| 水稻氨基酰化酶的分离纯化与性质分析 |
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| 引用本文： | 施华芳,黄伟达,李宏杰,孙崇荣.水稻氨基酰化酶的分离纯化与性质分析[J].中国生物化学与分子生物学报,1997,13(1):54-58. |
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| 作者姓名： | 施华芳 黄伟达 李宏杰 孙崇荣 |
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| 作者单位： | 复旦大学生物化学系!上海，200433，复旦大学生物化学系!上海，200433，复旦大学生物化学系!上海，200433，复旦大学生物化学系!上海，200433 |
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| 基金项目： | 国家教委优秀青年教师基金 |
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| 摘 要： | 氨基酰化酶（N－acylamino－acidamidohydrolase或acylaseⅠ，EC3．5．1．14）是专一水解N-酰基化L-氨基酸的蛋白酶．从水稻黄化苗得到的抽提液，经过硫酸铵分级沉淀、丙酮分级沉淀和阴离子交换层析三个步骤，纯化得到了该酶，比活达到100U／mg蛋白，在无还原剂存在的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳上显单一条带，分子量为40kD．而凝胶层析分析表明活性分子的分子量约90kD，因此可推测它的活性分子由两个亚基通过非共价键作用组合而成．进一步研究此酶的性质，在所测的五种乙酰化氨基酸中，最适底物为N-乙酰-L-甲硫氨酸．该酶的最适温度为50℃，最适pH为7．0～8．0．Co2＋和Zn2＋能增强酶活性，但烷基化试剂对酶活性没有影响，表明酶活性中心不含活化的巯基或羟基基因
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| 关 键 词： | 氨基酰化酶Ⅰ 纯化 性质 层析 |
| 收稿时间： | 1997-02-20 |
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