Beobachtungen zum Antagonismus zwischen Asparagin und β-Alanin

Zusammenfassung Hefezellen können aus dem Nährmedium soviel -Alanin aufnehmen, daß sie damit auch nach Übertragung in ein davon freies Substrat beträchtlich wachsen können. Diese Aufnahme von -Alanin ist auch in Abwesenheit einer Stickstoffquelle und nach Verarmung an Stickstoff möglich. Asparagin hemmt als Antagonist des -Alanins dessen Verwertung nur dann, wenn beide Verbindungen gleichzeitig geboten werden. Es kann, wenn es vor der Inkubation mit -Alanin geboten wird, dessen spätere Aufnahme nicht behindern, und es kann, nachträglich geboten, die Exosmose nicht steigern. Aus diesen Beobachtungen wird geschlossen, daß -Alanin nicht nur bis zum Konzentrationsausgleich in die Zelle eindringt, sondern teilweise in höhermolekulare Verbindungen (Pantothensäure, Coenzym A) eingebaut und damit festgelegt wird. Der Vermutung anderer Autoren, wonach antagonistisch wirkende Aminosäuren lediglich den Aufnahmevorgang behindern sollen, wird entgegengehalten, daß im Falle des Antagonismus zwischen -Alanin und Asparagin viel eher mit einer Behinderung der Weiterverarbeitung zu rechnen ist.     

Licht und elcktronenmikroskopische Verteilung der lysosomalen Arylsulfatase- und β-Glucuronidase-Aktivität im Zentralnervensystem der Ratte

Summary Arylsulfatase (AS) and -Glucuronidase (-Glu) have been investigated in the central nervous system (CNS) of the rat. — Histochemistry reveals a similar distribution pattern for both enzymes in various parts of the CNS. A high AS and -Glu activity can by observed in the motor neurons of the spinal cord and in the hypoglossal nucleus. The same is true for the oculomotor, red, and interstitial (Cajal) nucleus as well as for the nucleus of Darkschewitsch and Westphal-Edinger and for the substantia nigra in the mesencephalon. In the cerebellum the Purkinje cells exhibit the strongest AS and -Glu reaction. In the region of the diencephalon considerable quantities of these enzymes can be detected especially in the nerve cells of the periventricular and the magnocellular areas of the neurosecretory nuclei. — In the olive body, supracommissural nucleus, hippocampus and in the cerebral cortex the AS activity surpasses that of -Glu. — Electron microscopically the precipitates of the AS reaction are preferentially localized in the periphery of lysosomes with a homogenous dense matrix and in the Golgi vesicles and vacuoles. The -Glu predominates in lysosomes with lipid components.Zusammenfassung Im Zentralnervensystem (ZNS) von Ratten werden die Arylsulfatase und -Glucuronidase untersucht. — Histochemisch ähnelt sich das Verteilungsmuster beider Enzyme in zahlreichen Abschnitten des ZNS. Die höchste AS und -Glu-Aktivität tritt in den motorischen Vorderhornzellen des Rückenmarkes und im Ursprungskern des N. hypoglossus auf. Unter den Kerngebieten des Mittelhirns reagieren bei beiden Enzymnachweisen neben den Nucl. n. oculomotorii, ruber, interstitialis (Cajal), Darkschewitsch und Westphal Edinger die Substantia nigra besonders kräftig. Im Kleinhirn verfügen die Purkinje-Zellen über viel AS und -Glu. Im Diencephalon gilt dies vor allem für die periventrikulären Areale sowie für die großzelligen Anteile der neurosekretorischen Kerne. — Eine im Vergleich zur -Glu stärkere AS-Reaktion findet sich in Olive und Nucl. supracommissuralis des verlängerten Markes, außerdem in Großhirnrinde und Hippocampus. — Elektronenmikroskopisch kommt das Reaktionsprodukt beim AS-Nachweis bevorzugt in der Peripherie von Lysosomen mit homogener dichter Matrix und in Golgi-Bläschen, bei Untersuchung der -Glu dagegen in lipidhaltigen Lysosomen vor.Herrn Dr. R. Gossrau, Anatomisches Institut der Universität Würzburg, Bundesrepublik Deutschland, danken wir für die Hilfe bei der Manuskriptanfertigung.     

