L—缬氨酸

缬氨酸是人和动物营养所必需的氨基酸之一,它是脂肪族的中性氨基酸。1856年 Gorup-Besanty 从胰脏的提取液中首先发现。但直到1901年才被 E.Fischer 从蛋白质水解物分离成功。并证明它是蛋白质中的组成成份。同时,缬氨酸还是多种抗菌素如青霉素,短杆菌肽,     

Co~(60)-γ-辐射保藏鲜猪肉氨基酸变化研究

研究了猪肉氨基酸分析的蛋白质水解条件,酸水解法可使猪肉蛋白质的主要氨基酸完全释出,并且在通常酸水解条件下是稳定的。苏氨酸和丝氨酸在酸水解条件下容易释出,但在此条件下稍微不稳定;胱氨酸和蛋氨酸则相当不稳定;缬氨酸和异亮氨酸对酸水解条件是稳定的,但需要水解72小时以上才能完全释出。已推导出苏氨酸、丝氨酸、缬氨酸和异亮氨酸的水解时间校正因子,使得能在同一个24小时的水解产物对主要氨基酸进行测定。测定了几个不同处理条件下的γ-辐辐射保藏鲜猪肉蛋白质水解液的氨基酸。研究了猪肉游离氨基酸的提取和测定。     

几种食用豆类种子蛋白的必需氨基酸营养分析

<正> 蛋白质是人体重要的组成部分,是生命的物质基础,而蛋白质又是由20种氨基酸所组成,蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。在20种蛋白氨基酸中,赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和缬氨酸等在人体内不能按需要合成,它们必须从食物中供给,称为必需氨基酸。当食物中缺少这些氨基酸时,人体正     

从猪血粉蛋白中系统分离多种氨基酸

<正> 利用猪血粉蛋白质为原料系统分离多种氨基酸,对解决当前我国氨基酸品种不足,不能满足医药部门的需要问题,有很大的现实意义。我室1978年从猪血粉蛋白中提取出的缬氨酸就曾为配制首批全部用国产氨基酸原料的氨基酸输液作出过贡献。     

手性,生命与大脑功能

为什么组成人体蛋白质的氨基酸都是Ｌ型,这是一个科学之谜．１９９１年Ｓａｌａｍ提出新假说,认为组成人体蛋白质的氨基酸手性可能是相变的结果．我们实验研究了Ｄ和Ｌ丙氨酸、缬氨酸单晶低温磁化率行为的差异和比热跃变,提出了氨基酸构型变化与大脑功能的联系和设想．     

氨基酸制备色谱——丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸制备柱柱效率研究

现代液相色谱已从分析色谱发展到制备色谱,为了研究氨基酸制备色谱柱柱效率,我们从液相色谱理论的十几个基本关系式中归纳出五个基本方程式,用以评价丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸制备柱柱效率。初步试验结果表明,对强酸性阳离子交换树脂柱而言: 1.凝胶型离子交换树脂柱柱效率高于普通大孔型离子交换树脂柱柱效率,而与本室合成的Dpsc大孔型离子交换树脂柱柱效率相当。 2.凝胶型离子交换树脂中,低交联度离子交换树脂有利于提高缬氨酸和亮氨酸制备柱柱效率,可较好地分离缬氨酸和亮氨酸;较高交联度离子交换树脂有利于提高丙氨酸和缬氨酸制备柱柱效率,可较好地分离丙氨酸和缬氨酸。将不同的离子交换树柱组合起来,可以提高丙氨酸,缬氨酸和亮氨酸的分离度,提高氨基酸的回收率。这项研究成果已应用到从猪血粉、猪毛等天然蛋白质酸水解物中系统分离多种氨基酸,以及分别从缬氨酸、亮氨酸(异亮氨酸)发醇液中分离纯化缬氨酸、亮氨酸(异亮氨酸)。     

用薄层层析法分离与检定鸭毛蛋白水解产物中的氨基酸

氨基酸是构成蛋白质的基本单位,它参与体内代谢和各种生物机能活动。其中异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸在人体内是不能合成的,这八种氨基酸称为必须氨基酸。在利用废鸭毛试制水解蛋白过程中需要了解羽毛、上翮和下翮制剂中必需氨基酸的种类及其大致含量,以便判断     

