| ATP合成酶的结合变化机制和旋转催化——1997年诺贝尔化学奖的部分工作介绍 |
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| 引用本文： | 周筠梅.ATP合成酶的结合变化机制和旋转催化——1997年诺贝尔化学奖的部分工作介绍[J].生物化学与生物物理进展,1998,25(1):9-17. |
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| 作者姓名： | 周筠梅 |
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| 作者单位： | 中国科学院生物物理研究所，生物大分子国家重点实验室，北京 100101 |
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| 摘 要： | 保罗.博耶(P.D.Boyer)教授为阐明ATP酶作用机制所提出的结合变化机制有两个基本要点：一是ATP合成所需要的能量原则上是用于促进酶上紧密结合的ATP的释放和无机磷、ADP的结合；二是在净ATP形成过程中，酶上的各催化部位是高度协同地顺序起作用的.γ亚基在F1-ATP酶中的旋转运动使三个催化部位构象不对称是实现结合变化的基础.高分辨率牛心线粒体F1-ATP酶的晶体结构发表以后，出现了一些支持旋转催化机制的直接实验证据.
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| 关 键 词： | ATP合成酶，结合变化机制，旋转催化 |
| 收稿时间： | 1997/12/2 0:00:00 |
| 修稿时间： | 1997/12/28 0:00:00 |
The Binding Change Mechanism and Rotational Catalysis of ATP Synthase |
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| ZHOU Jun-mei.The Binding Change Mechanism and Rotational Catalysis of ATP Synthase[J].Progress In Biochemistry and Biophysics,1998,25(1):9-17. |
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| Authors: | ZHOU Jun-mei |
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| Institution: | National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics,The Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | ATP synthase binding change mechanism rotational catalysis |
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