| 人白三烯A4水解酶的提取和纯化 |
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| 引用本文： | 富继义,吴大勇,李振甲,杨梅芳,刘景汉,Olof Radmark.人白三烯A4水解酶的提取和纯化[J].生物化学与生物物理进展,1989,16(3):224-227. |
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| 作者姓名： | 富继义 吴大勇 李振甲 杨梅芳 刘景汉 Olof Radmark |
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| 作者单位： | 白求恩医科大学;白求恩医科大学;解放军总医院;解放军总医院;解放军总医院;瑞典卡罗琳斯卡医学院 |
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| 摘 要： | 人白细胞匀浆中的LTA4H经硫酸铵分段盐析,DEAE-纤维素柱层析,Sephadex柱层析和HpLCmono-Q阳离子交挟柱层析,再经羟基磷灰石柱纯化,得到其纯度可达90—95％的产物。酶活性为212LTB2nmol·mg-1·min-1。较纯化前活性提高350倍。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳显示酶的分子量为68000—70000的单体蛋白质。与以前报道人红细胞LTA4H不同。
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| 关 键 词： | 白三烯A4 水解酶 提取 纯化 |
| 收稿时间： | 1988/4/14 0:00:00 |
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