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Caspase-3 对磷酸化 tau 蛋白截断作用的研究
引用本文:段 萍,李夏春,邓艳秋,张 蕲,王建枝.Caspase-3 对磷酸化 tau 蛋白截断作用的研究[J].生物化学与生物物理进展,2005,32(1):81-85.
作者姓名:段 萍  李夏春  邓艳秋  张 蕲  王建枝
作者单位:华中科技大学同济医学院病理生理教研室,武汉,430030
基金项目:国家自然科学基金资助项目(30170221,30430270).
摘    要:磷酸化 tau 是阿尔茨海默病 (Alzheimer's disease , AD) 的特征性病理改变———神经原纤维缠结 (neurofibrillary tangles , NFTs) 的主要组成部分 . 最近的研究显示: NFT 存在 Glu391 和 Asp421 位点被截断的 tau 片段,然而, tau 蛋白的磷酸化是否会影响 caspase-3 的切割作用尚不清楚 . 首先纯化重组 tau 蛋白,然后利用蛋白激酶 A (PKA) 、钙 / 钙调蛋白依赖性蛋白激酶Ⅱ (CaMK Ⅱ ) 和乳鼠海马组织抽提液对其磷酸化,并用 caspase-3 对不同磷酸化的 tau 蛋白进行切割,比较 caspase-3 对非磷酸化和不同蛋白激酶磷酸化的 tau 蛋白的切割特性 . 结果显示:除切割非磷酸化 tau 蛋白外, caspase-3 在体外可分别切割被 PKA 、 CaMK Ⅱ和乳鼠海马组织抽提液磷酸化的 tau 蛋白 . 这一结果提示:磷酸化修饰的 tau 蛋白仍然是 caspase-3 的底物 .

关 键 词:阿尔茨海默病,  tau  片段,磷酸化,胱天蛋白水解酶  -3  ,细胞凋亡

Truncation of Caspase-3 on Phosphorylated tau
DUAN Ping,LI Xia-Chun,DENG Yan-Qiu,ZHANG Qi and WANG Jian-Zhi.Truncation of Caspase-3 on Phosphorylated tau[J].Progress In Biochemistry and Biophysics,2005,32(1):81-85.
Authors:DUAN Ping  LI Xia-Chun  DENG Yan-Qiu  ZHANG Qi and WANG Jian-Zhi
Institution:Pathophysiology Department,Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030, China;Pathophysiology Department,Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030, China;Pathophysiology Department,Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030, China;Pathophysiology Department,Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030, China;Pathophysiology Department,Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030, China
Abstract:
Keywords:Alzheimer's disease  tau fragment  caspase-3  apoptosis
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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