用,本研究首先在Rosetta(DE3)菌种中表达可溶性GST-dysbindin-1融合蛋白,经谷胱甘肽 琼脂糖珠亲和纯化后,与小鼠的睾丸组织蛋白质孵育进行GST pull-down实验,并通过液相色谱串联质谱(LC MS/MS)分析筛选(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1在睾丸组织中的相互作用蛋白质。利用BioGPS数据库聚类在睾丸组织中高表达和特异性表达的互作蛋白质,运用DAVID6.8在线分析工具从细胞组分、分子功能、生物学过程和KEGG通路等方面对筛选出的互作蛋白质进行GO(gene ontology)富集分析。本实验共筛选出108个(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1在睾丸组织中的潜在互作蛋白质,其中98个为尚未报道的(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1相互作用蛋白质,7个为睾丸高表达蛋白质,5个为睾丸特异性表达的蛋白质。这些候选蛋白质主要分布在细胞质、细胞核、细胞膜、细胞外泌体等细胞组分中,通过与蛋白质、核酸等分子结合参与蛋白质翻译和转运、囊泡运输及凋亡等生物学过程以及氨基酸生物合成、溶酶体及蛋白酶体等生物学通路。我们推测,在睾丸组织中(肌)营养不良短小蛋白结合蛋白1可能通过与多种蛋白质相互作用参与精子的发生和受精等过程。 相似文献
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欧阳玉梅 《生物化学与生物物理进展》2009,36(3):280-287
结构域是进化上的保守序列单元,是蛋白质的结构和功能的标准组件.典型的两个蛋白质间的相互作用涉及特殊结构域间的结合,而且识别相互作用结构域对于在结构域水平上彻底理解蛋白质的功能与进化、构建蛋白质相互作用网络、分析生物学通路等十分重要.目前,依赖于对实验数据的进一步挖掘和对各种不同输入数据的计算预测,已识别出了一些相互作用/功能连锁结构域对,并由此构建了内容丰富、日益更新的结构域相互作用数据库.综述了产生结构域相互作用的8种计算预测方法.介绍了5个结构域相互作用公共数据库3DID、iPfam、InterDom、DIMA和DOMINE的有关信息和最新动态.实例概述了结构域相互作用在蛋白质相互作用计算预测、可信度评估,蛋白质结构域注释,以及在生物学通路分析中的应用. 相似文献
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本文探讨了具有肿瘤抑制功能的cDNA克隆P14-6(即人白细胞介素6核转录因子NF-IL6的3’非翻译区)的RNA转录物与回复相关蛋白BNF的相互作用,发现该RNA与BNF的相互作用位点为其3’侧的富U序列内的1个24核苷酸片段;并发现BNF系一群蛋白质,它们可能先相互结合成1个蛋白质复合物,然后再与RNA位点作用.其中可能只有1个蛋白质(R62)直接与该RNA结合。 相似文献