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纳豆激酶的分离纯化研究
引用本文:陆利霞,李睿,熊强,熊晓辉.纳豆激酶的分离纯化研究[J].生物加工过程,2004,2(4):64-67.
作者姓名:陆利霞  李睿  熊强  熊晓辉
作者单位:南京工业大学,制药与生命科学学院,南京,210009
摘    要:从实验室保存的一株高产纳豆激酶菌株出发,进行发酵产酶,确立具有纤溶活力的纳豆激酶的分离纯化工艺,主要通过硫酸铵分级盐析法和Phenyl Sepharose疏水柱层析进行分离纯化,用纤维蛋白平板法测定酶活力,用SDS-PAGE电泳验证为电泳纯,分子量为28kD。其有望开发为新型的口服溶栓药物。

关 键 词:纳豆激酶  分离纯化  纤溶活力
文章编号:1672-3678(2004)04-0064-05
修稿时间:2004年10月25

Study on the purification of nattokinase from the liquid fermentation
LU Li xia,LI Rui,XIONG Qiang,XIONG Xiao hui.Study on the purification of nattokinase from the liquid fermentation[J].Chinese Journal of Bioprocess Engineering,2004,2(4):64-67.
Authors:LU Li xia  LI Rui  XIONG Qiang  XIONG Xiao hui
Abstract:Nattokinase was a kind of fibrinolytic enzyme produced by Bacillus subtilis natto The enzyme was separated by the ammonium sulfate fractionation and purified by Phenyl Sepharose The test result showed the purified enzyme was a single protein band in the SDS PAGE and Mr 28 kD It is expected to be a new thrombolytic medicine
Keywords:nattokinase  purification  fibrinolysis
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