首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
   检索      

地衣芽孢杆菌β-甘露聚糖酶的纯化及酶学性质
引用本文:杨文博, 佟树敏, 沈庆,.地衣芽孢杆菌β-甘露聚糖酶的纯化及酶学性质[J].微生物学通报,1995,22(6).
作者姓名:杨文博  佟树敏  沈庆  
作者单位:南开大学微生物学系;
摘    要:地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)NK-27菌株发酵产生的β-甘露聚糖酶(βmannanase)经硫酸铵盐析沉淀,两次DEAE纤维素和SephadexG-100离子交换柱层析以及制备PAGE筹步骤,获得了凝胶电泳均一的样品。用SDS-凝胶电泳测得纯化后的β-甘露聚糖酶分子量为26kD,用凝胶聚焦电泳测得等电点PI为5.0。酶反应的最适pH为9.0,最后温度为60℃,稳定pH为6.0—9.0,稳定温度为40℃。金

关 键 词:β-甘露聚糖酶    地衣芽孢杆菌  
点击此处可从《微生物学通报》浏览原始摘要信息
点击此处可从《微生物学通报》下载免费的PDF全文
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号