蛋白质结构与功能中的结构域

结构域是蛋白质亚基结构中的紧密球状区域.结构域作为蛋白质结构中介于二级与三级结构之间的又一结构层次,在蛋白质中起着独立的结构单位、功能单位与折叠单位的作用.在复杂蛋白质中,结构域具有结构与功能组件与遗传单位的作用.结构域层次的研究将会促进蛋白质结构与功能关系、蛋白质折叠机制以及蛋白质设计的研究.     

人类蛋白质结构互作网络——结构域对网络拓扑与蛋白质功能的影响

高通量的蛋白质互作数据与结构域互作数据的出现,使得在蛋白质组学领域内研究人类蛋白质结构互作网络,进一步揭示蛋白质结构与功能间的潜在关系成为可能.蛋白质上广泛分布的结构域被认为是蛋白质结构、功能以及进化的基本功能单元.然而,结合蛋白质的结构信息(例如蛋白质结构域数目、长度和覆盖率等)来研究这些表象后的内部机制仍然面临着挑战.将蛋白质分为单结构域蛋白质与多结构域蛋白质,并进一步结合蛋白质互作信息与结构域互作信息构建了人类蛋白质结构互作网络;通过与人类蛋白质互作网络进行比较,研究了人类蛋白质结构互作网络的特殊结构特征;对于单结构域蛋白质与多结构域蛋白质,分别进行了功能富集分析、功能离散度分析以及功能一致性分析等.结果发现,将结构域互作信息综合考虑进来后,人类蛋白质结构互作网络可以提供更多的单纯的蛋白质互作网络无法提供的细节信息,揭示蛋白质互作网络的复杂性.     

含有补体控制蛋白结构域的蛋白质的结构和功能

补体控制蛋白(CCP)结构域分布广泛,含有CCP结构域的蛋白质在补体调节、机体排异和抵御微生物侵袭,甚至肿瘤发生发展等方面具有重要的功能。现在发现的含CCP结构域的蛋白质大约有100多种。我们综述了CCP结构域的基本特征,简要介绍了有代表性的含CCP结构域的蛋白质的功能。     

真核蛋白质中G-patch结构域的结构和功能研究

G-patch是广泛存在真核生物蛋白质中的保守结构域,含有六个高度保守的甘氨酸残基,推测它是一种RNA结合结构域,其功能与RNA代谢有关.     

胰岛素受体底物PH结构域相互作用蛋白结构和功能研究进展

PHIP是一种与胰腺β细胞中胰岛素受体底物（IRS）的PH结构域相互作用的蛋白。根据小鼠PHIP（mPHIP）mRNA翻译的不同起始位点,除全长的PHIP1外,mPHIP基因还编码其他3种不同变异体。在胰岛素诱导的信号途径中,主要分布于细胞核的PHIP1和IRS-1的PH结构域相互作用,介导IRS蛋白酪氨酸的磷酸化。IRS-2和PHIP1的共表达能诱导IRS在细胞膜上的定位,促进葡萄糖转运蛋白4（GLUT4）向细胞质膜的转移。PHIP1的表达能提高β-细胞内细胞周期蛋白D2的表达,促进β细胞的生长。PHIP1的表达活化蛋白激酶B（PKB）,活化的PKB能明显抑制β细胞的凋亡。PHIP与胰岛素信号传导途径中其他信号分子的相互作用机制尚不明确。     

蛋白质分子的结构与功能

讨论蛋白质分子的结构特征。蛋白质分子是由约20种氨基酸残基组成的多肽。蛋白质的分子结构有4个层次,即一级、二级、三级和四级结构。蛋白质分子高度有序的结构是其执行特定生理功能基础。     

WW结构域——蛋白质-蛋白质相互作用的一种模式

WW结构域是由38～40个氨基酸残基严密组织形成一个连贯、紧凑的结构域;它以包含两个色氨酸残基为主要特征,能专一地与含有XPPXY保守序列的蛋白质相互作用.这种相互作用涉及许多细胞内事件,如非受体信号传导、转录调节、蛋白质降解等等,并且这种相互作用的变化会直接或间接影响到人体的正常生理代谢功能而引起疾病.     

蛋白质结构域研究进展简述

蛋白质是由结构域组成的,结构域是蛋白质结构、功能和进化的单位。结构域通过复制和组合可以形成新的蛋白质,不同结构域间的组合分布并不符合随机模型,而是表现出有些结构域组合能力非常强,有些却很少与其他结构域组合的模式。为了研究结构域的这一组合特性,人们建立了结构域共出现网络。就结构域的定义、常用的结构域数据库以及杂凑性结构域进行了介绍,供感兴趣的初学者参考。     

PH结构域的结构和功能研究进展

PH结构域是一种存在于多种信号转导蛋白和细胞骨架蛋白中的大约由120个氨基酸组成的功能性区域.不同蛋白质中的PH结构域在一级结构上的同源性并不很高,但其空间结构中肽链主链的折叠方式基本相同,而主要差别存在于其中的三个可变环上,含有这些环的侧面带有正电荷,被认为可能是其配体的结合部位.目前已知的配体有G蛋白βγ亚单位（Gβγ）、蛋白激酶C（PKC）和磷脂酰肌醇衍生物（PIP₂或IP₃）,所以PH 结构域可能介导信号蛋白与这些分子间的相互作用,参与细胞信号转导网络的构成.     

