铁传递蛋白

铁传递蛋白(Transferrin,TF)在维持生物体生命活动所必需的微量元素铁代谢中具有特殊作用。它存在于脊椎动物体液和细胞中;在血液中约占0.3％,称为血清铁传递蛋白(Serotransferrin,Sero-TF);乳、泪腺分泌液中存在着乳铁传递蛋白(Lactotransferrin,LactoTF);鸟类蛋中发现有卵铁传递蛋白(Ovotransferrin,Ovo-TF)。TF的主要功能是作为铁的载体,运载铁供网织红细胞进行血红蛋白的     

牛奶过敏原β-乳球蛋白的重组制备及磁微粒化学发光检测法的建立

运用原核系统表达牛奶β-乳球蛋白(Bos d5)蛋白,建立一种纳米磁微粒化学发光方法用于检测牛奶组分过敏原β-乳球蛋白特异性Ig E抗体的含量。通过优化合成牛奶β-乳球蛋白基因,与质粒重组导入Rosetta原核表达菌株中表达目标蛋白,纯化的重组蛋白采用生物素标记后,在化学发光平台上进行过敏原项目检测。获得纯度﹥85%的22.5 kD重组牛β-乳球蛋白,将生物素化的重组蛋白用于牛奶β-乳球蛋白纳米磁微粒检测试剂盒,检测临床110例血清样本,和Phadia进行方法学比对阳性符合率为88.9%,阴性符合率97.3%,总符合率94.5%,P<0.001,χ^2=84.238,Kappa=0.874,其与Phadia参照试剂盒同样具有良好的检测能力。原核表达系统中获得的重组牛奶过敏组分β-乳球蛋白具有较好的免疫活性,开发的免疫诊断试剂盒具备良好的性能,可用于临床辅助诊断。     

转铁蛋白的研究与发展

转铁蛋白(Transferrin,Tf,又称为铁传递蛋白、运铁蛋白)是一种重要的β球蛋白,是脊椎动物体内铁的运输者。自1945年Holmberg和Laurell首次在人血清中发现这种非血红素结合铁的转铁蛋白以来[1],人们又在猪等其它哺乳动物以及鱼类、两栖类及爬行类的血清中发现了Tf的存在[2],随后又相继发现了乳Tf和卵Tf以及Tf的蛋白类似物。由于Tf具有特殊的生理功能,Tf的研究一直受到国际上生命科学工作者的关注,人们已对许多种属Tf的结构与功能做了大量研究。     

转铁蛋白的研究与发展

转铁蛋白（Transferrin,Tf,又称为铁传递蛋白、运铁蛋白）是一种重要的β－球蛋白,是脊椎动物体内铁的运输者。自1945年Holmberg和Laurell首次在人血清中发现这种非血红素结合铁的转铁蛋白以来^[1],人们又在猪等其它哺乳动物以及鱼类、两栖类及爬行类的血清中发现Tf的存在^[2],随后又相继发现了乳Tf和卵Tf以及Tf的蛋白类似物。由于Tf具有特殊的生理功能,Tf的研究一直受到国际上生命科学工作者的关注,人们已对许多属Tf的结构与功能做了大量研究。     

乳铁蛋白对铁代谢的影响及其在神经退行性疾病中的应用

乳铁蛋白是一种具有多种生理功能的铁结合性糖蛋白,是铁在机体内代谢及转运关键载体。目前,有关乳铁蛋白对神经退行性疾病的防治作用及应用研究已成为该领域的新热点。本文主要介绍了铁在机体内的代谢;铁转运蛋白-乳铁蛋白转运系统：铁转运主要是由转铁蛋白受体和乳铁蛋白受体介导的,铁转运入脑的途径主要是转铁蛋白-转铁蛋白受体途径,还有乳铁蛋白-乳铁蛋白受体途径及其他途径;铁对脑损伤的作用机制,其中铁参与的氧化应激反应以及铁代谢和铁转运相关基因的突变或缺失可能都是引起脑损伤的原因;最后简述乳铁蛋白在防治神经退行性疾病中最新的进展,乳铁蛋白修饰的纳米粒子可能是目前最有效治疗神经退行性疾病的方法之一。     

