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| 噬菌体裂解酶研究进展 | |
| 引用本文： | 李晓静,方宏清,付学奇,陈惠鹏.噬菌体裂解酶研究进展[J].生物技术通讯,2005,16(3):326-329. |
| 作者姓名： | 李晓静 方宏清 付学奇 陈惠鹏 |
| 作者单位： | 1. 军事医学科学院,生物工程研究所,北京,100850;吉林大学,生命科学学院,吉林,长春,130023 2. 军事医学科学院,生物工程研究所,北京,100850 3. 吉林大学,生命科学学院,吉林,长春,130023 |
| 摘 要： | 噬菌体裂解酶是双链DNA噬菌体所特有的细胞壁水解酶。研究表明，所有噬菌体裂解酶在结构上具有相似性，即含有2个结构域：比较保守的N端催化区和差异较大的C端特异性结合区。裂解酶的高亲和性与种属特异的细胞壁糖基有关，而后常常是细菌存活的必要成分。所以，细菌难以产生对裂解酶的抗性。本简要综述噬茵体裂解酶的研究进展。 |
| 关 键 词： | 研究进展 裂解酶 噬菌体 细胞壁水解酶 双链DNA 相似性 结合区 特异性 催化区 结构域 亲和性 细菌 C端 N端 |
| 文章编号： | 1009-0002(2005)03-0326-04 |
| 修稿时间： | 2004年9月29日 |
The Progress in Bacteriophage Lysins |
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| LI Xiao-jing,FANG Hong-qing,FU Xue-qi,CHEN Hui-peng.The Progress in Bacteriophage Lysins[J].Letters in Biotechnology,2005,16(3):326-329. | |
| Authors: | LI Xiao-jing FANG Hong-qing FU Xue-qi CHEN Hui-peng |
| Institution: | LI Xiao-jing1,2,FANG Hong-qing1,FU Xue-qi2,CHEN Hui-peng1 1. Institute of Biotechnology,Academy of Military Medical Sciences,Beijng 100850, 2. College of Life Science,Jinlin University,Changchun 130023,China |
| Abstract: | Bacteriophage lysins are lytic agents used by double-stranded DNA(dsDNA) phages to coordinate bacterial cell wall lysis. Many reseaches show that they have similarity in the structure, consisting of a usually well-conserved N-terminal catalytic domain fused to a largely divergent specificity or binding domain. High-affinity binding is directed towards species- or strain-specific cell wall carbohydrates that are often essential for viability, thus implying that intrinsic lysin resistance could be rare. The last progress in bacreriophage lysins were reviewed in this article. |
| Keywords: | bacteriophage lysins N-catalytic domain C-binding domain chBR |
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