分支氨基酸的代谢作用

氨基酸输液用的各种配方溶液中都含有亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。本文主要介绍这三种氨基酸在糖异生、蛋白质合成代谢和蛋白质分解代谢中的作用。同时介绍了这三种氨基酸之间以及与其它氨基酸的拮抗作用,为临床应用这几种氨基酸提供理论基础。     

支链氨基酸输液

<正> 随着现代静脉营养技术飞速发展和临床上推广应用,各种氨基酸输液相继出现。亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸等三种支链氨基酸以往一直作为必需氨基酸成份组成复方氨基酸输液。近年来随着对支链氨基酸在体内代谢特点和生理功能深入研究,发现它们不仅是人体不能合成的必需氨基酸,而且是蛋白质合成过程中具有多种生理功能物质,在氨基酸的营养代谢方面起着极其重要作用。     

五种食用菌氨基酸含量的测定及营养评价

研究测定了五种食用菌中氨基酸的含量,并利用五种非生物学指标对蛋白质的营养价值进行评价。五种食用菌氨基酸种类齐全,必需氨基酸占氨基酸总量的百分比分别达到45.94%、37.62%、42.45%、41.54%、35.98%。茶树菇和姬松茸的限制性氨基酸为半胱氨酸和甲硫氨酸,鸡腿菇、香菇和黑木耳的限制性氨基酸是缬氨酸。不同的评价指标对蛋白质进行营养评价,评价结果会有所差异。     

氨基酸新的分离方法的研究

<正> 一氨基酸发现的历史众所周知,最初发现的氨基酸大部分是来自蛋白质水解产物。象从天门冬的根单独分离出天门冬氨酸及从膀胱结石中发现了胱氨酸这两种氨基酸最初虽不是作为蛋白质的组成而发现的。但后来发现它们也是蛋白质的组成成份。从而肯定了氨基酸是蛋白质的方式存在于自然界。1820年从明胶的水解液中分离出了甘氨酸,又名氨基乙酸。(当时,由于具有甜味曾被认为是糖)。后来,发现它是组成蛋白质成分。从而得知甘氨酸是构成蛋白质的第一个被发现的氨基酸。     

肉色杯伞抗炎蛋白的提纯及某些理化性质

通过硫酸铵沉淀和DEAE一Sephadcx A-25柱层析等步骤,从肉色杯伞(Clitocybe geotropa子实体中,获得抗炎蛋白质晶体,纯化后的抗炎蛋白质为针状结晶,平均收率为40 mg／0.5kg．经聚丙烯酰胺盘状电泳鉴定为单一区带,Sephadex G-100柱层析UV 280 nm吸收峰为均一峰形。分子量3万左右。据测定,其N-末端氨基酸为缬氨酸。该蛋白由17种氨基酸按不同比例构成,其中苏氨酸居首位,其次为丝氨酸。此肽不含糖。     

支链氨基酸输液

<正> 随着现代静脉营养技术飞速发展和临床上推广应用,各种氨基酸输液相继出现。亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸等三种支链氨基酸以往一直作为必需氨基酸成份组成复方氨基酸输液。近年来随着对支链氨基酸在体内代谢特点和生理功能深入研究,发现它们不仅是人体不能合成的必需氨基酸,而且是蛋白质合成过程中具有多种生理功能物质,在氨基酸的营养代谢方面起着极其重要作用。     

分支氨基酸的营养作用——氨基酸输液时补给分支氨基酸的代谢功用

<正> 亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸是结构类似的氨基酸,因为在它们的碳链中都有分支,总称这三种氨基酸为分支氨基酸或支链氨基酸(Branched—chaio amino acids,简写符为号BCAAS)。亮氨酸和甘氨酸是在1820年最早发现的氨基酸。到三十年代后才了解到亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸对人来说是必需氨基酸。近年来,临床已广泛应用氨基酸输     

615小鼠血红蛋白α链的氨基酸组成及个别肽段的氨基酸序列

用CM-Cellulose-23柱层析分离纯化了615小鼠珠蛋白α链,测定其N端氨基酸残基为缬氨酸.615小鼠珠蛋白α链含有141个氨基酸残基,其中19个亮氨酸残基,10个组氨酸残基,9个缬氨酸残基,上述氨基酸残基的数目与文献中其亲本C₅₇BL不同.用胰蛋白酶水解615小鼠珠蛋白α链,发现有不溶性的‘核心’和可溶性的酶解片段.其中一个酶解肽段从N端数第8位氨基酸残基发生了突变,由亲本的缬氨酸变为亮氨酸.     

