“3+X”模式下高中生物学知识中的数量关系

高中生物学中不少知识涉及到生物学计算 ,在高中生物学课的教学过程中 ,尤其是在复习过程中 ,理顺有关的数量关系 ,不仅有利于学生对有关的知识的理解和掌握 ,同时还能培养学生运用数学知识解决生物学问题的综合能力。这些数量关系 ,按章节总结可分类归纳如下 :1　多肽、蛋白质分子中氨基酸的数目与所含肽键数目的关系1)多肽链中所含肽键的数目 =组成该肽链的氨基酸的数目 - 1=缩合减少的水分子数。2 )蛋白质分子中的肽键数目 =组成该蛋白质分子的氨基酸数目 -该蛋白质分子中肽链的数目。例如 :牛胰岛素是由 5 1个氨基酸缩合成的两条肽链进…     

保守GTP酶ObgE的分子伴侣活性研究

分子伴侣(molecular chaperone)能够帮助新生多肽链或错误折叠的蛋白质形成天然构象,但本身又不是成熟蛋白质的组成成分。蛋白质需要分子伴侣的帮助,才能够从核糖体合成的新生肽链折叠成有生物活性的大分子。E.coli的ObgE蛋白是保守的GTP酶,ObgE蛋白参与信号转导、蛋白运输和细胞周期调控,并与E.coli在氨基酸饥饿下的应激反应有关。本实验通过分子克隆,将E.coli ObgE蛋白的基因克隆到表达载体pET-28a中,转化到E.coli BL21进行蛋白表达纯化。纯化后的ObgE蛋白通过柠檬酸合成酶变复性实验、α-葡萄糖苷酶变复性实验、牛碳酸酐酶变复性实验,检测ObgE蛋白的分子伴侣活性,发现ObgE具有一定的分子伴侣活性,为该蛋白的研究应用奠定了基础。     

人γ干扰素的结构特征

<正> γ干扰素(IFN-γ)是人体三种主要的干扰素之一,现已表明其具有抗增殖、免疫调节和抗病毒等广泛的生物学活性。在理化性质方面,IFN-γ不同于α干扰素(1FN-α)和β干扰素(1FN-β)。由互补DNA(cDNA)推断1FN-γ,为146个氨基酸的多肽链。天然IFN-γ的纯化与结构分析表明有两种主要的活性分子,其分子量分别为25KDa和20KDa,两者的氨基酸序列完全相同,均     

葛仙米血红素氧合酶基因Ns-HO1异源表达及其蛋白结构模拟

为明确葛仙米(Nostoc sphaeroides)中血红素氧合酶(Heme oxygenase, HO)基因编码蛋白的分子进化地位和高级结构, 克隆该基因并进行原核细胞表达, 氨基酸序列比对与分子进化分析和Swiss-model高级结构模拟。结果显示: 葛仙米血红素氧合酶基因Ns-HO1密码区全长为678 bp, 预编码一含225个氨基酸的蛋白质; Ns-HO1与同源蛋白氨基酸相似性达90.3%, 存在少部分位点替换突变, 但底物血红素的预结合位点(如Arg10和Tyr125)及金属离子结合位点(His17)等关键位点的氨基酸保持稳定。 构建表达载体, 葛仙米Ns-HO1在大肠杆菌中成功诱导表达, SDS-PAGE检测目的蛋白大小近26.0 kD; 分子进化树分析显示Ns-HO1与普通念珠藻、发状念珠藻中同源蛋白聚类于同一分支, 并与点状念珠藻中同源蛋白具有共同祖先。Ns-HO1蛋白多肽链形成8个主要α-螺旋,其中N和C末端的两个α-螺旋与第四螺旋共同为Ns-HO1高级结构提供底面支撑, 其他螺旋围绕该底面进一步延展并充填其中, 形成Ns-HO1分子的类夹心式结构。在高级结构中, 含血红素预结合位点氨基酸的几个螺旋(第一、 五和七螺旋)位于Ns-HO1分子外围, 这些分支螺旋为形成Ns-HO1夹心空间以利于底物血红素锚定和产物及时释放提供了条件。总之, 研究为深入了解与运用葛仙米血红素氧合酶基因的生物学功能和资源提供了基础。     