Über die β-Glucosidase und Lactase im Darm von Vertebraten

Zusammenfassung Mit 1-Naphthylderivaten kann die -Glucosidase im Darm von Ratte, Kröte und Goldfisch nachgewiesen werden; die Lactase kommt nur bei Ratte und Kröte vor. Das Intestinum von Taube, Grünfink, Schildkröte und Frosch reagiert negativ. Mit Ausnahme der Kröte, bei der beide Enzyme im Cytoplasma lokalisiert sind, färbt sich stets der Bürstensaum der Enterozyten an.Im Darm von Rattensäuglingen besitzen -Glucosidase und Lactase die höchste Aktivität während der ersten Lebenswoche, wobei das Aktivitätsmaximum bereits am Geburtstermin auftritt. Verglichen mit dem entsprechenden Galactosid wird 1-Naphthyl--glucosid etwa 5mal schneller gespalten. Hemmversuche erbringen für die -Glucosidase und Lactase nahezu identische Resultate.

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-Glucosidase and lactase in the intestine of vertebrates

Summary By means of 1-naphthyl derivates -glucosidase has been demonstrated in the intestine of rats, toads and gold-fishes; lactase can only be detected in rats and toads. The intestine of pigeons, finches, turtles and frogs does not react. With the exception of the toad where both enzymes are localized in the cytoplasm the brush border of the enterocytes is always stained.In the intestine of suckling rats the highest -glucosidase and lactase activity occurs dnring the first week of life. At birth these enzymes have already reached their maximal activity. In comparison with the corresponding galactosid 1-naphthyl--glucoside exhibits an about five times higher splitting rate. The results obtained in the inhibition tests are nearly the same for -glucosidase and lactase.

     

Der Einfluß von Vitamin A und β-Carotin auf die Fruchtbarkeit bei suboptimalen und optimalen Vitamin-B-Gaben

Die vorliegenden Untersuchungen sind Bestandteil eines komplexen Forschungsprogramms zur Weiterentwicklung der energetischen Futterbewertung im Nettoenergie‐Fett‐System. Sie wurden mit dem Ziel durchgeführt, neue Ergebnisse zur Erfassung des Zusammenhanges zwischen Ort und Art der Nährstoffverdauung und der energetischen Verwertung von Rationen bei der Tierart Rind zu erarbeiten. Für 9 Rationsvarianten mit jeweils 3 Varianten der Stärkeherkunft (Gerste, Mais, Kartoffeln) und ihres Rationsanteiles (50, 25 und 10 %) wurde an weitgehend ausgewachsenen Ochsen mit Hilfe von duodenalen Brückenfisteln auf dem Ernährungsniveau 1.7 die ruminale Nährstoffverdaulichkeit gemessen. Bei Stärkeeinnahmen zwischen 484 und 2573 g je Tier und Tag wurden Mengen an ruminai und postruminal verdauter Stärke zwischen 444 und 2336 bzw. 10 und 284 g je Tier und Tag bestimmt. Für die organische Substanz, Stärke, wasserlöslichen Kohlenhydrate und N‐freien Reststoffe wurden hohe relative Anteile der ruminai verdauten an den scheinbar verdauten Nährstoffen mit Werten zwischen 78 und 88, 83 und 98, 93 und 97 bzw. 88 und 100% ermittelt.     

Immunhistochemische Darstellung der Casein- und β-Lactoglobulinsynthese in der Rindermilchdrüse

Zusammenfassung Es wurden Milchdrüsen von gesunden, laktierenden Kühen ohne Berücksichtigung des Alters und des Laktationsstadiums untersucht. Mit der direkten Immunfluoreszenzmethode konnten Casein und -Lactoglobulin in den Epithelzellen nachgewiesen werden.Für die Präparatherstellung eigneten sich die Formalin-oder Alkoholfixation mit Paraffineinbettung am besten.Beide Proteine wurden während der ganzen zwölfstündigen Zwischenmelkzeit von allen Drüsenzellen synthetisiert. Bei einer Milchstauung (24–48 Std ohne Milchentzug) wird die Produktion von Casein und -Lactoglobulin in den Milchdrüsenzellen eingestellt.

