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工程菌酯酶B1的纯化及性质研究
引用本文:薛庆节,闫艳春,姜红霞,刘萍萍,解秀萍,张洁.工程菌酯酶B1的纯化及性质研究[J].生物技术通报,2005(1):39-43.
作者姓名:薛庆节  闫艳春  姜红霞  刘萍萍  解秀萍  张洁
作者单位:山东农业大学生命科学学院,泰安,271018
基金项目:山东省自然科学基金资助项目 (Y98D160 64 )
摘    要:工程菌酯酶B1降解酶经硫酸铵分级沉淀、DEAE SepharoseCL 6B离子交换柱层析、SephadexG 1 5 0凝胶过滤 ,得到了分离纯化 ,SDS PAGE鉴定为单一组分。经 1 2 .5 %SDS PAGE法测得分子量约为 5 6KD ,提纯倍数为33.3,收率为 1 7.9%,比活力为 74 .7U/mg。该酶的最佳作用条件是 37℃ ,pH =7.0 ,该酶作用于α 乙酸萘酯的Km为1 .35× 1 0 -3 mM ,Vmax为 2 .7× 1 0 4μ/ml。酶在pH6~ 9范围内较稳定 ,重金属Cu2 对该酶具有明显的促进作用 ,而SDS对酶具有抑制作用 ,对有机磷农药对硫磷 (1 6 0 5 )的降解率在 90min内达 91 .5 %。

关 键 词:工程菌  酯酶B1  纯化及性质
修稿时间:2004年11月2日

Purification and Properties of Esterase B1 from Engineered Bacteria
Xue Qingjie,Yan Yanchun,Jiang Hongxia,Liu Pingping,Xie Xiuping,Zhang Jie.Purification and Properties of Esterase B1 from Engineered Bacteria[J].Biotechnology Bulletin,2005(1):39-43.
Authors:Xue Qingjie  Yan Yanchun  Jiang Hongxia  Liu Pingping  Xie Xiuping  Zhang Jie
Abstract:
Keywords:Engineered bacteria  Esterase B1  Purification and Properties
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