首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
   检索      

定点突变提高N-酰基高丝氨酸内酯酶酶活和温度稳定性
引用本文:杨梅,谢盼盼,简思美,林丽玉,杨彩云.定点突变提高N-酰基高丝氨酸内酯酶酶活和温度稳定性[J].微生物学报,2014,54(8):905-912.
作者姓名:杨梅  谢盼盼  简思美  林丽玉  杨彩云
作者单位:福建师范大学生命科学学院,福建福州350108;福建师范大学生命科学学院,福建福州350108;福建师范大学生命科学学院,福建福州350108;福建师范大学生命科学学院,福建福州350108;福建师范大学生命科学学院,福建福州350108
基金项目:国家“863 计划“(2011AA10A203);福建省自然科学基金(2012J01123);福建省教育厅项目(JK2012009)
摘    要:【目的】提高N-酰基高丝氨酸内酯酶(N-acylhomoserine lactonase,AiiA)酶活及温度稳定性。【方法】本研究基于AiiA同源蛋白的三维结构对AiiA进行定点突变,分析野生型AiiA及其突变蛋白酶活和温度稳定性。【结果】野生型AiiA较不稳定,在45℃下温浴30 min,或4℃储存5 d后均失去降解N-酰基高丝氨酸内酯(N-acylhomoserine lactone,AHL)的活性。但是突变AiiA蛋白(N65K,T195R和A206E)的酶活力较野生型AiiA均提高了20%以上,且4℃储存时间延长到7 d。此外,突变株N65K比野生型AiiA对高温具有更强的耐受性,在45℃温浴后剩余酶活力达到45%以上,55℃温浴30 min后仍保留5.0%的酶活力。【结论】通过定点突变改造AiiA蛋白结构,提升了AiiA蛋白的酶活和温度稳定性。

关 键 词:N-酰基高丝氨酸内酯  N-酰基高丝氨酸内酯酶  酶学特性  定点突变
收稿时间:1/5/2014 12:00:00 AM
修稿时间:2014/1/23 0:00:00

Enhancement of enzyme activity and thermostability of Nacylhomoserine lactonase by site-directed mutagenesis
Mei Yang,Panpan Xie,Simei Jian,Liyu Lin and Caiyun Yang.Enhancement of enzyme activity and thermostability of Nacylhomoserine lactonase by site-directed mutagenesis[J].Acta Microbiologica Sinica,2014,54(8):905-912.
Authors:Mei Yang  Panpan Xie  Simei Jian  Liyu Lin and Caiyun Yang
Abstract:
Keywords:
本文献已被 CNKI 等数据库收录!
点击此处可从《微生物学报》浏览原始摘要信息
点击此处可从《微生物学报》下载免费的PDF全文
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号