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Immunofluorescent demonstration of casein and -lactoglobulin synthesis in the bovine mammary gland

Summary Fluorescein isothiocyanate labeled anti-casein and anti--laotoglobulin were applied in a system of direct staining to sections of bovine mammary gland. The following methods of tissue preparation were compared: cryostat sectioning, freeze substitution and fixations followed by paraffin embedding. Formalin, 95% ethanol, Bouin's, Carnoy's and solutions containing mercury salts were employed in tissue fixation. Formalin or 95% ethanol fixation with paraffin embedding proved to be the most satisfactory techniques.Both casein and -lactoglobulin were detected in all secretory epithelial cells with brightest fluorescence in the apical cytoplasm. Similar fluorescence occurred in milk retained within alveolar lumina. Both proteins could be located in alveolar epithelial cells at any time between normal milkings (12 hour intervals) but not when milking was delayed to 24–48 hours. In the latter situation epithelial cells became flattened.

     

Untersuchungen des β-Lipoproteinsystems nach Berg bei Gesunden,Kranken und Schwangeren

Ohne Zusammenfassung     

Einfluß von β-Indolylessigsäure und wasserlöslichen Wirkstoffen des Mais-Scutellums auf Keimung und Wachstum von Phycomyces Blakesleeanus

Ohne ZusammenfassungUnter Verwendung einer Dissertation der naturwissenschaftlich-mathematischen Fakultät der Universität Freiburg i. Br. mit dem gleichen Titel.Herrn Prof. Dr. Oehlkers bin ich für die Überlassung eines Arbeitsplatzes verpflichtet. Herrn Dozenten Dr. Pohl danke ich für die Überlassung des Themas und wertvolle Hilfe und Ratschläge.     

Enzymatic β-galactosidation of β-xylopyranosides

Summary The disaccharides formed by enzymatic transfer of the -D-galactopyranosyl residue fromo-nitrophenyl -d-galactopyranoside to -d-xylopyranosides have been identified. The influence of different factors on the yields of the disaccharides obtained was evaluated. Significant changes in selectivity were observed when -galactosidase fromE. coli was used instead of -galactosidase fromA. oryzae.     

Über den histochemischen und mikrochemischen Nachweis der β-Galactosidase mit 1-Naphthyl-β-galactopyranosid

Zusammenfassung Es wird ein simultanes Azokupplungsverfahren zur intrazellulären Darstellung der sauren (Hetero-) und neutralen -Galactosidase (Lactase) in verschiedenen Organen von Ratte, Maus und Meerschweinchen beschrieben.Das Inkubationsmedium enthält 4,5–9mg 1-Naphthyl--galactopyranosid (gelöst in 0,4ml NN-Dimethylformamid) und 0,5–0,8ml 2% Hexazonium-p-rosanilin in 9 ml 0,1 M Citrat-Puffer, pH 5 (Hetero--galactosidase) oder 5,5 (Lactase).Unter allen Organen reagiert die saure -Galactosidase am kräftigsten in den Lysosomen von Nebenhoden, Niere, Nebenniere, Schilddrüse, Glandula präputialis und inguinalis, Milz, Colon und Plexus chorioideus; die neutrale -Galactosidase kommt in mittlerer Aktivität nur im intestinalen Stäbchensaum vor.Die intralysosomale Darstellung der löslichen Hetero--galactosidase erfordert Blockfixation in Glutaraldehyd; die Lactase kann an frischen oder gefriergetrockneten Schnitten untersucht werden. Im proximalen Tubulus der Rattenniere wird die saure -Galactosidase durch Formol unabhängig von der Konzentration des Fixans verglichen mit Glutaraldehyd stärker gehemmt. Spätestens 10 min nach Beginn der Fixation hat das Enzym seine Basisaktivität erreicht. Spülen in hypertoner Zuckerlösung macht die Inhibition der Hetero--galactosidase teilweise rückgängig.Die mit dem Azokupplungs- und Indigogen-Verfahren gewonnenen Befunde sind weitgehend identisch.

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On the histochemical and microchemical demonstration of -galactosidase by means of 1-naphthyl--galactopyranoside

Summary A simultaneous azo coupling method for the intracellular demonstration of acid (hetero-) and neutral -galactosidase (lactase) in various organs of rats, mice and guinea-pigs is described.The recommended incubation medium consists of 4.5–9 mg 1-naphthyl--galactopyranoside (dissolved in 0.4 ml NN-dimethylformamide) and 0.5–0.8 ml 2% hexazonium-p-rosaniline in 9 ml 0.1 M citrate buffer, pH 5.0 (hetero--galactosidase) or 5.5 (lactase).Among all organs investigated the strongest acid -galactosidase reaction regularly occurs in the lysosomes of the epididymis, kidney, adrenal, thyroid, preputial and inguinal gland, spleen, colon and chorioid plexus; the neutral -galactosidase can only be detected in the intestinal brush border exhibiting a moderate activity.Because hetero--galactosidase is a highly soluble enzyme bloc-fixation using glutaraldehyde becomes necessary to achieve a precise intralysosomal localization; for the demonstration of lactase fresh or freeze-dried cryostat sections are suitable. —In the proximal tubule of the rat kidney independent of their concentration the inhibition of acid -galactosidase following treatment with formol surpasses that of glutaraldehyde. Within the first ten minutes of fixation the enzyme reaches its basis activity. The recovery rate of renal hetero--galactosidase considerably increases in the course of washing in hypertonic sugar solution.In comparison with the indigogenic technique nearly identical results can be obtained with the azo coupling procedure.