封面图片介绍

正乳铁蛋白(lactoferrin,LF)是乳汁中一种重要的非血红素铁结合糖蛋白,中性粒细胞颗粒中具有杀菌活性的单体糖蛋白。广泛分布于哺乳动物乳汁和其他多种组织及其分泌液中,主要由乳腺上皮细胞表达和分泌。乳铁蛋白作为一种从乳汁中提取而得的属于先天免疫系统的食品蛋白,除了具有能够结合和运输铁离子、调节体内铁的平衡的主要功能     

观察植物细胞有丝分裂实验的改进

日本专家经动物实验确认，牛奶和人类母乳中都含有的成分——乳铁蛋白具有防止放射伤害的功效。     

高效液相色谱法测定乳清蛋白中的α-乳白蛋白和β-乳球蛋白及其改性降敏

牛乳过敏是由牛乳中的致敏蛋白引起的一种不良反应,而乳清蛋白是从牛奶中分离的高营养价值的蛋白。本研究中,笔者建立了一种高效液相色谱技术定量检测乳清蛋白中主要致敏蛋白α-乳白蛋白和β-乳球蛋白的方法;与现行标准(T/TDSTIA 007—2019)相比,本方法采用应用更广泛的Sepax-C8(4. 6 mm×150 mm,5μm)色谱柱,以0. 1%的三氟乙酸水溶液(A)和0. 1%的三氟乙酸乙腈溶液(B)作为流动相进行梯度洗脱,色谱柱在温度28℃、波长280 nm检测条件下对目标蛋白进行分离检测。定量分析结果表明,致敏蛋白在0. 125～2. 000 mg/m L范围内与蛋白峰面积线性关系良好(R2 0. 99),蛋白平均回收率为92%～96%,α-乳白蛋白和β-乳球蛋白检出限分别为0. 078和0. 090 mg/m L。该检测方法重复性好,可用于α-乳白蛋白和β-乳球蛋白的定量分析测定。此外,考察了胰蛋白酶对2种致敏蛋白改性的影响,采用智能可视化优化方法预测出酶解最优条件,结果表明在45℃下加入2000 U/g的胰蛋白酶水解30 min后,水解率高达78. 9%,2种致敏蛋白含量占牛乳总蛋白的22. 7%,大大降低了乳制品中的致敏蛋白含量。     

乳铁传递蛋白(Lactoferrin)—— 一种具有广泛生物学功能的食品蛋白质

1前言铁传递蛋白族(Ｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎｓ)是一组具有类似结构和性质的糖蛋白质。其类似性包括所有的铁传递蛋白的高级结构都由单链多肽形成两个相似但不均一的铁结合部位(一分子蛋白质结合两分子Ｆｅ3+)以及含有多聚糖(Ｇｌｙｃａｎ)以及它们的分子量大约在76000～81000道尔顿的范围内。铁传递蛋白广范地分布在脊椎动物的生理液体和细胞中,例如乳汁、唾液、胆汁、胰液、眼泪和血浆等。     

中枢神经系统铁代谢与帕金森病的关系

帕金森病病人黑质内铁含量增高,铁参与自由工的生成导致神经细胞死亡,因此脑内铁含量增高被认为参与了帕金森病的发病。但是黑质内铁异常增高的原因不清,因此对于脑内铁代谢的研究显得尤为重要。本文就脑内铁的摄取及铁代谢相关蛋白即铁蛋白、乳铁蛋白、铜蓝蛋白与帕金森病的关系作一简要综述。     

对初生牛犊的研究可能导致新的药物传递系统的发现

英国爱丁堡大学的研究者发现了一种载体蛋白。这种蛋白有可能使小分子药物通过胃消化液而不受破坏,并能促进血液对药物的吸收。但是,这只是有可能。与通俗报刊上报道的相反,Lindsey sawyer领导的工作尚处于早期。研究组还未达到动物试验阶段,而正努力研究一种适当的蛋白质表达系统。在研究初生牛犊的过程中,研究者发现维生素和免疫球蛋白由一种称作乳球蛋白的载体分子传递而通过胃和进入肠。一旦进入肠道,维生素和免疫球蛋白就被乳球蛋白受体吸     

