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重组海栖热袍菌极耐热甘露聚糖酶的纯化和性质研究
引用本文:张 敏,江正强,李里特.重组海栖热袍菌极耐热甘露聚糖酶的纯化和性质研究[J].微生物学通报,2008,35(10):1565-1571.
作者姓名:张 敏  江正强  李里特
作者单位:中国农业大学食品科学与营养工程学院,北京,100083
基金项目:国家高技术研究发展计划(863计划),教育部跨世纪优秀人才培养计划
摘    要:研究了海栖热袍菌(Thermotoga maritima)MSB8甘露聚糖酶基因(TM_1227)的克隆、重组酶的纯化和性质.该基因全序列2010 bp,编码669个氨基酸,分子量为76.827 kD.根据氨基酸同源性分析,该β-甘露聚糖酶与Thermotoga sp.RQ2来源的β-甘露聚糖酶(GenBank登录号ACB09927.1)同源性最高,为99%.重组转化子经IPTG诱导酶比活可达39.7 U/mg蛋白.粗酶液经金属亲和层析,得到电泳纯甘露聚糖酶.以槐豆胶为底物时,该酶的最适反应温度和pH分别为95℃和pH 8.0,85℃处理30min酶活保存50%以上,很有潜力用于高温、偏碱性的造纸工业.对椰子甘露聚糖和槐豆胶的主要水解产物是不同聚合度的甘露寡糖,几乎没有单糖生成,适合生产低聚甘露糖.

关 键 词:海栖热袍菌  甘露聚糖酶  表达  高温酶

Purification and Characterization of a Recombinant Thermostable β-mannanase from Thermotoga maritima
ZHANG Min,JIANG Zheng-Qiang and LI Li-Te.Purification and Characterization of a Recombinant Thermostable β-mannanase from Thermotoga maritima[J].Microbiology,2008,35(10):1565-1571.
Authors:ZHANG Min  JIANG Zheng-Qiang and LI Li-Te
Institution:College of Food Science and Nutritional Engineering, China Agricultural University, Beijing 100083;College of Food Science and Nutritional Engineering, China Agricultural University, Beijing 100083;College of Food Science and Nutritional Engineering, China Agricultural University, Beijing 100083
Abstract:
Keywords:
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