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Candida rugosa脂肪酶同工酶的分离及选择固定化
引用本文:辛嘉英,徐毅,李树本,王来来.Candida rugosa脂肪酶同工酶的分离及选择固定化[J].生物化学与生物物理进展,2000,27(5):513-516.
作者姓名:辛嘉英  徐毅  李树本  王来来
作者单位:中国科学院兰州化学物理研究所,羰基合成与选择氧化国家重点实验室,兰州 730000;中国科学院兰州化学物理研究所,羰基合成与选择氧化国家重点实验室,兰州 730000;中国科学院兰州化学物理研究所,羰基合成与选择氧化国家重点实验室,兰州 730000;中国科学院兰州化学物理研究所,羰基合成与选择氧化国家重点实验室,兰州 730000
基金项目:中国科学院重点项目资助(KY95-S1-262).
摘    要:采用“界面亲和层析”,从商品Candida rugosa脂肪酶(CRL)中分离到三个同工酶(CRL-1、CRL-2和CRL-3),它们在水-有机溶剂双液相体系中催化(R,S)-萘普生甲酯的不对称水解反应,具有不同的立体选择性.分析表明:CRL-1和CRL-2上不同程度地非共价结合有小分子的酸性化合物,阻碍了其活性位点处疏水腔的完全开放;CRL-3上不含有该小分子酸性化合物,活性位点处疏水腔可处于完全开放构象.据此分别将CRL同工酶选择性地固定在不同的载体(GDX101和YWG-NH2)上.通过简单易行的选择吸附步骤,可同时达到同工酶的分离及固定化目的,提出了一种对结构上相差不大同工酶分离的便利方法.

关 键 词:CRL同工酶,分离,界面亲和层析,选择性固定化
收稿时间:9/3/1999 12:00:00 AM
修稿时间:1999/12/24 0:00:00

Separation and Selective Immobilization of Candida rugosa Lipase Isoenzymes
XIN Jia-Ying,XU Yi,LI Shu-Ben and WANG Lai-Lai.Separation and Selective Immobilization of Candida rugosa Lipase Isoenzymes[J].Progress In Biochemistry and Biophysics,2000,27(5):513-516.
Authors:XIN Jia-Ying  XU Yi  LI Shu-Ben and WANG Lai-Lai
Institution:State Key Laboratory for Oxo Synthesis and Selective Oxidation, Lanzhou Institute of Chemical Physics, The Chinese Academy of Sciences, Lanzhou 730000,China;State Key Laboratory for Oxo Synthesis and Selective Oxidation, Lanzhou Institute of Chemical Physics, The Chinese Academy of Sciences, Lanzhou 730000,China;State Key Laboratory for Oxo Synthesis and Selective Oxidation, Lanzhou Institute of Chemical Physics, The Chinese Academy of Sciences, Lanzhou 730000,China;State Key Laboratory for Oxo Synthesis and Selective Oxidation, Lanzhou Institute of Chemical Physics, The Chinese Academy of Sciences, Lanzhou 730000,China
Abstract:
Keywords:CRL isoenzymes  separation  interfacial affinity chromatography  selectivity immobilization
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