大肠杆菌乙酰羟基酸合酶I调控亚基IlvN的结晶及其与配体缬氨酸的共结晶

乙酰羟基酸合酶(acetohydroxyacid synthase,AHAS)是生物体内支链氨基酸合成通路中的第一个通用酶,它是目前市售多种除草剂的靶标．AHAS通常由分子质量较大的催化亚基和分子质量较小的调控亚基组成．催化亚基结合催化必需的辅基(FAD、ThDP和Mg2+);调控亚基可以结合终产物(缬氨酸、亮氨酸或异亮氨酸)作为负反馈信号调节全酶的活性．大肠杆菌中AHAS有3个同工酶,每种同工酶都由催化亚基和调控亚基组成．大肠杆菌ilvN基因编码了AHAS同工酶Ⅰ的调控亚基．ilvN基因克隆到pET28a表达载体中,在大肠杆菌BL21(DE3)菌株中得到可溶性的大量表达．表达的蛋白质通过镍离子亲和层析和分子筛层析得到纯化．为了对调控亚基的调节机理有深入了解,对IlvN蛋白进行结晶并对蛋白质与其配体缬氨酸进行共结晶．IlvN蛋白晶体衍射能力为2.6 Å,IlvN与缬氨酸共结晶的晶体衍射能力为3.0 Å.     

人体氨基酸需要量

<正> 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。它的种类,含量、比例决定蛋白质营养价值的优劣。因此,在评定人体蛋白质营养状况、特别是摄入的蛋白质能否满足生理需要的时候,氨基酸需要量是一个必须考虑的问题。构成蛋白质的氨基酸有近20种,其衍生物则更多。从营养上可以分为两大类,即必需氨基酸和非必需氨基酸。所谓必需和非必需,并非说生理上是否需要,而是说是否必需从膳食供给。因为对人来说必需氨基酸,在机体内,不能生物合成以供给生理需要的量,而必须从膳食供给,而非必需氨基酸则可在体内由糖、脂的中间代谢物转变或由其他氨基酸转变合成     

供氨基酸分析仪检测用的试样予处理方法

氨基酸分析仪是近廿年来发展起来的一种专用分析仪,它专用于测定蛋白质材料和生理体液中混合氨基酸的含量,现已广泛地应用于蛋白质结构分析、医学、农副产品、食品工业等多方面的研究中。通过分析可以知道各种蛋白质材料中氨基酸的含量及组成的差异,为蛋白质结构与功能的研究以及如何合理利用天然蛋白质的营养价值和从其中分离、制备并生产     

宁夏贺兰山岩羊肌肉营养成分分析

为研究贺兰山岩羊肌肉组织的营养价值,对其组成成分进行分析。结果表明:雌性岩羊与雄性岩羊肌肉组织在磷、锌、氨基酸和脂肪酸的含量方面有所不同。岩羊肌肉是蛋白质和矿物质的良好来源,尤其是钙、磷和铜。与联合国粮食农业组织(FAO)和世界卫生组织(WHO)推荐的理想蛋白质模型(EAA /TAA 比约40% )相比较,岩羊肌肉蛋白质营养价值很高(其中,雄性EAA /TAA 比为39.3% ,雌雄EAA/ TAA 比为39.2%)。通过计算氨基酸评分和氨基酸化学评分,岩羊肌肉蛋白中缬氨酸为限制性氨基酸,赖氨酸含量很高。此外,岩羊肌肉也是亚油酸和亚麻酸的良好来源。     

缬氨酸的模拟移动床分离

首先用动态轴向压缩柱将缬氨酸从丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸三种氨基酸的混合物中分离出来,然后又研究了在线性条件下用模拟移动床分离丙氨酸和缬氨酸的工艺,实现了丙氨酸和缬氨酸的良好分离,其中丙氨酸的纯度达到96.15%,缬氨酸的纯度达到了98.79%.