首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
   检索      

非受体酪氨酸激酶ARG与过氧化氢酶相互作用机制的初步研究
引用本文:李伟,李平,钟辉,杨淑静,马清钧,曹诚.非受体酪氨酸激酶ARG与过氧化氢酶相互作用机制的初步研究[J].生物技术通讯,2004,15(3):241-243.
作者姓名:李伟  李平  钟辉  杨淑静  马清钧  曹诚
作者单位:1. 军事医学科学院,生物工程研究所,北京,100850;第二炮兵总医院中心实验室,北京,100088
2. 军事医学科学院,生物工程研究所,北京,100850
基金项目:国家自然科学基金项目(30270316)
摘    要:通过体外结合实验,发现Arg蛋白与过氧化氢酶之间有相互作用,且这种作用是通过Arg蛋白的SH3结构域和过氧化氢酶的P290FNP介导的。利用体外激酶分析和Western印迹证明Arg蛋白可以使过氧化氢酶磷酸化。本研究为过氧化氢酶的活性调控研究奠定了基础。

关 键 词:非受体酪氨酸激酶  ARG  过氧化氢酶  作用机制  蛋白  活性氧
文章编号:1009-0002(2004)03-0241-03
修稿时间:2004年2月3日

Interaction of non-receptor tyrosine kinase Arg and catalase
LI Wei ,LI Ping ,ZHONG Hui ,YANG Shu-jing ,MA Qing-jun ,CAO Cheng.Interaction of non-receptor tyrosine kinase Arg and catalase[J].Letters in Biotechnology,2004,15(3):241-243.
Authors:LI Wei    LI Ping  ZHONG Hui  YANG Shu-jing  MA Qing-jun  CAO Cheng
Institution:LI Wei 1,2,LI Ping 1,ZHONG Hui 1,YANG Shu-jing 1,MA Qing-jun 1,CAO Cheng 1 1.Institute of Biotechnology,Academy of Military Medical Sciences,Beijing100850,2.Core Facility,General Hospital of Secondary Artillery,Beijing100088,China
Abstract:Interaction of non-receptor tyrosine kinase Arg with catalase was demonstrated by in vitro fishing experiments.The interaction was mediated by binding of Arg SH3domain with P290FNP site in catalase.Catalase could be phosphory-lated by Arg as demonstrated by in vitro kinase assay and immunoblotting with anti-phosphorylated tyrosine.
Keywords:Arg  catalase  non-receptor tyrosine kinase
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号