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G138P定点突变对葡萄糖异构酶热稳定性的改善
引用本文:朱国萍,滕脉坤.G138P定点突变对葡萄糖异构酶热稳定性的改善[J].生物化学与生物物理学报,1998,30(6):607-610.
作者姓名:朱国萍  滕脉坤
作者单位:中国科学技术大学生命科学学院
基金项目:国家“863”计划,中国科学技术大学结构生物学青年实验室资助
摘    要:通过分子设计,确定Gly138为改善葡萄糖异构酶(GI)热稳定性的目标氨基酸。用双引物法对GI基因进行体外定点突变,构建了GI突变体G138P。含突变体的重组质粒pTKD-GIG138P在E.coliK38菌株中表达。GIG138P与野生型GI比较实验表明:(1)GIG138P的热失活半衰期约是野生型GI的2倍;(2)GIG138P的最适反应温度提高了10 ̄12℃;(3)GIG138P的比活与野生

关 键 词:葡萄糖异构酶  蛋白质工程  热稳定性  最适温度

Mutation of G138P Enhanced the Thermostability of D glucose Isomerase
ZHU Guo Ping,TENG Mai Kun,WU Chuan Jin,HANG Jun,WANG Chun,Xu Chong and WANG Yu Zhen.Mutation of G138P Enhanced the Thermostability of D glucose Isomerase[J].Acta Biochimica et Biophysica Sinica,1998,30(6):607-610.
Authors:ZHU Guo Ping  TENG Mai Kun  WU Chuan Jin  HANG Jun  WANG Chun  Xu Chong and WANG Yu Zhen
Institution:ZHU Guo Ping,TENG Mai Kun,WU Chuan Jin,HANG Jun,WANG Chun,Xu Chong and WANG Yu Zhen *
Abstract:
Keywords:D  glucose isomerase  protein engineering  thermostability  optimum temperature  
本文献已被 CNKI 维普 等数据库收录!
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