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| 链霉菌SO1菌株几丁质酶的纯化及性质 | |
| 作者姓名： | 杨文博 冯波 佟树敏 |
| 作者单位： | 南开大学微生物学系; |
| 摘 要： | 由链霉菌（Streptomycessp.）SO1菌株产生的几丁质酶（Citinase）经硫酸铵盐析、OEAE纤维素柱层析、SephadexG－100柱层桥分离纯化后,得到SDS－PAGE均一样品。用SDS－PAG测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku,用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6．0,最适温度为50℃,在pH5．0～9．0、温度30～50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol／LNaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca |
| 关 键 词： | 几丁质酶 链霉菌SO1菌株 |
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