DNA复制、转录及蛋白质生物合成的微机程序设计

核酸及蛋白质是现代生物研究的重点,是生物化学、分子遗传学、分子生物学等的主要内容。为了配合教学,开展微机应用,设计了DNA复制、转录及蛋白质生物合成的电子计算机程序。当输入一定的DNA(模板DNA,方向为3′→5′)序列时,通过此程序运行,可分别准确地打印出与模板DNA对应的DNA互补链(复制),特定核苷酸排列的mRNA链(转录)及其由特定氨基酸排列的多肽链(翻译)。     

如何改造蛋白质

1.前言 蛋白质是由20种L-α-氨基酸通过肽键接连起来的多肽链组成的。不同的蛋白质,其氨基酸的组成数目、种类、顺序也不一样。蛋白质的氨基酸顺序(也称一级结构)是由每种蛋白质的基因(DNA)的核苷酸序列决定的。生物机体产生的蛋白质是生物个体维持其生命、进行繁殖不可缺少的物质。     

蛋白质结构预测的现状与展望

蛋白质分子是由２０种不同的氨基酸通过共价键连接而成的线性多肽链,然而天然的球状蛋白质分子的水溶液中并不是一条走向无规的松散肽链,每一种蛋白质在天然条件下都有自己特定的空间结构。遗传信息由ＤＮＡ到ＲＮＡ再到蛋白质的过程,是分子生物学研究的中心,通常称之...     

勃氏甜龙竹水对高血脂大鼠降血脂作用及脂代谢相关基因表达的影响北大核心CSCD

为了开发利用资源丰富的勃氏甜龙竹水,对勃氏甜龙竹水的常规成分进行分析,并探讨其对高血脂症大鼠降血脂作用及其可能的分子机制。经对勃氏甜龙竹水进行总黄酮含量、总酚含量、总糖含量、总蛋白质含量及氨基酸含量测定,确定其总糖量为25.3%,蛋白质含量为11.4%,总酚含量为0.35%,总黄酮含量为0.085%,总氨基酸含量为8.114%,其中含有7种必需氨基酸。采用高脂饲料饲喂法建立高血脂大鼠模型,从勃氏甜龙竹下部采取竹水饲喂高血脂大鼠,在不同时间进行大鼠尾静脉采血,测定各组实验动物的血清血脂水平,并测定大鼠肝脏中与血脂代谢相关的基因mRNA相对表达量。结果发现,勃氏甜龙竹水能有效降低高血脂症大鼠的血清总胆固醇(TC)、低密度脂蛋白(LDL-C)的含量,同时能提高大鼠血清高密度脂蛋白(HDL-C)含量和肝脏LXRα、ABCA1基因mRNA的表达量。勃氏甜龙竹水能够在一定程度上降低血脂水平,预防高脂血症的发生,该作用可能与上调LXRα、ABCA1基因表达,进而促进胆固醇逆转运有关。     

勃氏甜龙竹水对高血脂大鼠降血脂作用及脂代谢相关基因表达的影响

为了开发利用资源丰富的勃氏甜龙竹水,对勃氏甜龙竹水的常规成分进行分析,并探讨其对高血脂症大鼠降血脂作用及其可能的分子机制。经对勃氏甜龙竹水进行总黄酮含量、总酚含量、总糖含量、总蛋白质含量及氨基酸含量测定,确定其总糖量为25.3%,蛋白质含量为11.4%,总酚含量为0.35%,总黄酮含量为0.085%,总氨基酸含量为8.114%,其中含有7种必需氨基酸。采用高脂饲料饲喂法建立高血脂大鼠模型,从勃氏甜龙竹下部采取竹水饲喂高血脂大鼠,在不同时间进行大鼠尾静脉采血,测定各组实验动物的血清血脂水平,并测定大鼠肝脏中与血脂代谢相关的基因mRNA相对表达量。结果发现,勃氏甜龙竹水能有效降低高血脂症大鼠的血清总胆固醇(TC)、低密度脂蛋白(LDL-C)的含量,同时能提高大鼠血清高密度脂蛋白(HDL-C)含量和肝脏LXRα、ABCA1基因mRNA的表达量。勃氏甜龙竹水能够在一定程度上降低血脂水平,预防高脂血症的发生,该作用可能与上调LXRα、ABCA1基因表达,进而促进胆固醇逆转运有关。     