几种啮齿动物血浆铁传递蛋白多态现象的比较研究

铁传递蛋白(transferrin)是血浆中除免疫球蛋白外功能比较明确的一种非酶蛋白质,电泳图谱上位于β部位,所以早期有β球蛋白之称。这个名称是不够确切的,因为β球蛋白并不都是铁传递蛋白。后来人们一致用它的功能性名称,即铁传递蛋白(以下简称传铁蛋白)。 传铁蛋白由于功能上的重要性,招徕广泛的注意。生物化学家和病理学家感兴趣的是它的结构和功能的研究,这方面的工作近年来进展很快(Makey等,1976;Aisen等,1978;Harrison等,1979)。种群遗传学家感兴趣的是它的遗传变异以及如何用于优种的选育。此外,传铁蛋白的生化多态性的比较也已为分类学家用于分类的一个重要指标(Chapman等,1973)。     

嗜酸氧化亚铁硫杆菌ISC铁硫簇系统的合成

【目的】铁硫簇是最古老的一种氧化还原中心,它普遍存在于所有生命体内,在光合作用、呼吸作用和固氮作用这三个地球生命最基本的代谢途径中扮演着重要的角色。【方法】以嗜酸氧化亚铁硫杆菌(A.ferrooxidans ATCC 23270)基因组为模板,克隆表达其ISC铁硫簇组装的3个核心蛋白,IscS(半胱氨酸脱硫酶蛋白)、IscU(支架蛋白)和IscA(铁供体蛋白)。【结果】研究发现IscS能催化半胱氨酸脱硫,为铁硫簇的组装提供硫,支架蛋白IscU不具备结合铁的能力,IscA具有较强的铁结合能力。【结论】铁硫簇体外组装证明Fe-IscA在体外能将结合的铁传递给IscS,并在IscU上进行铁硫簇的组装。     

乳铁素——来源于乳铁蛋白的多功能抗菌肽

乳铁素是乳铁蛋白在酸性环境条件下经胃蛋白酶水解从N-端释放的多功能活性多肽．乳铁素不仅保持了完整乳铁蛋白的大部分生物学活性,而且乳铁素的某些生物学活性比乳铁蛋白更强．乳铁素具有抗细菌、抗真菌、抗病毒、抗肿瘤、免疫调节和抗炎症等多种生物学功能．然而,乳铁素的生物学作用大部分是通过体外试验发现和验证的,乳铁素的体内生物学效应还需更多的试验加以评价和证实,现代基因组学和蛋白组学分析方法和技术将有助于深入了解乳铁素体内生物学作用机制．本文就乳铁素的结构、生物学功能及其作用机制、制备和应用前景作一综述．     

紫色非硫光合细菌Rhodopseudomonas capsulata铁氧还蛋白氧化还原电位的研究

本文介绍了从紫色非硫光合细菌Rhodopseudomonas capsulata分离纯化的铁氧还蛋白,经固体硫酸铵分级盐析沉淀和透析进一步纯化的样品,通过循环伏安法检测其对温度的敏感性,所引起的蛋白变性;然后应用定电位电量法和电位阶跃电量法,研究它的电量-电位关系,根据Nernst公式进而计算铁氧还蛋白的中点电位分别为-378mV和-375mV,在其参与氧化-还原反应时,每分子铁氧还蛋白传递电子数目≈2。并对不同菌种来源的铁氧还蛋白的标准氧化-还原电位及其传递电子数目进行了讨论。     

紫色非硫光合细菌Rhodopseudomonas capsulata铁氧还蛋白氧化还原电位的研究

本文介绍了从紫色非硫光合细菌Rhodopseudomanas capsulata 分离纯化的铁氧还蛋白,经固体硫酸铵分级盐析沉淀和透析进一步纯化的样品,通过循环伏安法检测其对温度的敏感性,所引起的蛋白变性;然后应用定电位电量法和电位阶跃电量法,研究它的电量-电位关系,根据Nernst 公式进而计算铁氧还蛋白的中点电位分别为-378mV 和-375mV,在其参与氧化-还原反应时,每分子铁氧还蛋白传递电子数目≈2。并对不同菌种来源的铁氧还蛋白的标准氧化-还原电位及其传递电子数目进行了讨论。     

