| Gβ1γ2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系 |
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| 引用本文： | 陈巨莲,倪汉祥,孙京瑞,G.Weng.Gβ1γ2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系[J].中国科学C辑,2003,33(1):56-64. |
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| 作者姓名： | 陈巨莲 倪汉祥 孙京瑞 G.Weng |
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| 作者单位： | 1. 中国农业科学院植物保护研究所,北京,100094
2. Department of Pharmacology, Medical Center of Mount Sinai, New York University, NY 10029, USA |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金(批准号: 30170615)和国家重点基础研究发展规划(批准号: G2000016208)资助项目 |
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| 摘 要： | 对G蛋白β1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究. 以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda, 秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusia ni, 粉纹夜蛾细胞)为生物反应器, 高效表达了G蛋白β1γ2亚基. 用Ni-NTA亲和层析柱, 经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的Gβ1γ2. 活性测定表明, 纯化的GGβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力. 应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术, 采用生物传感芯片NTA(biosensor chip NTA)直接证明腺苷酸环化酶2 (AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白β1γ2亚基的结合区, 从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域.
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| 关 键 词： | 表面胞质团共振(SPR) 腺苷酸环化酶(AC) BIAcore技术 信号传导 G蛋白Gβ1γ2亚基 |
| 收稿时间： | 2002-04-25 |
| 修稿时间： | 2002年4月25日 |
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