角质酶/角蛋白酶一浴法处理对羊毛性能的影响

采用T.fusca产角质酶以及Bacillus subtilis产角蛋白酶一浴法的方式处理羊毛,通过毡缩率、断裂强力、碱溶解度、上染速率、K/S值和接触角等指标考察了该处理对羊毛的改性效果,并运用XPS、氨基酸分析和SEM考察了其对羊毛结构与性质的影响。实验结果表明：经一浴法处理后,羊毛织物的毡缩率下降明显,达到机可洗要求;断裂强力下降较少,碱溶解度增加较少,上染速率提高,K/S值增加;XPS分析表明,经处理后羊毛纤维表面的元素含量变化较大;氨基酸分析表明,经处理后羊毛纤维中的胱氨酸质量分数有所降低;SEM显示,羊毛鳞片层大部分被剥除,综上可以说明角质酶/角蛋白酶的一浴法处理对羊毛具有明显的改性作用。     

链霉菌降解角蛋白的生化机制研究

对弗氏链霉菌S-221变种降解角蛋白的生化机制进行了初步研究。该菌在角蛋白底物作用下诱导产生角蛋白酶。它是一种复合蛋白酶,含有二硫键还原酶和多肽水解酶等多种酶活性组分。硫酸钠、亚硫酸钠和巯基乙醇对角蛋白酶具有强烈的激活作用,其主要表现作用于角蛋白酶中的二硫键还原酶。亚硫酸钠在0．01mol／L浓度下不仅作用于二硫键还原酶,而且还作用于多肽水解酶。硫代硫酸钠对二硫键还原酶有强烈的抑制作用。角蛋白酶降解羽毛角蛋白首先是角蛋白酶中的二硫键还原酶使角蛋白中二硫键裂解产生变性角蛋白,然后变性角蛋白在多肽水解酶的共同作用下逐步水解成多肽、寡肽和游离氨基酸,使角蛋白彻底降解。在角蛋白降解过程中,角蛋白中的硫也随之转化成巯基化合物,H2S和硫酸盐3种含硫化合物存在于降解产物中。     

链霉菌降解角蛋白的生化机制研究*

对弗氏链霉菌S-221变种降解角蛋白的生化机制进行了初步研究。该菌在角蛋白底物作用下诱导产生角蛋白酶。它是一种复合蛋白酶,含有二硫键还原酶和多肽水解酶等多种酶活性组分。硫酸钠、亚硫酸钠和巯基乙醇对角蛋白酶具有强烈的激活作用,其主要表现作用于角蛋白酶中的二硫键还原酶。亚硫酸钠在0·01mol/L浓度下不仅作用于二硫键还原酶,而且还作用于多肽水解酶。硫代硫酸钠对二硫键还原酶有强烈的抑制作用。角蛋白酶降解羽毛角蛋白首先是角蛋白酶中的二硫键还原酶使角蛋白中二硫键裂解产生变性角蛋白,然后变性角蛋白在多肽水解酶的共同     

微生物角蛋白酶的特性及其应用研究进展

角蛋白作为家禽加工和农业废弃物的主要成分,因其结构中富含能抵抗普通蛋白酶和化学催化剂降解的稳定交联二硫键而难以被利用,因此每年都在环境中大量积累,造成了严重的环境污染。微生物角蛋白酶可将角蛋白废弃物转化为可再次利用的产物,带来了经济的可行性及环境的可持续发展。本文主要综述了角蛋白酶的生物化学特性、角蛋白酶的基本结构及其表达特性,总结了其应用价值及角蛋白降解机制,最后展望了微生物角蛋白酶的进一步研究方向。     

酶技术在改造传统工业和含氮固体废弃物降解中的应用

我国羽毛、羊毛和皮革等蛋白资源丰富,除直接加工成相应工业制品外,每年仍有近千万吨含氮固体废弃物产生,造成了严重的环境污染和蛋白质资源的浪费.利用化学法处理虽能有效降解含氮固体废弃物,但能耗高、产品质量差、二次污染严重;酶法降解温和、环保、产品质量高,其关键是获得高效的生物催化剂.本课题组近年研制了含角蛋白酶、酸性蛋白酶的复合酶L88 及来自金黄杆菌的丝氨酸角蛋白酶L99,并用于羊毛织物的生物整理及含氮固体废弃物的生物降解,其中一些技术已经成功产业化,相关研究已申报和授权专利8 项,发表SCI 论文近20 篇,获浙江省科技进步一等奖1 项、二等奖2 项.     

角蛋白酶研究进展

角蛋白化学结构稳定,不易被一般的蛋白酶降解;但作为角蛋白酶的专一性底物,角蛋白可被角蛋白酶降解.本就角蛋白酶的生产菌、降解角蛋白的生化机制、角蛋白酶的生化及分子生物学特性等方面的最新研究进展作一综述.     

角蛋白酶的研究与应用前景

角蛋白酶(keratinase) 是一种可以特异性降解角蛋白的酶类,其来源广泛,多种微生物在羽毛降解过程中均可产生角蛋白酶。不同菌种来源的角蛋白酶,其结构、理化性质、活性和底物也不同。其在饲料行业、制革工业和环境废弃物处理等多个方面具有广泛的应用前景,能够产生巨大的社会效益和经济效益。本文系统总结了角蛋白酶的来源、分类、理化性质、作用机理及其在基因工程研究等方面的一些最新进展,简要介绍了其应用研究现状,并展望了角蛋白酶的应用前景。     

用电子能谱研究头发角蛋白氧化机理

本文用电子能谱验证了头发角蛋白被H_2O_2等氧化剂氧化时二硫键的主要氧化产物是磺酸基团,从而回答了文献上有关这个问题长期存在的争论。此外文中首次用电子能谱揭示了长发不同部分的表面二硫键被自然氧化的不同情形,如揭示了长发末梢表面竟有50%左右的二硫键被自然氧化,中长发表面也有20～30%的二硫键被自然氧化。本文最后探讨了二硫键氧化降解机理,认为S-S 氧化断裂是主要的,C-S 断裂的可能性也不能完全排除。     

角蛋白酶研究进展

角蛋白酶（keratinase）是分解角蛋白的一类蛋白酶,应用广泛,如分解含角蛋白的毛发、羽毛、角蹄、鳞等等,而角蛋白的化学结构稳定,不溶于水,一般的蛋白酶对它们降解不起什么作用。只有角蛋白酶对角蛋白有分解活性,所以称这种酶为角蛋白酶。     

角蛋白酶及其研究进展

角蛋白在一般情况下很难被降解,工业上用高温、高压的办法降解角蛋白。然而,角蛋白酶能在温和的条件下降解角蛋白。本文对角蛋白的理化性质、发酵条件和分子生物学进行了综述。