首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
   检索      

元宝枫蛋白酶的分离纯化及其生化性质
引用本文:马丽,邱业先,杨进军,杜天真.元宝枫蛋白酶的分离纯化及其生化性质[J].植物资源与环境学报,2005,14(1):6-9.
作者姓名:马丽  邱业先  杨进军  杜天真
作者单位:1. 安徽工业大学,安徽,马鞍山,243002
2. 仲恺农业技术学院,广东,广州,510225
3. 天津理工学院,天津,300191
4. 江西农业大学,江西,南昌,330045
基金项目:国家自然科学基金,江西省自然科学基金
摘    要:采用有机溶剂沉淀和柱层析方法,从元宝枫(Acer truncatum Bunge)叶片中提取并纯化了叶蛋白酶.该蛋白酶的比活性为1 408.04 U·mg-1,纯化倍数50.77.以酪蛋白为底物时,该蛋白酶最适pH 7.5,最适温度60℃;该蛋白酶在pH 5.0~pH 10.0范围内以及在60℃以下较为稳定.该酶的活力能被半胱氨酸和EDTA激活,但受HgCl2抑制,具有巯基蛋白酶的特性.

关 键 词:元宝枫蛋白酶  酶活力  最适pH  最适温度  抑制剂
文章编号:1004-0978(2005)01-0006-04
修稿时间:2004年1月7日

Isolation and biochemical properties of a protease from Acer truncatum Bunge
MA Li,QIU Ye-xian,YANG Jin-jun,DU Tian-zhen.Isolation and biochemical properties of a protease from Acer truncatum Bunge[J].Journal of Plant Resources and Environment,2005,14(1):6-9.
Authors:MA Li  QIU Ye-xian  YANG Jin-jun  DU Tian-zhen
Institution:MA Li~1,QIU Ye-xian~2,YANG Jin-jun~3,DU Tian-zhen~4
Abstract:
Keywords:Acer truncatum Bunge protease  enzyme activity  optimal pH  optimal temperature  inhibiter
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号