| 调控KIF1A二聚化和活性的潜在的磷酸化位点 |
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| 作者姓名： | 刘贝 岳旸 俞勇 任锦启 冯巍 霍琳 徐涛 |
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| 作者单位： | 华中科技大学生命科学与技术学院,武汉 430074;中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101,华中科技大学生命科学与技术学院,武汉 430074;中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京 100101 |
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| 基金项目： | 国家重点基础研究发展计划(2010CB833701, 2011CB910503, 2014CB910202)和国家自然科学基金(31130065, 31300611, 31190062, 31200577)资助项目 |
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| 摘 要： | 驱动蛋白kinesin-3家族中的KIF1A蛋白主要参与轴突上分泌囊泡前体的正向运输.KIF1A中的CC1-FHA片段能够形成稳定的二聚体结构,同时促进驱动蛋白的活性,但是其具体的调节机制尚未清楚.基于已有的CC1-FHA二聚体的晶体结构,我们发现在二聚体表面的"487SPKK490"位置存在潜在的磷酸化位点.证明了将487位点模拟磷酸化后将导致CC1-FHA二聚体的解聚.进一步,在487位点进行点突变将影响KIF1A的活性以及线虫中KIF1A介导的突触囊泡在轴突上的运输.因此,高度保守的"487SPKK490"可能对CC1-FHA片段二聚化和调节KIF1A活性起着关键性作用.
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| 关 键 词： | KIFA 磷酸化 二聚化 轴突运输 |
| 收稿时间： | 2014-03-17 |
| 修稿时间： | 2014-05-30 |
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