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1.
载脂蛋白基因和功能研究 总被引:3,自引:0,他引:3
绝大部分载脂蛋白(Apo)一级结构已阐明,目前进入基因水平的研究。Apo 结构多态性和功能之间关系值得注意。Apo 是脂蛋白必要的结构蛋白,它们作为配体与相应受体相互作用,同时调节脂蛋白代谢三个关键酶:脂蛋白脂酶,肝性甘油三酯脂酶和卵磷脂胆固醇酰基转移酶的活性。Apo 可能作为一种代谢程序剂,编序和调节脂蛋白代谢和体内胆固醇平衡。 相似文献
2.
脂蛋白脂酶(lipoprotcin lipase,LPL)是脂质代谢的关键酶,主要水解甘油三酯,在乳糜微粒及极低密度脂蛋白的代谢中发挥重要作用.该酶的缺乏或活力异常,与血脂异常、代谢综合症、动脉粥样硬化、糖尿病、子痫前期等疾病有一定关系.一些具有调脂作用的中药能够影响脂蛋白脂酶的活力或表达. 相似文献
3.
脂蛋白脂酶基因的研究进展 总被引:15,自引:3,他引:12
脂蛋白脂酶(lipoprotein lipase, LPL)是脂质代谢的关键酶, 主要催化乳糜微粒和极低密度脂蛋白中的甘油三酯水解, 产生供组织利用的脂肪酸和单酰甘油。LPL基因突变影响LPL活性, 导致脂质代谢紊乱, 与2型糖尿病、高血压、动脉硬化、肥胖、冠心病的发病风险相关联。文章综述了LPL基因的结构、功能、表达调控以及与复杂疾病的关联研究进展。 相似文献
4.
载脂蛋白CⅢ与高甘油三酯血症 总被引:1,自引:0,他引:1
载脂蛋白CⅢ(apolipoprotein CⅢ,apoCⅢ)能抑制脂蛋白脂酶的活性及肝脏对富含甘油三酯的脂蛋白(triglyceride-rich lipoproteins,TRLs)残体的摄取,在调节TRLs代谢中具有重要作用。自然发生的APOC3基因突变对人血浆apoCⅢ和甘油三酯浓度均有影响。小鼠过表达人apoCⅢ可产生严重高甘油三酯血症,而APOC3基因敲除小鼠则表现为明显的低甘油三酯血症。除遗传因素外,环境及内分泌因素也会对apoCⅢ的代谢产生影响,这使得以apoCⅢ代谢为靶点来优化脂代谢紊乱和心血管疾病的治疗(尤其在代谢综合征患者中)显得尤为重要。 相似文献
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6.
胰腺脂肪酶相关研究进展 总被引:2,自引:0,他引:2
胰腺脂肪酶包括甘油三酯脂酶与其相关蛋白1和2、胆盐刺激性脂酶及磷脂酶A2。这些脂肪酶协调作用,是膳食脂肪消化的主要酶。胰腺脂肪酶的发育不仅与年龄相关,还受到膳食结构、内分泌激素等的调节,其表达的改变与肥胖等代谢性疾病有着密切的关系。胰腺脂肪酶的调节可能是治疗肥胖等代谢性疾病的靶点。 相似文献
7.
近年研究发现,脂蛋白脂酶(lipoprotein lipase,LPL)水解血浆富含甘油三酯的脂蛋白这一脂解过程中,糖基化磷脂酰肌醇锚定高密度脂蛋白结合蛋白1(glycosylphosphatidylinositol-anchoredhigh density lipoprotein-binding protein 1,GPIHBP1)起到了非常重要的作用。它能够结合LPL和乳糜微粒,发挥脂解平台的作用;同时它也参与LPL向毛细血管内皮细胞的转运。GPIHBP1基因敲除小鼠和GPIHBP1基因突变的病人发生严重高乳糜微粒血症。GPIHBP1的发现丰富了人们对于血浆脂蛋白代谢的认识,并为治疗高乳糜微粒血症提供了新的途径。 相似文献
8.
脂蛋白脂酶(lipoprotein lipase,LPL,EC 3.1.1.34)是降解甘油三酯(triglyceride,TG)的限速酶,其活性降低是引起高甘油三酯血症的主要原因。LPL受到众多因素调控,包括血管生成素样蛋白、载脂蛋白、miRNAs和lncRNAs等。LPL是影响动脉粥样硬化(atherosclerosis,AS)发生发展的重要因素,其分布位置不同决定了LPL具有促AS或抗AS作用。该文重点阐述了LPL调控机制对AS的影响,有助于进一步揭示LPL在脂质代谢及AS发生发展中的作用。 相似文献
9.
双歧杆菌对高胆固醇饮食小鼠血脂影响的研究 总被引:1,自引:1,他引:1
目的了解双歧杆菌对高胆固醇饮食水平异常的动物个体血脂及脂蛋白代谢的影响.方法将高胆固醇饮食小鼠分为2组,一组饮用双歧杆菌菌液,另一组常规饮水.经28 d喂养后,将全部动物处死,并立即取血,取上清液测定血脂及脂蛋白各项指标:血清总胆固醇(TC)、甘油三酯(TG)和高密度脂蛋白(HDL-C).结果高脂饮食 双歧杆菌组TG、TC水平显著低于高脂饮食组(P<0.01),HDL-C/TC显著高于高脂膳食组(P<0.01).结果表明灌胃双歧杆菌,小鼠血清中TC、TG浓度较高脂饮食显著降低(P<0.01),同时HDL-C浓度有所增加.结论饮用双歧杆菌能显著改善高胆固醇饮食小鼠血脂及脂蛋白代谢状况. 相似文献
10.
脂蛋白脂肪酶(LPL)是脂蛋白代谢中的关键酶之一。它分解富含甘油三酯的脂蛋白中的甘油三酯为甘油和脂肪酸。本文利用Heparin-Sepharose-Cl-6B亲合层析法直接分离、提纯了牛奶中的LPL。本方法操作简单,流程较短,分离效果较佳,重复性较好。提纯倍数为7,300,比活为14,000单位/毫克蛋白,回收率为13%左右。经鉴定在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中呈现一主要蛋白带,分子量为65,000道尔顿。酶反应的最适底物浓度为4~8毫克,最适pH为8.3~8.5。该酶能被VLDL和HDL激活,LDL和apoA-I无影响。鱼精蛋白和1.0M NaCl有抑制作用。肝素有降低该酶对抑制剂等不利因素的敏感性。牛奶LPL已初步应用于人血清脂蛋白代谢的研究。 相似文献