蛋白质构象的可变性及其在胰岛素结构中的反映

我们对蛋白质三维结构的认识,主要来源于对蛋白质晶体的X射线衍射分析。应用该方法已测定了一百多个蛋白质分子的结构。这些结构分析表明,蛋白质分子具有一个特定的空间结构,并且是相当稳定的致密结构。蛋白质多肽链的卷曲方式,主要取决于非共价力。除了少数的二硫键外,蛋白质结构中有大量的次级键。水溶性蛋白质结构内部由空间上契合得很好的疏水氨基酸侧链组成,带电或极性侧链,除了为行使特殊的功能而藏于凹窝或沟槽的深处,一般都分布在分子的表面。由较长肽链组成的结构,常常可以被划分为相对独立的较稳定的结构域;而含有多条肽链的蛋白质,通常形     

一种特殊的氨基酸—гипузин

<正> 1971年,日本的一些科学家们从公牛的大脑中分离出一种特殊的氨基酸,取名叫Гинузин。它的结构是: H_2NCH_2CH(OH)CH_2NH (CH_2)_4CH(NH_2)COOH 稍后,他们又从其他哺乳动物某些器官的蛋白质多肽链组分中发现了这种氨基酸。不久前,美国科学家M.帕克、G.古柏和D.弗尔克从人淋巴球的蛋白质部分分离出这种氨基酸,这种蛋白质是在细胞有丝分     

Split Inteins介导的多肽链两端标记

多肽链多位点特异性标记有助于了解蛋白质的结构与功能,特别是在蛋白质的动态构象研究方面. 但是,现有的多肽链多位点特异性标记方法各有局限性,并且种类有限,所以有必要开发新的多肽链多位点特异性标记方法以满足研究需求. 本文以Diub (ubiquitin dimer) 蛋白为研究对象,借助S1和S11型2种不同的断裂蛋白质内含子 (split inteins) 的蛋白质反式剪接,将含有不同荧光基团的两种小肽成功剪接至靶蛋白的两端,最终达到对靶蛋白的末端标记目的.     

第二遗传密码与蛋白质结构优化算法

核苷酸通过“三联密码”决定氨基酸顺序 ,这就是第一遗传密码。多肽链中氨基酸的一定顺序就是蛋白质的一级结构。 2 0世纪 5 0年代Ａｎｆｉｎｓｅｎ提出假说 ,认为蛋白质特定的三维空间结构是由氨基酸排列顺序所决定的 ,现在已被广泛接受。从无结构的氨基酸序列到有特定功能的蛋白质的信息传递 ,即蛋白质中的氨基酸序列与其空间结构的对应关系 ,被称为第二遗传密码。收稿日期 :2 0 0 2 - 0 6 - 1 1 ;修回日期 :2 0 0 2 - 0 9- 1 8作者简介 :王华伟 (1 978- ) ,男 ,湖北孝感人 ,硕士生 ,从事生物信息学、ＤＮＡ分子生物计算研究。许进 (1 959…     

重组人肿瘤坏死因子α衍生物3a突变区的氨基酸序列分析

我们根据肿瘤坏死因子α(TNFα)结构和功能的关系,应用巨引物法对位于TNFα分子中部的8个核苷酸同时进行突变,在理论上造成第80、90、92位氨基酸的替换,因此命名为rh-TNFαD3a(中国专利:95113311.X)。实验表明,rh-TNFαD3a的抑瘤活性不变,但其毒性只及原型TNF的1/10。本实验的目的是从氨基酸水平上对rh-TNFαD3a的突变进行验证。 由于目前的氨基酸测序通常是做蛋白质的N端20～40个左右的氨基酸,这给我们的测序     

分子伴侣的多重功能

分子伴侣(molecular chaperone)在原核生物和真核生物的细胞中广泛存在.分子伴侣可稳定未折叠或部分折叠的多肽,并防止不适当的多肽链内或链间相互作用;有些分子伴侣也可与天然构象的蛋白质相互作用以促使寡聚态蛋白质发生结构重排.基于分子伴侣能识别并调节细胞内多肽的折叠,因此它们还具有介导线粒体蛋白跨膜转运,调控信息传导通路和转录、复制,以及参与微管形成与修复等功能.     