     

Synthesis of disaccharide derivatives employing β-N-acetyl- d-hexosaminidase, β-d-galactosidase and β-d-glucuronidase

-N-Acetyl-d-hexosaminidase from Aspergillus oryzae catalysed the stereo- and regiospecific formation of the 6-O-benzylated disaccharide derivatives GalNAc1-3(6- OBn)Gal-SEt and GlcNAc1-3(6-OBn)Gal-SEt, which were obtained in transglycosylation reactions employing ethyl 6- O-benzyl-1-thio--d-galactopyranoside as acceptor. Preparative amounts of the chitobiose derivative GlcNAc1- 3GlcNAc-OPhNO2-p was prepared as well. - N-Acetyl-d-hexosaminidase from bovine testes catalysed the specific synthesis of GlcNAc1-3(6-OBn)GlcNH2-SEt and GalNAc1-3(6-OBn)GlcNH2-SEt, employing ethyl 2-amino-6-O-benzyl-2-deoxy-1-thio--d-glucopyranoside as acceptor. -d-Glucuronidase from E. coli was found to catalyse the formation of GlcA1-3(6-OBn)GlcNH2- SEt employing the same acceptor.     

Über den Einfluss von β-Indolylessigsäure auf die Blattbewegungen und die Adventivwurzelbildung von Coleus

Ohne ZusammenfassungMit 9 Textabbildungen (22 Einzelbildern.Dissertation der Naturwissenschaftlichen Fakultät derJohann Wolfgang Goethe-Universität zu Frankfurt a.M.     

Über den Histochemischen Nachweis der β-Glucuronidase, α-Mannosidase und α-Galactosidase mit 1-Naphthylglykosiden

Zusammenfassung Mit simultanen Azokupplungsverfahren und 1-Naphthylglykosiden als Substraten werden Verteilung und Aktivität von -Glucuronidase, -Mannosidase und -Galactosidase bei Ratte, Maus und Meerschweinchen untersucht.Für die -Glucuronidase besteht das Inkubationsmedium aus 5–10 mg 1-Naphthyl-glucuronid (gelöst in 0.4 ml NN-Dimethylformamid) und 0.6 ml 2% Hexazonium-p-rosanilin in 9 ml 0.2 M Acetat-Puffer, pH 5; für die -Mannosidase und -Galactosidase aus der gleichen Menge 1-Naphthyl--mannosid bzw. --galactosid und p-Rosanilin in 9 ml 0.1 M CitratCitronensäure-Phosphatoder Acetat-Puffer, pH 5 bzw. 5.2. Die Spezifität der Nachweisreaktionen sichern qualitative und quantitative Hemmversuche mit verschiedenen 1–4-Lactonen und Galactose ab.Die -Glucuronidase kann bei der Ratte vor allem intralysosomal nachgewiesen werden, z.B. in Niere, Nebenhoden, Uterus, Samenblase, Darm und Respirationstrakt; Mäuseund Meerschweinchengewebe setzen 1-Naphthyl--glucuronid langsamer um. Für die -Mannosidase läßt sich in zahlreichen Organen auch histochemisch die lysosomale Lokalisation des Enzyms beweisen, wobei die Aktivität in Urogenitalsystem, Darm und Speicheldrüsen besonders hoch ist, und in der Mäuseniere geschlechtsspezifische Unterschiede vorkommen. Erstmalig wird die intralysosomale Lokalisation der -Galactosidase gezeigt, die ubiquitär in teilweise hoher Aktivität anzutreffen ist. 6-Br-2-Naphthyl--galactosid eignet sich in Verbindung mit Fast Blue B nicht zur intralysosomalen Lokalisation der -Galaotosidase.Fluorometrische Messungen aller 3 Glykosidasen mit dem entsprechenden 1-Naphthylglykosid ergeben nach Fixation in Formol oder Glutaraldehyd Hemmraten zwischen 90 und 98 %; anschließendes Waschen in Zuckerlösung verdoppelt oder verdreifacht die Restaktivität.