奈瑟氏脑膜炎球菌铁调蛋白性质的研究

由于Ｂ群脑膜炎奈瑟氏球菌的荚膜多糖成份不能提供有效的免疫保护力,人们把希望寄托在脑膜炎球菌的蛋白成份上。目前人们对该菌在限铁环境中表达的一类新的蛋白成份—铁调蛋白研究较多。铁调蛋白已知有６类：ＦｅＲＰ－７０铁结合蛋白,转铁结合蛋白１（ＴＢＰ１）,转铁结合蛋白２（ＴＢＰ２）,乳铁结合蛋白及血红素结合蛋白。其中研究比较清楚的是ＦｅＲＰ－７０及ＴＢＰ１、ＴＢＰ２。ＴＢＰ１是跨膜蛋白,部分暴露于细胞表面。ＴＢＰ２是外膜蛋白,由Ｎ末端的类脂尾巴锚合在膜上。二者均为脑膜炎球菌铁吸收所必需。ＴＢＦ１及ＴＢＰ２在分离层析时往往以复合体的形式一同被纯化,该复合体能诱导保护性抗体的产生,并能提供一定的保护力。进一步的实验证实了ＴＢＰ２的免疫原性。ＦｅＲＰ－７０也为铁吸收所必需,并有菌株特异的抗原保护性。ＴＢＰ１、ＴＢＰ２、ＦｅＲｐ－７０及其它一些胞内蛋白有机组成了脑膜炎球菌的一条吸收铁的路径,而ＴＢＰ２则有希望成为脑膜炎球菌的新型菌苗抗原成份。     

铁过载抑制神经细胞Rab8A蛋白表达

铁广泛存在于脑组织中,适宜浓度的铁为神经细胞呼吸链传递、神经递质生成和髓鞘化所必需。年龄的增长往往伴随着脑内铁沉积的增加,在老年痴呆症(Alzheimer's disease,AD)患者和帕金森症(Parkinson's disease,PD)患者的脑中铁含量异常升高,导致氧化应激和内质网胁迫。Rab蛋白参与了细胞内多种膜转运途径,是连接多种膜转运途径的关键分子。Rab8A蛋白是众多Rab蛋白中的一种,参与葡萄糖转运,视紫红质的运输等过程。本研究发现,神经细胞中铁过量时,导致Rab8a的表达减少,其表达变化具有时间和浓度效应,可能是AD和PD的致病机制之一。     

转铁蛋白受体2及其功能与相关疾病

转铁蛋白受体2(transferrin receptor 2, TfR2) 是最近发现的一种重要铁代谢蛋白.研究显示它不仅是一种介导肝脏细胞铁摄取的主要蛋白,而且在调节小肠铁吸收方面起着极其关键的作用,是控制肝脏铁调素合成和释放的关键成分.已经证实,TfR2基因突变是遗传性血色素沉着病的重要原因之一.     

苹果铁结合蛋白基因（＊＊Apf1）的克隆和序列分析

铁结合蛋白是一种广泛存在于动物、植物和微生物中的铁储藏蛋白,是动、植物生长发育使用的储存铁的唯一共同来源.该蛋白在植物体中的主要功能是在种子形成、叶片衰老或环境中铁过量时积累,在种子萌发或质体绿化过程中释放铁,从而调节植物对铁的吸收和释放[1,2].同时,该蛋白也是解决全球动物和人类饮食缺铁有效的方法[3].转基因研究证明大豆铁结合蛋白基因能提高水稻种子中铁结合蛋白的的含量[4].同时在转基因烟草植株后代中由于叶片中积累了铁结合蛋白而对病毒引起的坏死和真菌的感染表现出耐性,对因各种环境胁迫而导致的细胞氧化性损伤有保护作用[5].铁结合蛋白基因是植物体内唯一依赖于铁而进行表达的基因[6].