小牛胸腺脱氧核糖核酸内水的量热研究——Ⅱ.非平衡态下水的恒温冻结动力学

用差示扫描量热法研究了DNA内水的冻结行为和在218K下的恒温冻结动力学.实验表明了低温下水-DNA体系及其冻结的非平衡性.冻结是个复杂的一级串联反应,其速率与初始水含量R及实验条件密切相关.在不同R及不同恒温时间t_k下冻结的微观过程不同.不同含水量样品在相同t_k下具有不同的不冻水量R_(nf)然而只要过程的自由能降低,在不同t_k下却可达到相同的R_(nf).“不冻水”是个纯动力学现象,其量与R、冻结温度及t_k等实验条件密切相关.所谓“不冻水”并非由于水同大分子的特殊相互作用所致.     

胶原纤维内吸附水熔融热的差示扫描量热法的研究

用DSC法研究了天然与变性牛蹄跟腱胶原蛋白内吸附水的熔融热.在含水量(R)为0.33克(水)/克(蛋白)时观察到冰的熔融峰.在0.57克/克以下,水的积分熔融热(Q_f)与水含量呈非线性关系,由此得到出现熔融峰的临界水含量为0.26克/克.在0.57—1.05克/克范围内Q_f同R接近线性关系,其表观微分熔融热dQ/dR=69.5卡/克(水).R>1.05克/克时,dQ/dR=79.2卡/克.     

溶菌酶内不冻水的差示扫描量热研究

在含水量为0.03—2.70克(水)/克(蛋白)范围内用差示扫描量热法(DSC)研究了水—溶菌酶体系的低温热行为。在低水合度下,冰的熔融热密切依赖于低温恒温时间,结晶速率决定着测量结果。低温恒温15分钟和15小时,分别于0.28和0.26克/克下观察到熔融峰。含水0.32、0.44和0.90克/克的样品,恒温15小时的熔融热值分别为15分钟下测量值的1.68,1.18和1.03倍。变性样品的热值表现出更大的时间依赖性。实验证实,在低水合度下,水—蛋白质是个亚稳分散体系,所谓“不冻水”远比通常所认为的复杂,其测定受动力学制约,具有很大的不确定性。按连续模型论讨了蛋白质内水的状态。     

水合牛血清白蛋白热稳定性的热力学研究

蛋白质的初级结合水对于蛋白质分子的构象及热稳定性有着重要影响。将不同吸附水量的牛血清白蛋白样品密封入铝制挥发型样品盘中,用P/E DSC_(-2)型差示扫描量热计对蛋白样品的变性温度、变性焓及变性前后的比热变化等热力学参数进行测量。实验证明,随水含量增多变性温度T_D下降,当含水量R(克H_2O/克BSA)>0.24时T_D的下降渐微,当R=0.5时T_D通过最小值后又略有增大。变性焓ΔH_D也与水含量密切相关,当R<0.5时ΔH_D渐趋恒值,为200千卡/克分子。本实验还观察到在低含水量范围内0.02相似文献   

热变性前后水合醛缩酶中水状态的热力学研究

 用差示扫描量热计,测定了不同水合态(水含量h从0.08g/g至2.50g /g)冻结的水合醛缩酶样品中冰的熔化温度和熔化焓,并计算出熔化熵。实验结果表明,变性前,水合醛缩酶中的水转化成四种状状:(1)不冻结水,(2)熔化焓和熔化温度均低了普通水的可冻结水,(3)熔化焓与普通水相同而熔化温度低于普通水的可冻结水,(4)熔化焓和熔化温度均与普通水相同的容积水。变性后,水合醛缩酶中的水可处于五种状态,即不冻结水,熔化焓低于普通水而熔化温度与普通水相同的可冻结水,以及熔化温度均低于普通水且彼此不相同的三种状态的可冻结水。实验还观察到,水合醛缩酶在热变性前后,水在这些态中的量是不同的。     

牛胰RNaseA的热转变的差示扫描量热研究

用差示扫描量热法对含水量为0.05-3.15克/克的牛胰核糖核酸酶A的热转变进行了研究.当R<0.40克/克时,在315-345和400-450K左右,分别观察到峰Ⅰ和峰Ⅲ.文中对峰Ⅰ的“恢复”进行了讨论.在R<1.1克/克时,通常被认为热变性峰的峰Ⅱ的峰温,随R的增加而降低,变性热随R的增加而减少,但在 R≥1.1克/克时,二者均取稳定值,Ttr=335.5K和Qtr=7.38CaⅠ/go峰Ⅱ的半宽在R=0.40克/克处取极小值,在R≥1.65时取稳定值,△T1/2=7.34K,文中首次给出了水合状态下热变性峰的转变热和峰温的关系曲水线.对水合球状蛋白的热变性的一种可能解释为,变性焓是温度的函数,而转变温度直接受含水量影响.     

