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Ohne ZusammenfassungMit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft, des Kultusministeriums und des Wirtschaftsministeriums des Landes Nordrhein-Westfalen.Herrn Prof. Dr. W. v.Buddenbrock zur Erreichung des 70. Lebensjahres gewidmet.  相似文献   

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Zusammenfassung Es wurde die mittlere EnthalpiedifferenzH m von Rinderserumalbumin (RSA)-Salz-Wassergemischen im Temperaturbereich von –47 °C bis 0°C bestimmt.H m enthält neben der Energie zur Erwärmung auch noch die Schmelzwärme der Mischung. Aus dem Verlauf vonH m als Funktion des Lösungsmittels (0,5 molale NaCl-Lösung) ergibt sich für den Anteil des kalorisch gebundenen Lösungsmittels ein Wert von 0,54 g Lösungsmittel pro g RSA. Dieser Anteil ist unabhängig von der mittleren Ladung des RSA-Moleküls.Aus einer Analyse der Meßergebnisse nach der Theorie der Mischungen folgt, daß die Partialenthalpie des RSA in verdünnten Mischungen negativ ist. Die Partialenthalpie des Lösungsmittels ist dagegen in diesen verdünnten Gemischen unverändert gleich der Enthalpiedifferenz des Lösungsmittels selbst. Die Messungen wurden mit Hilfe eines Differential-Scanning-Kalorimeters der Fa. Perkin-Elmer durchgeführt.
Melting behaviour and caloric properties of a mixture of bovine serum albumin, sodium chloride and water
Summary In the temperature range from –47 °C to 0 °C the enthalpy differencesH m of bovine serum albumin (BSA)-salt-water mixtures were measured.H m includes the energy to increase the temperatures as well as the melting heat of the mixture. The plot ofH m as a function of the solvent content (0,5 molal NaCl solution) gives 0,54 g solvent per g dry BSA for the caloric bound solvent. This value is independent of the average charge of the BSA molecule.The theory of mixtures applied to this measurements shows that the partial enthalpy difference of BSA in dilute mixtures is negative while that of the solvent in this mixtures is equal to the enthalpy difference of the pure solvent.The enthalpy differences were measured with a Differential-Scanning-Calorimeter (Perkin-Elmer).


Herrn Prof. Dr. Dr. h. c. mult. Boris Rajewsky zum 80. Geburtstag gewidmet.  相似文献   

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Ohne ZusammenfassungMit UnterstÜtzung der Deutschen Forschungsgemeinschaft und des Kultusministeriums des Landes Nordrhein-Westfalen.  相似文献   

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Ohne ZusammenfassungMit 5 TextabbildungenDie Verfasser möchten auch an dieser Stelle Herrn Professor Dr.R. Böhmig, Direktor des Pathologisch-Bakteriologischen Instituts der Städtischen Krankenanstalten Karlsruhe, für seine unermüdliche, selbstlose Mithilfe bei der Durchführung der Versuche von Herzen danken. Ein Teil der Kosten der Untersuchungen wurde durch eine Sachbeihilfe der Deutschen Forschungsgemeinschaft und durch eine großzügige Spende von FräuleinA. Benckiser, Karlsruhe, gedeekt, denen auch an dieser Stelle gedankt sei.  相似文献   

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Zusammenfassung Der Abbau von n-Alkanen durch cunninghamella echinulata, Absidia glauca und Mucor sp. erfolgt durch monoterminale Oxidation ohne Freisetzung von primären oder sekundären Alkoholen, Ketonen und Aldehyden. Das Fettsäuremuster der cellulären Lipide zeigt eine deutliche Abhängigkeit vom gegebenen n-Alkan. Aspergillus-, Penicillium- und Verticillium-Arten oxidieren n-Alkane subterminal unter Bildung verschiedener isomerer sekundärer Alkohole und Ketone. Das Fettsäuremuster zeigt keine deutliche Abhängigkeit vom gegebenen n-Alkan. —Die Abbauwege werden diskutiert.
Terminal and subterminal oxidation of n-alkanes by molds
Summary Degradation of n-alkanes by Cunninghamella echinulata, Absidia glauca and Mucor sp. is effected by monoterminal oxidation of the alkane chain and production of a cellular fatty-acid pattern that depends on the given n-alkane. Primary and secondary alcohols, ketones and aldehydes were not excreted in course of the oxidation. Subterminal attack on the alkane chain is found in members of the genus Aspergillus, Penicillium and Verticillium with the concomitant release of various isomeric secondary alcohols and ketones, and production of a cellular fatty-acid pattern which does not clearly depend on the given n-alkane. — The degradation pathways are discussed.
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Aldehyde oxidase from pig liver was adsorptively bound to DEAE-cellulose. The data of immobilization and the properties of the immobilized enzyme are reported. Its maximum half-life is 36 days. The pH-optimum is displaced toward lower pH-values and independent from the substrates proved. Temperature optimum and substrate specifity, however, don't change during immobilization. Contrary to the soluble enzyme the aldehyde oxidase adsorbed to DEAE-cellulose displays a two-phase ARRHENIUS plot.  相似文献   

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