| 链霉菌M-Z18膜蛋白ε-聚赖氨酸降解酶的分离纯化、酶学性质及应用 |
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| 引用本文： | 刘庆瑞,陈旭升,曾昕,韩岱,毛忠贵.链霉菌M-Z18膜蛋白ε-聚赖氨酸降解酶的分离纯化、酶学性质及应用[J].微生物学报,2014,54(9):1022-1032. |
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| 作者姓名： | 刘庆瑞 陈旭升 曾昕 韩岱 毛忠贵 |
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| 作者单位： | 江南大学生物工程学院，工业生物技术教育部重点实验室，江苏无锡214122;江南大学生物工程学院，工业生物技术教育部重点实验室，江苏无锡214122;江南大学生物工程学院，工业生物技术教育部重点实验室，江苏无锡214122;江南大学生物工程学院，工业生物技术教育部重点实验室，江苏无锡214122;江南大学生物工程学院，工业生物技术教育部重点实验室，江苏无锡214122 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金(31301556);江苏省科技支撑计划(BE2012616);江苏省产学研前瞻性联合研究项目(BY2013015-11) |
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| 摘 要： | 【目的】研究链霉菌Streptomyces sp.M-Z18ε-聚赖氨酸降解酶(Pld)的分离纯化及其生理生化特性,并利用该酶制备低聚合度ε-聚赖氨酸(ε-PL)。【方法】菌体细胞经超声破碎、NaSCN溶解和HiTrapTMButyl HP疏水层析制备到Pld,随后研究了其酶学性质、动力学和降解ε-PL过程,最后利用常量稀释法比较了不同聚合度范围ε-PL的最小抑菌浓度。【结果】从Streptomyces sp.M-Z18细胞膜上分离纯化到Pld,纯化倍数为80.4倍,回收率达到59.3%。以L-赖氨酰对硝基苯胺为底物,酶促反应的最适温度为37℃,最适pH为7.0,动力学常数Km为0.621 mmol/L,Vmax为701.16 nmol/min·mg;酶活在pH 7.0-10.0和50℃以下稳定。降解ε-PL实验发现,纯化到的Pld以内切方式降解ε-PL。抑菌实验表明,高聚合度ε-PL(30-35)对细菌的抑制效果较好,而低聚合度ε-PL(8-20)更有利于抑制酵母菌的生长,各种聚合度ε-PL对霉菌的生长抑制均较差。【结论】从ε-PL产生菌中分离纯化到内切型ε-PL降解酶,发现不同聚合度范围ε-PL对微生物的抑制能力存在显著差异。
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| 关 键 词： | ε-聚赖氨酸降解酶 链霉菌 分离纯化 聚合度 最小抑菌浓度 |
| 收稿时间： | 2013/12/24 0:00:00 |
| 修稿时间： | 3/7/2014 12:00:00 AM |
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