泛素化修饰与植物免疫应答

植物暴露在细菌、病毒和真菌等病原微生物环境中,病虫害是限制农作物产量和品质的主要因素,而植物病虫害的防治依赖于对植物抗病机制的深入认识。近年来的研究表明,蛋白质泛素化广泛地参与植物防御调节。蛋白质泛素化是真核生物中重要的翻译后修饰方式之一,在植物中,泛素化修饰在多种信号传导途径中发挥作用,如激素、光、糖应答,发育调节和病原菌防御信号途径等。综述了蛋白质泛素化修饰在植物免疫应答中的调控作用。     

线性泛素化修饰研究进展

蛋白质泛素化修饰过程在调节各种细胞生物学功能的过程中发挥了非常重要的作用,如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位等。泛素化修饰可分为多聚泛素化修饰和单泛素化修饰。多聚泛素化修饰系统可以通过对底物连接不同类型的多泛素化链调节蛋白质的功能。多聚泛素化修饰中已知7种泛素链连接方式均为泛素内赖氨酸连接方式。近几年发现了第8种类型的泛素链连接形式即线性泛素化,其泛素链的连接方式是由泛素甲硫氨酸的氨基基团与另一泛素甘氨酸的羧基基团相连形成泛素链标记。目前研究表明线性泛素化修饰在先天性免疫和炎症反应等多个过程中发挥着非常重要的作用。募集线性泛素链的泛素连接酶E3被称为LUBAC复合体,其组成底物以及其活性调控机制和功能所知甚少。本文综述了募集线性泛素化链的泛素连接酶、去泛素化酶、底物等活性调控机制及其在先天性免疫等多个领域中的功能,分析了后续研究方向,以期为相关研究提供参考。     

SUMO化和磷酸化的相互作用与共同修饰

翻译后修饰如磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化和SUMO化调节不同蛋白质的不同功能。磷酸化可能是最常见的修饰之一,蛋白质磷酸化通过一系列的激酶和磷酸酶催化,从而改变蛋白质功能。SUMO修饰是一种类泛素化修饰。SUMO修饰包括活化、结合、连接和解离,涉及多个酶多个步骤的催化过程。SUMO化可调节蛋白质相互作用、亚细胞定位、蛋白质稳定性和转录活性。关于磷酸化和SUMO化的蛋白质翻译后修饰,已有广泛研究报道。但很少关注于磷酸化和SUMO化之间的相互作用,以及它们对蛋白质的共同修饰。本文综述了蛋白质磷酸化和SUMO化之间的相互作用,以及共同修饰对细胞生理和肿瘤的影响。     

蛋白质的类泛素化修饰

SUMO(small ubiquitin-related modifier)是一类重要的类泛素蛋白,在生物进化过程中高度保守,其三维结构及生化修饰过程与泛素类似,但该两类蛋白质修饰的生物学意义却不尽相同。SUMO化修饰作为一种重要的蛋白质翻译后修饰,广泛参与细胞活动的各个方面,且SUMO化修饰异常与许多人类重大疾病密切相关。     

SUMO化和磷酸化的相互作用和共同修饰

翻译后修饰如磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化和SUMO化调节不同蛋白质的不同功能。磷酸化可能是最常见的修饰之一,蛋白质磷酸化通过一系列的激酶和磷酸酶催化,从而改变蛋白质功能。SUMO修饰是一种类泛素化修饰。SUMO修饰包括活化、结合、连接和解离,涉及多个酶多个步骤的催化过程。SUMO化可调节蛋白质相互作用、亚细胞定位、蛋白质稳定性和转录活性。关于磷酸化和SUMO化的蛋白质翻译后修饰,已有广泛研究报道。但很少关注于磷酸化和SUMO化之间的相互作用,以及它们对蛋白质的共同修饰。本文综述了蛋白质磷酸化和SUMO化之间的相互作用,以及共同修饰对细胞生理和肿瘤的影响。     

