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生物合成硒蛋白机制的研究进展
引用本文:蒋志华,牟颖,等.生物合成硒蛋白机制的研究进展[J].生物化学与生物物理学报,2002,34(4):395-399.
作者姓名:蒋志华  牟颖
作者单位:吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 长春130023 (蒋志华,牟颖,李维佳,阎岗林),吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 长春130023(罗贵民)
基金项目:国家自然科学基金 (No .2 0 0 72 0 10 ),吉林大学青年教师基金 (No .2 0 0 0A18)资助项目~~
摘    要:作为第 2 1种氨基酸 ,硒代半胱氨酸在翻译阶段由核糖体介导 ,在mRNA编码区的UGA密码子处参入多肽链。研究表明硒代半胱氨酸的参入需要一个顺式作用元件SECIS和 4个基因产物 :SelA、SelB、SelC、SelD。原核生物和真核生物的SECIS在mRNA中的位置和结构特征差异显著。在利用Escherichiacoli硒代半胱氨酸的参入机制合成硒蛋白方面 ,研究人员进行了有益的探索。

关 键 词:硒蛋白  硒代半胱氨酸  硒代半胱氨酸插入元件  硒蛋白合成

The Progress in Mechanism of Selenoprotein Biosynthesis
JIANG Zhi Hua,MU Ying,LI Wei Jia,YAN Gang Lin,LUO Gui Min.The Progress in Mechanism of Selenoprotein Biosynthesis[J].Acta Biochimica et Biophysica Sinica,2002,34(4):395-399.
Authors:JIANG Zhi Hua  MU Ying  LI Wei Jia  YAN Gang Lin  LUO Gui Min
Institution:JIANG Zhi Hua,MU Ying,LI Wei Jia,YAN Gang Lin,LUO Gui Min *
Abstract:As the twenty first amino acid, selenocysteine can be co translationally incorporated into the polypeptide chain at UGA codon in the coding region of selenoprotein mRNA. The incorporation of selenocysteine needs a cis acting element SECIS and four gene products: SelA, SelB, SelC and SelD. The position of SECIS in the mRNA of prokaryote and its structural features are greatly different from that of eukaryote. The researchers have made exploration in selenoprotein engineering by virtue of the mechanism of selenocysteine incorporation in Escherichia coli.
Keywords:selenoprotein  selenocysteine  SECIS  selenoprotein synthesis  
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