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On the histochemical demonstration of -glucuronidase, -mannosidase and -galactosidase using 1-naphthyl glycosides

Summary By means of simultaneous azo coupling using 1-naphthyl glycosides as substrates the distribution and activity of -glucuronidase, -mannosidase and -galactosidase have been investigated in rats, mice and guinea-pigs.For -glucuronidase the incubation medium consists of 5–10 mg 1-naphthyl--glucuronide (dissolved in 0.4 ml NN-dimethyl formamide) and 0.6 ml 2% hexazonium-p-rosaniline in 9 ml 0.2 M acetate buffer, pH 5; for -mannosidase and -galactosidase of the same quantities of 1-naphthyl--mannoside and -galactoside respectively and p-rosaniline in 9 ml 0.1 M citrate, citric acid-phosphate or acetate buffer, pH 5. Qualitative and quantitative inhibition tests using various 1–4 lactones and galactose prove the reaction specifity of the methods presented here. -Glucuronidase can be detected especially in lysosomes of rat organs, e.g. kidney, epididymis, uterus, vesicular gland, intestine and respiratory tract; tissues from mice and guineapigs exhibit a slower splitting rate for 1-naphthyl glucuronide. As to -mannosidase its lysosomal localization becomes apparent in many organs also by means of histochemistry. The urogenital system, intestine and the salivary glands belong to the structures with the highest amount of -mannosidase, and in the mouse kidney sex differences occur. For the first time -galactosidase can be demonstrated unequivocally in the lysosomes of rat, mouse and guineapig tissues in which this enzyme displays a high overall activity. 6-Br-2-Naphthyl--galactoside and Fast Blue B for postcoupling are not able to detect the lysosomal localization of -galactosidase.Fluorometric measurements of these 3 glycosidases by means of the corresponding 1-naphthyl glycoside reveal inhibition rates between 90 and 98% following fixation in formol or glutaraldehyde. Washing in sugar solution raises enzyme activity two or three times.

     

Die Zellkernveränderungen unter der Einwirkung von Ribonuklease und β-Merkaptoäthanol in der Zellkultur

Zusammenfassung Nach der Einwirkung von RNase und -Merkaptoäthanol auf Zellkulturen treten außer unspezifischen Veränderungen des Cytoplasmas charakteristische Kernumwandlungen auf. Diese ähneln bei der RNase den Kernveränderungen bei mit Herpes-Virus inokulierten Kulturen und den bei Herpes-Infektionen auftretenden Kerneinschlußkörpern. — Das -Merkaptoäthanol führt zu Chromatinverklumpung, die aus dem Kerninnenraum ausgestoßen werden. Es wird auf den verschiedenen Angriffsort dieser beiden Substanzen im Zellstoffwechsel hingewiesen.     

Hydrolysis of β-Galactosyl Ester Linkage by β-Galactosidases

p-Hydroxybenzoyl β-galactose (pHB-Gal) was synthesized chemically to examine the hydrolytic activity of β-galactosyl ester linkage by β-galactosidases. The enzyme from Penicillium multicolor hydrolyzed the substrate as fast as p-nitrophenyl β-galactoside (pNP-Gal), a usual substrate with a β-galactosidic linkage. The enzymes from Escherichia coli and Aspergillus oryzae hydrolyzed pHB-Gal with almost the same rates as pNP-Gal. The enzymes from Bacillus circulans, Saccharomyces fragilis, and bovine liver showed much lower activities. pH-activity profiles, inhibition analysis, and kinetic properties of the enzymic reaction on pHB-Gal suggested that β-galactosidase had only one active site for hydrolysis of both galactosyl ester and galactoside. The Penicillium enzyme hydrolyzed pHB-Gal in the presence of H₂ ¹⁸O to liberate galactose containing ¹⁸O. This result suggests the degradation occurs between the anomeric carbon and an adjacent O atom in the ester linkage of pHB-Gal.     