昆虫嗅觉相关蛋白的结构和功能

昆虫在长期进化的过程中形成了复杂的嗅觉系统,气味剂结合蛋白(odorant binding proteins,OBPs)、嗅觉受体(olfactory receptors,ORs)是其最主要的组分.其主要作用是结合外围挥发性的气味分子并将信号传递给细胞内的第二信使.OBPs和ORs的结构、功能、表达、进化是昆虫行为与进化关系的重要研究领域和研究热点.本文主要总结了近年来昆虫OBPs和ORs的结构特点、生理功能、表达特点、遗传进化等方面研究的最新进展,对OBPs和ORs的研究趋势进行了展望,为昆虫嗅觉系统进化研究及寻找害虫防治新途径提供参考信息.     

The Structure and Function of Endophilin Proteins

Members of the BAR domain protein superfamily are essential elements of cellular traffic. Endophilins are among the best studied BAR domain proteins. They have a prominent function in synaptic vesicle endocytosis (SVE), receptor trafficking and apoptosis, and in other processes that require remodeling of the membrane structure. Here, we discuss the role of endophilins in these processes and summarize novel insights into the molecular aspects of endophilin function. Also, we discuss phosphorylation of endophilins and how this and other mechanisms may contribute to disease.     

SMC蛋白的结构和功能

近年来新发现的一类蛋白－染色体结构维持蛋白（SMC蛋白,structural maintenance of chromosome proteins)与染色体结构细胞周期性的动态变化紧密相关,它们参与有丝分裂染色体的集缩和分离,性染色体的剂量补偿效应,姐妹染色单体的内聚作用（cohesion),遗传重组和DNA修复等过程,本从生化特性和生物学功能两方面叙述了对SMC蛋白的研究。     

SMC蛋白的结构和功能

近年来新发现的一类蛋白――染色体结构维持蛋白(SMC蛋白,structural maintenance of chromosome proteins)与染色体结构细胞周期性的动态变化紧密相关,它们参与有丝分裂染色体的集缩和分离、性染色体的剂量补偿效应、姐妹染色单体的内聚作用(cohesion)、遗传重组和DNA修复等过程。本文从生化特性和生物学功能两方面叙述了对SMC蛋白的研究。 Abstract：The newly discovered proteins, SMC (structural maintenance of chromosome) proteins, are associated with chromosome dynamics change in the cell cycle. They are involved in chromosome condensation, sister-chromatid cohesion, sex-chromosome dosage compensation, genetic recombination and DNA repair,etc. The current understanding of the biochemical properties and biological functions of SMC proteins is summarized in this paper.     

S100蛋白功能和结构研究进展

S100蛋白作为Ca2+调节蛋白广泛存在于各种脊椎动物中.它们参与调控蛋白磷酸化、酶活性、细胞增殖分化、细胞骨架组成的动力学、膜结构组成、维持细胞间Ca2+浓度的恒定、参与炎症反应,以及保护细胞免受氧化损伤等.对S100蛋白的一般特征、细胞内外的功能及结构的研究进展等方面做了比较全面的阐述.部分S100蛋白三维结构的解析为进一步探讨其功能提供了直观的信息.     

肌巨蛋白PEVK多肽片段的结构与功能

肌巨蛋白(titin)中的PEVK多肽片段含有多个由26-28个氨基酸残基组成的重复单元,这些重复单元被认为是该多肽片段的结构与功能单位。对不同PEVK片段的构象分析表明,PPⅡ型螺旋、转角和卷曲可能是其三种主要的构象。功能方面,PEVK片段不仅对肌巨蛋白的弹性有很大贡献,而且通过与其他肌肉蛋白的作用在肌肉弹性和组成方面起作用。     

真核生物中锌指蛋白的结构与功能

真核生物中的许多蛋白质分子包含锌指结构区,这类蛋白称为锌指蛋白.锌指蛋白因其包含特殊的指状结构,在对DNA、蛋白质和RNA的识别和结合中起重要作用.许多锌指蛋白的锌指结构域包含能与DNA特异结合的区域,并与某些效应结构域（如KRAB、SCAN、BTB/POZ、SNAG、SANT和PLAG等）相连,这类锌指蛋白常作为转录因子起作用,可调控靶基因的转录.一些锌指蛋白包含蛋白质识别结构域（如LIM锌指、MYND锌指、PHD锌指和RING锌指等）,它们能够特异地介导蛋白质之间的相互作用,因此被称作蛋白适配器.此外,某些锌指蛋白还可以结合RNA,起转录后调控作用.本文就锌指蛋白与DNA、RNA以及蛋白质分子间的相互作用作一综述.     

Structure and Function of Palladin's Actin Binding Domain

Here, we report the NMR structure of the actin-binding domain contained in the cell adhesion protein palladin. Previously, we demonstrated that one of the immunoglobulin domains of palladin (Ig3) is both necessary and sufficient for direct filamentous actin binding in vitro. In this study, we identify two basic patches on opposite faces of Ig3 that are critical for actin binding and cross-linking. Sedimentation equilibrium assays indicate that the Ig3 domain of palladin does not self-associate. These combined data are consistent with an actin cross-linking mechanism that involves concurrent attachment of two actin filaments by a single palladin molecule by an electrostatic mechanism. Palladin mutations that disrupt actin binding show altered cellular distributions and morphology of actin in cells, revealing a functional requirement for the interaction between palladin and actin in vivo.