牛胰RNaseA的热转变的差示扫描量热研究

用差示扫描量热法对含水量为0.05-3.15克/克的牛胰核糖核酸酶A的热转变进行了研究.当R<0.40克/克时,在315-345和400-450K左右,分别观察到峰Ⅰ和峰Ⅲ.文中对峰Ⅰ的“恢复”进行了讨论.在R<1.1克/克时,通常被认为热变性峰的峰Ⅱ的峰温,随R的增加而降低,变性热随R的增加而减少,但在 R≥1.1克/克时,二者均取稳定值,Ttr=335.5K和Qtr=7.38CaⅠ/go峰Ⅱ的半宽在R=0.40克/克处取极小值,在R≥1.65时取稳定值,△T1/2=7.34K,文中首次给出了水合状态下热变性峰的转变热和峰温的关系曲水线.对水合球状蛋白的热变性的一种可能解释为,变性焓是温度的函数,而转变温度直接受含水量影响.     

南极细菌胞外多糖溶液冻结特性的差示扫描量热研究

采用差示扫描量热法,测定几种南极细菌胞外多糖(简称,EPSs)溶液的结晶、熔融、焓转变以及水合性质等冻结特性,分析了EPSs的浓度和分子量与其抗冻活性的关系.结果表明,在溶液冻结过程中,仅0.25%的Pseudoalteromonas sp.S-15-13 EPSs(分子量,6.2×104Da)可抑制冰核形成,溶液冻结温度较纯水的降低(1.07±0.62)℃;溶液的冻结焓降低说明冰核生长变缓,冰晶形成细小,0.125%的Shewanella sp.5-1-11-4 EPSs(分子量,1.2×103Da)和Moritella sp.2-5-10-1 EPSs(分子量,3.0×103Da)冻结焓分别较纯水的降低17.15%和29.13%,S-15-13 EPSs在0.125%～0.5%的范围内可降低冻结焓,0.125%时冻结焓较纯水的低30%,其不冻水含量为(0.292 ±0.05) g/g.在冰晶熔化过程中,几种EPSs均可降低溶液熔融温度和熔融焓,促进冰晶熔化,使冰晶细小;4.0%的5-1-11-4 EPSs、2-5-10-1 EPSs和0.5% S-15-13 EPSs的熔融温度较纯水的分别降低(2.70±0.15)℃、(2.30±0.39)℃和(4.66±0.42)℃.研究结果阐明EPSs可以通过改变菌体周围水的冻结特性,以抵御冰晶对微生物的损伤,大分子量EPSs对冰晶的抑制作用强于低分子量的.     

溶菌酶中水分子的红外吸收光谱

本文报导了不同水含量的溶菌酶中水的红外吸收光谱的测量结果.室温下,在远离纯水OH带及OD带的两侧分别出现高频与低频带,峰的位移大小随水含量的不同而改变.低温下,当R(克水/克蛋白)>0.2后,比值A./A.随水含量增大而增大.本文对室温下高频及低频峰的可能原因及与水的冻结过程的联系进行了讨论.     

Zn(Ⅱ)——蛋白质络合物的极谱研究与应用

蛋白质的NaOH-盐酸胍溶液在60℃恒温水浴中加热后与Zn(II)反应生成稳定的络合物,在pH9.4的NaOH-NH4Cl缓冲介质中于单扫描示波极谱上产生一灵敏的极谱波,Ep在-0.60V左右(vs,SCE),其一阶导数波高Hp与蛋白质浓度成线性关系.相关系数R达0.998以上,检测限为0.1μg/mL.利用该波可以测定人血清样品中蛋白质的含量,结果与经典的考马斯亮蓝染色法相一致,方法具有简便、灵敏、取样量少等优点.     

THE SOLUBILITY OF d-VALINE IN WATER

1. The solubility of d-valine in water has been determined over a range of 0–60°. 2. The solubility of this amino acid varies with the mode of crystallization, indicating a dependence of solubility on the crystal form.