Preparation of Aryl β-d-Mannopyranoside Derivatives via β-d-arabino-Hexopyranosiduloses

Sequential oxidation and reduction of aryl 4, 6-O-benzylidene-β-d-glucosides with dimethyl sulfoxide-phosphorus pentoxide mixture (DMSO–P₂O₅) and sodium borohydride were carried out as a new means for the preparation of aryl β-d-mannopyranoside derivatives. p-Nitrophenyl 4, 6-O-benzylidene-β-d-mannopyranoside was obtained in 22% yield from the corresponding glucoside 3-O-acetate, whereas from the unprotected acetal, 4, 6-O-benzylidene acetals of the corresponding mannoside and alloside were isolated in the yields of 6.7 and 2.1%, respectively. Similarly, phenyl 4, 6-O-benzylidene β-d-mannoside, alloside, and altroside were obtained from the corresponding glucoside in 2.2, 0.8 and 2.1% yields, respectively.     

Activity of plasma membrane β-galactosidase and β-glucosidase

Human fibroblasts produce ceramide from sialyllactosylceramide on the plasma membranes. Sialidase Neu3 is known to be plasma membrane associated, while only indirect data suggest the plasma membrane association of β-galactosidase and β-glucosidase. To determine the presence of β-galactosidase and β-glucosidase on plasma membrane, cells were submitted to cell surface biotinylation. Biotinylated proteins were purified by affinity column and analyzed for enzymatic activities on artificial substrates. Both enzyme activities were found associated with the cell surface and were up-regulated in Neu3 overexpressing cells. These enzymes were capable to act on both artificial and natural substrates without any addition of activator proteins or detergents and displayed a trans activity in living cells.     

Biotransformation of β-ketosulfides to produce chiral β-hydroxysulfoxides

The biotransformations of a series of substituted phenylthio-2-propanone and benzylthio-2-propanone were carried out using Helminthosporium sp. NRRL 4671, Mortierella isabellina ATCC 42613, or Rhodococcus erythropolis IGTS8. Several products gave microbial oxidation of sulfide to sulfoxide and reduction of carbonyl to secondary alcohol, producing β-hydroxysulfoxides in medium to high enantiomeric and diastereomeric purities. Fungal biotransformations using Helminthosporium sp. and M. isabellina resulted in the opposite sulfoxide configurations of various β-hydroxysulfoxide products.     

Peroxisomal β-ketothiolase

β-Ketothiolase was found in rat liver peroxisomes that were isolated by sucrose density gradient centrifugation. The presence of dithiothreitol was essential for measuring the peroxisomal thiolase, but dithiothreitol had little effect upon the thiolase activity in the mitochondria or cytosol. Dithiothreitol was not used during the isolation procedures. Acetoacetyl CoA and β-ketolauryl CoA, which was synthesized chemically, were used as substrates. The peroxisomal thiolase was active with β-ketolauryl CoA but had almost no activity with acetoacetyl CoA as the substrate. Thiolase activities in the mitochondrial and cytosolic fractions utilized both long- and short-chain substrates. The thiolases in the various fractions bound to and were purified by chromatography on calcium phosphate gel cellulose columns. The peroxisomal thiolase did not bind to phosphocellulose, whereas the mitochondrial and cytosolic activities could be chromatographed on phosphocellulose. Peroxisomal β-ketolauryl CoA thiolase activity was inhibited about 20% by 25 mm Mg²⁺, and more activity was measured in a phosphate than in a Tris buffer. In control rat livers, the total activity of β-ketolauryl CoA thiolase was 3.4 μmol/min per gram of liver in the peroxisomes and 4.9 μmol/min per gram of liver in the mitochondria, which indicates that peroxisomes contain the capacity for 40% of the total thiolase activity associated with β-oxidation systems. In addition, 6.3 μmol/min per gram of liver of β-ketolauryl CoA thiolase was found in the soluble fraction and chromatographed differently from the peroxisomal enzyme on phosphocellulose. Clofibrate in the rat diet for 6 or 21 days resulted in about a 15-fold increase in peroxisomal thiolase when assayed with β-ketolauryl CoA and somewhat less of an increase in the other fractions.     

Hydrolase-catalyzed β-mannosylations

Transmannosylations catalysed by -mannosidase from snail viscera or -galactosidase from Aspergillus oryzae were accomplished with 4-nitrophenyl D -mannopyranoside as donor substrate. With suitable hydrophobic acceptor molecules preferentially 1-4-linked disaccharides were obtained. The activities of both glycosidases in buffer cosolvent mixtures were determined, and conditions for their immobilization were elaborated and optimized. A model of the enzymic transfer mechanism is suggested.