中华鳖HMG1基因的克隆与序列分析

为了解中华鳖(Pelodiscus sinensis)HMG1(High mobility group 1)的基因结构,利用RT-PCR,从中华鳖肝脏组织的总RNA中,克隆并测序了中华鳖HMG1cDNA片段,结果表明,中华鳖HMG1基因的开放读码框(Open reading frame,ORF)长度为606 bp,编码202个氨基酸。中华鳖HMG1多肽链主要包含三个保守的区域:位于多肽链N端的HMG盒区1(第9—80个氨基酸之间);位于多肽链中心的HMG盒区2(第89—162个氨基酸之间);位于多肽链C端的富含酸性氨基酸区域(第163—202个氨基酸之间)。在2个HMG盒区范围内,中华鳖HMG1多肽链与红原鸡、人、虹鳟等物种的HMG1多肽链相比,氨基酸同源性依次为96.5%、74%和67%。排序比较显示,不同物种HMG1多肽链之间的富含酸性氨基酸区域的长度是不同的,暗示了HMG1多肽链富含酸性氨基酸区域的长度可能受到选择压力的影响,但这种选择压力没有使谷氨酸和天冬氨酸这两种酸性氨基酸之间区分开来。系统发生分析表明,脊椎动物HMG1基因的HMG盒区1和盒区2分别形成了2个亚族。本研究首次报道爬行动物的HMG1基因。       

tRNA来源的小片段RNA——新的基因表达调控因子

转移核糖核酸(tRNA)是蛋白质合成的关键接头分子,特异性识别信使RNA(mRNA)的密码子信息,将其接载的氨基酸基团掺入到新生多肽链中。最新研究表明,在很多物种中,在某些特定情况下,tRNA或其前体被特异性剪切产生tRNA来源的小片段RNA(tRNA-derived fragment,tRF)。这类tRF是一类新的基因表达调控因子,其发挥作用的机制多样,如某些tRF以microRNA方式抑制mRNA翻译;某些tRF作为逆转录病毒RNA基因组的逆转录引物;而某些tRF参与了前体rRNA剪切复合物的组装。此外,细胞受胁迫产生的带有多聚鸟苷酸模块的tRF则会竞争性抑制延伸因子elF4G与mRNA的结合,从而抑制蛋白质翻译。随着研究的继续深入,对tRF的发生发展、作用机制以及在疾病中的潜在作用将会进一步丰富。拟从tRF作为新的基因表达调控分子的角度,简要介绍tRF发挥作用的分子机制。     

癌症治疗的新靶点——eEF2K

真核生物延伸因子2激酶(eukaryotic elongation factor 2 kinase,eEF2K)由人类基因组eEF2K基因编码,归属于"α-激酶"非典型蛋白激酶小家族。eEF2K的活性要依赖于钙离子和钙调蛋白。研究显示,eEF2K在一定的代谢压力下能磷酸化并抑制真核生物延伸因子2(eukaryotic elongation factor 2,eEF2),进而抑制蛋白质合成过程中多肽链的延伸,使细胞中能量和氨基酸的消耗减少,帮助细胞适应营养或能量缺乏的不利条件。越来越多的证据显示,eEF2K可成为治疗癌症等疾病药物的新靶点。本文结合近年来报道的eEF2K小分子抑制剂探讨其在癌症等疾病治疗中的潜在价值。     

蛋白质剪切及其应用

蛋白质剪切是一种翻译后修饰事件 ,它将插入前体蛋白的中间的蛋白质肽段 (Intein ,internalproteinfrag ment)剪切出来 ,并用正常肽键将两侧蛋白质多肽链 (Extein ,flankingproteinfragments)连接起来。在此过程中不需要辅酶或辅助因子的作用 ,仅需四步分子内反应。Intein及其侧翼序列可以通过突变产生高度特异性的自我切割用于蛋白质纯化、蛋白质连接和蛋白质环化反应 ,在蛋白质工程方面有广泛的应用前景。     

两种羟基氨基酸特异的颜色反应

迄今为止,组成蛋白质的20种氨基酸中,有特定鉴定方法的约10余种,如果20种氨基酸都有其特异颜色反应,将会给蛋白质研究工作带来不可低估的效益。 组成蛋白质的20种基本L-α-氨基酸(L-α-AA)中,只有两种为羟基氨基酸,即丝氨酸和苏氨酸,其结构式如下: