非TIR1受体依赖型激活生长素信号的新机制

依赖于受体TIR1以及下游Aux/IAAs-ARFs介导的信号通路是目前研究最为深入的生长素信号转导途径。徐通达课题组最新研究发现, 高浓度生长素能够诱导质膜定位的TMK1激酶发生剪切, 导致其羧基(C-)端部分转入细胞核并磷酸化修饰细胞核内的非经典IAA32/34, 后者通过与生长素响应转录因子ARFs互作, 调控下游基因表达, 从而解析了生长素通过TMK1-IAA32/34-ARFs通路调控植物顶端弯钩内外侧差异性生长的分子机制。该研究发现了一条新的生长素TMK1- IAA32/34-ARFs信号途径, 此信号通路独立于经典生长素受体TIR1介导的生长素信号转导通路。     

植物非经典生长素信号转导通路解析

植物激素生长素参与调控植物生长发育的各个过程,包括胚胎发育、器官发生和向性运动等。植物通过协调生长素的合成代谢、极性运输以及信号转导来实现对不同生长发育过程的精准调控。生长素的功能依赖于其信号被感知后经由信号转导通路转换为下游复杂多样的反应。经典的生长素信号转导通路阐明了细胞核内从SCF~(TIR1/AFB)受体到Aux/IAA蛋白的泛素化降解最终通过ARF转录因子调控基因转录的完整生长素响应过程。该核内信号通路揭示了生长素转录调控生长发育的诸多分子机制,但植物生长发育调控过程中仍有许多生长素响应过程无法通过该经典信号通路解析。重点阐述生长素非经典信号通路的调控机制及其对植物生长发育的重要作用,并讨论和展望生长素非经典信号通路研究目前所面临的挑战以及研究前景。     

生长素信号转导研究进展

植物激素生长素影响植物生长中几乎所有的方面,包括植物细胞的生长、分裂和分化,以及植物从胚胎发育到生殖发育的各个过程中。生长素的研究主要围绕合成与代谢、运输和信号转导而展开。植物细胞对生长素的响应和信号转导主要通过细胞核内的TIR1/AFB-Aux/IAA-ARF信号通路来完成。另外,细胞表面起始的信号通路主要调控生长素的快速响应,而SKP2A通路介导了生长素对细胞周期的调控。概述了三条生长素信号转导通路目前的研究进展,并介绍了生长素信号转导中具体的研究工具。基于该领域的研究现状,提出了生长素信号转导方面有待进一步研究的方向,包括TIR1/AFB-Aux/IAA-ARF复合体的调控机制研究、生长素调控冠部和根部生长的差异性研究、以及对细胞表面起始信号途径的进一步探索。     

植物生长素受体蛋白研究现状

受体是研究生长素信号传导链的关键环节,因为只有生长素与生长素受体结合以后才会引起后续的级联反应,生长素受体的发现对探索和了解生长素调控机制是极其重要的.目前所发现的生长素结合蛋白(受体)有TIR1和ABP1.扼要的介绍生长素受体TIR1的结构及其与生长素的结合位点,阐述了TIR1在基因水平上的调控和AUX/IAA被泛素化后最终被26S蛋白酶体降解的过程.概述了ABPI的结构、活性位点、性质以及ABP1的作用机理的模型.     

植物Aux/IAA基因家族生物学功能研究进展

生长素是最重要的植物激素之一,对植物生长发育起着关键调控作用。生长素作用于植物后,早期生长素响应基因家族Aux/IAA、GH3和SAUR等被迅速诱导,基因表达上调。其中Aux/IAA基因家族编码的蛋白一般由4个保守结构域组成,结构域Ⅰ具有抑制生长素信号下游基因表达的作用,结构域Ⅱ在生长素信号转导中主要被TIR1调控进而影响Aux/IAA的稳定性,结构域Ⅲ/Ⅳ通过与生长素响应因子ARF相互作用调控生长素信号。Aux/IAA基因家族在双子叶植物拟南芥(Arabidopsis thaliana)的器官发育、根形成、茎伸长和叶扩张等方面发挥重要作用;在单子叶植物水稻(Oryza sativa)和小麦(Triticum aestivum)中,主要影响根系发育和株型,但大多数Aux/IAA基因的功能尚不清楚。该文主要从Aux/IAA蛋白的结构、功能和生长素信号转导途径方面综述Aux/IAA家族在拟南芥、禾谷类作物及其它植物中的研究进展,以期为全面揭示Aux/IAA家族基因的生物学功能提供线索。     

生长素受体与信号转导机制研究进展

对生长素受体ABP1和TIR1及调控泛素化蛋白降解的生长素信号转导途径研究进展进行综述。     

ARF和Aux/IAA调控果实发育成熟机制研究进展

生长素是调控果实发育成熟的重要植物激素之一。在生长素介导的信号转导机制中,ARF和Aux/IAA扮演重要的角色。ARF与生长素响应基因启动子区域内的生长素响应元件结合,促进或抑制基因的表达。Aux/IAA通过结构域Ⅲ和Ⅳ与ARF特异性结合,从而调节生长素早期应答基因的转录功能。研究表明,ARF因子参与调控果实形态发育、硬度和糖分积累等,Aux/IAA因子在授粉、果实形态发育等方面作用明显。此外ARF和Aux/IAA之间相互或与自身发生的互作以调控下游基因表达是植物体响应生长素信号的主要机制。介绍了ARF和Aux/IAA的结构特征、在不同植物中的分布状况以及与果实发育成熟的关系,同时讨论了ARF和Aux/IAA互作的研究现状,旨为进一步阐明生长素调控果实发育成熟的机制提供参考。     

柳暗花明：胞外生长素信号感受的新突破

生长素在植物生长发育过程中发挥重要作用,其信号转导机制一直是植物学领域关注的热点。前期研究表明,ABP1-TMK分子模块参与胞外生长素信号感受,但ABP1作为生长素受体备受争议。近期,福建农林大学徐通达团队和杨贞标团队鉴定到ABL蛋白作为生长素结合蛋白参与胞外生长素信号感受。与传统的功能冗余不同, ABL和ABP1通过蛋白结构的相似性实现功能补偿效应,进而与TMK在细胞膜上形成复合体,作为胞外生长素的共受体介导生长素信号驱动的快速反应。该研究深入解析了胞外生长素信号感受的重要机制,是生长素研究领域的重大突破。     

中药基于TGF-β/Smad信号转导通路调控肿瘤细胞

转化生长因子-β(transforming growth factor-β, TGF-β)是一类具有多种生物学功能的多肽类细胞因子,对细胞生长、分化发挥重要作用,与肿瘤的发生、发展具有十分密切的关系。Smads蛋白作为TGF-β信号转导通路下游重要的信号分子,可直接或与其他通路协同将TGF-β通路的信号从细胞外转导到细胞核内,调控TGF-β在细胞水平介导的多种生物学效应。我国抗癌药物研究中的大量资料表明,中药成分可以延缓肿瘤的发生进程,中药或其提取物可通过TGF-β1、Smads或其他效应因子影响TGF-β/Smad通路的信号转导从而调控肿瘤细胞的活动。本文就国内对中药成分基于TGF-β/Smad信号转导通路调控肿瘤细胞生长方面的研究进展予以综述。     

抑制还是转导:信号分子调节机体健康与疾病

细胞内的信号转导网络是由多条功能特异且彼此关联的信号通路所构成,它们赋予了细胞功能的多样性和可塑性,同时也必须受到精细严谨的调控。一些功能广泛的信号调节因子,如β-抑制蛋白(β-arrestin),在细胞信号转导网络完整性的维持中扮演着重要的角色。β-arrestin分子的经典功能是终止G-蛋白偶联受体(G-protein-coupled receptors)下游信号转导,即受体脱敏,但最近许多研究证据表明,这种脱敏功能(负调控)还可以针对其他的信号转导途径。例如,β-arrestin能够通过不同的机制负调控三条重要的NF-κB激活通路,该功能异常则导致NF-κB持续激活以及下游炎性因子的过度分泌。此外,近年来发现β-arrestin还能作为支架蛋白介导功能性信号复合物的形成。例如,在特定外界信号刺激下,β-arrestin1能够转移至细胞核内并与组蛋白乙酰化酶p300相互作用而调控基因表达。该机制的生理意义之一反映在多发性硬化症的小鼠模型中,β-arrestin1在发病小鼠中较正常小鼠表达上调并能够显著加重病情。与之相反,在细胞质中富集的β-arrestin2参与了胰岛素激活时InsR/Akt/β-arrestin2/Src信号复合体的形成,它的缺失能够导致胰岛素耐受和2型糖尿病的发生。因此,在特定的条件下,β-arrestin对于胞内信号的传递究竟是抑制还是激活,已成为细胞信号转导中的关键问题,并在机体健康和疾病状态的相互转化中的起着重要作用。     

Transmembrane kinase 1-mediated auxin signal regulates membrane-associated clathrin in Arabidopsis roots

Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the major endocytic pathway in eukaryotic cells that directly regulates abundance of plasma membrane proteins. Clathrin triskelia are composed of clathrin heavy chains (CHCs) and light chains (CLCs), and the phytohormone auxin differentially regulates membrane-associated CLCs and CHCs, modulating the endocytosis and therefore the distribution of auxin efflux transporter PIN-FORMED2 (PIN2). However, the molecular mechanisms by which auxin regulates clathrin are still poorly understood. Transmembrane kinase (TMKs) family proteins are considered to contribute to auxin signaling and plant development; it remains unclear whether they are involved in PIN transport by CME. We assessed TMKs involvement in the regulation of clathrin by auxin, using genetic, pharmacological, and cytological approaches including live-cell imaging and immunofluorescence. In tmk1 mutant seedlings, auxin failed to rapidly regulate abundance of both CHC and CLC and to inhibit PIN2 endocytosis, leading to an impaired asymmetric distribution of PIN2 and therefore auxin. Furthermore, TMK3 and TMK4 were shown not to be involved in regulation of clathrin by auxin. In summary, TMK1 is essential for auxin-regulated clathrin recruitment and CME. TMK1 therefore plays a critical role in the establishment of an asymmetric distribution of PIN2 and an auxin gradient during root gravitropism.     

Degradation of the auxin response factor ARF1

Auxin-mediated gene expression is largely controlled through a family of DNA-binding proteins known as auxin response factors (ARF). Previous studies on the role of proteolytic regulation in auxin signaling have focused on degradation of their interacting partner, the Aux/IAA proteins. Aux/IAA family members with domain II sequences are rapidly degraded, show auxin-enhanced degradation rates, and interact with the related F-box proteins TIR1 and AFB1-3, which indicates that they are ubiquitylated by a CUL1-dependent E3 ligase. To date, limited data have been generated regarding degradation of ARFs. Here, we focus on the degradation rate of one ARF family member, Arabidopsis thaliana ARF1, and find that the half-lives of N-terminally HA-tagged ARF1 and C-terminally luciferase-tagged ARF1 are both approximately 3–4 h. This half-life appears to be conferred by a component of the middle region (MR), and degradation of the luciferase fusion with the MR is more rapid when the fusion includes an additional nuclear localization signal. ARF1 degradation is proteasome-dependent and rates are not altered in a CUL1 mutant background, suggesting that this ARF is targeted for proteasomal degradation via an alternative set of machinery to that used for Aux/IAA degradation. Consistent with this, exogenous indole acetic acid does not affect the degradation of ARF1. Given increasing evidence that the relative ratio of Aux/IAAs to ARFs rather than the absolute quantity within the cell appears to be the mode through which auxin signaling is modulated, this half-life is likely to be biologically relevant.