蛋白质SUMO化修饰研究进展

SUMO(small ubiquitin-related modifier)是类泛素蛋白家族的重要成员之一,可与多种蛋白结合发挥相应的功能,其分子结构及SUMO化反应途径都与泛素类似,但二者功能完全不同。SUMO化修饰可参与转录调节、核转运、维持基因组完整性及信号转导等多种细胞内活动,是一种重要的多功能的蛋白质翻译后修饰方式。SUMO化修饰功能的失调可能导致某些疾病的发生。     

蛋白质泛素化修饰的生物信息学研究进展

泛素-蛋白酶体系统(Ubiquitin-proteasome system, UPS)介导了真核生物80%~85%的蛋白质降解, 该蛋白质降解途径具有依赖ATP、高效、高度选择性的特点。除参与蛋白质降解之外, 泛素化修饰还可以直接影响蛋白质的活性和定位。由于泛素化修饰底物蛋白在细胞中的广泛存在, 泛素化修饰可以调控包括细胞周期、细胞凋亡、转录调控、DNA损伤修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。近年来, 泛素-蛋白酶体系统相关的蛋白质组学数据不断产出, 有效地管理、组织并合理分析这些数据显得尤为必要。文章综述了当前世界范围内针对蛋白质泛素化修饰展开的生物信息学研究, 总结了前人的工作结果, 包括UPS相关蛋白质数据的收录、泛素化修饰网络的构建和分析、泛素化修饰位点的预测及泛素化修饰motif的研究等方面内容, 并对该领域未来的发展方向进行了讨论。     

小泛素相关修饰物SUMO研究进展

蛋白质翻译后修饰对改变蛋白功能、活性或定位都起着非常重要的作用,泛素及其相似蛋白的修饰是其中一种重要形式。与其他诸如磷酸化、乙酰化、糖基化等不同的是,泛素及其相似蛋白的修饰基团本身即是一个小的多肽,通过异肽键与靶蛋白Lys侧链ε-NH2相连,其中小泛素相关修饰物(small ubiquitin—related modifier,SUMO)与蛋白的共价连接是一种新的广泛存在的翻译后修饰形式。SUMO是广泛存在于真核生物中高度保守的蛋白家族,在脊椎动物中有三个SUMO基因,称为SUMO-1,-2,-3,与泛素在二级结构上极其相似,且催化修饰过程的酶体系也具有很高的同源性。然而,与泛素化介导的蛋白酶降解途径不同,SUMO化修饰发挥着更为广泛的功能,如核质转运、细胞周期调控、信号转导、转录活性调控等。     

植物蛋白质O-糖基化修饰的研究进展

糖基化是最主要的蛋白质翻译后修饰方式之一,主要有N-糖基化、O-糖基化和糖基磷脂酰肌醇锚定修饰三种类型。在植物细胞中, O-糖基化修饰广泛发生,它不仅参与蛋白质转录调节、信号转导,还与细胞壁合成等生物学过程紧密相关。在多种O-糖基化修饰类型中, O-N-乙酰氨基葡萄糖(O-GlcNAc)糖基化修饰结构独特、易于检测和表征,因此已经有许多相关技术实现了对其的表征。然而,其他类型O-糖基化修饰蛋白的结构和功能仍有待更全面的研究。该文综述了植物蛋白中不同类型O-糖基化修饰的相关研究进展,总结了植物O-糖基化修饰蛋白检测技术的优缺点,最后展望了这些技术在植物蛋白质O-糖基化修饰研究中的应用前景。     

植物蛋白质翻译后修饰组学研究进展

蛋白质翻译后修饰(Protein post-translational modification,PTMs)是一种重要的细胞调控机制,通过在蛋白质的氨基酸侧链上共价结合一些化学小分子基团来调节蛋白质的活性、结构、定位和蛋白质间的互作关系,从而精细调控蛋白质生物学功能的动态变化。PTMs是植物对环境变化最快、最早的反应之一,是植物蛋白质组多样性的关键机制,在植物生长发育和对环境适应中起重要作用。主要介绍了近年来植物磷酸化、乙酰化、琥珀酰化、糖基化、泛素化、巴豆酰化、S-亚硝基化及2-羟基异丁酰化等PTMs研究进展,旨为认识植物PTMs的关键生物学功能和研究前景提供参考。