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地衣芽孢杆菌JF-UN122碱性蛋白酶的分离纯化与性质
引用本文:袁铸,王忠彦,胡承,胡永松.地衣芽孢杆菌JF-UN122碱性蛋白酶的分离纯化与性质[J].工业微生物,2003,33(3):25-29.
作者姓名:袁铸  王忠彦  胡承  胡永松
作者单位:1. 第三军医大学成都军医学院医学检验教研室,成都,610083
2. 四川大学生命科学学院,成都,610064
摘    要:地衣芽孢杆菌JF—UN122的发酵液,以硫酸铵分段盐析得粗酶,再经DEAE—Sephadex A—50吸附色素、CM—Sephadex C-50离子交换及Sephadex G—75柱层析等步骤获得电泳纯的碱性蛋白酶。SDS-PAGE测得其分子量为31.6KDa。以酪蛋白为底物时,酶的Km为5.26μg/min,Vm为20.8μg/min。酶的最适pH为9.0,最适温度为55℃,pH5~11,55℃以下酶较稳定,对1mol/LH2O2具有一定的耐氧化性。PMSF对酶抑制,二硫苏糖醇(DTT)有保护作用,钙离子、EDTA、SDS、尿素等对酶无明显影响。

关 键 词:地衣芽孢杆菌  碱性蛋白酶  分离  纯化  性质  发酵

Purification and properties of alkaline protease from Bacillus licheniformis JF-UN122
YUAN Zhu ,WANG Zhong yan ,HU Cheng ,Hu Yong song.Purification and properties of alkaline protease from Bacillus licheniformis JF-UN122[J].Industrial Microbiology,2003,33(3):25-29.
Authors:YUAN Zhu  WANG Zhong yan  HU Cheng  Hu Yong song
Institution:YUAN Zhu 1,WANG Zhong yan 2,HU Cheng 2,Hu Yong song 2
Abstract:
Keywords:Bacillus licheniformis  alkaline protease  purification  properties  
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