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嗜热链霉菌过氧化氢酶的纯化及性质研究
引用本文:周一,严自正,张树政.嗜热链霉菌过氧化氢酶的纯化及性质研究[J].微生物学报,1990,30(5).
作者姓名:周一  严自正  张树政
作者单位:中国科学院微生物研究所 北京
摘    要:嗜热链霉菌(Thermostreptostreptomyces sp.)T485的除去菌体的培养液,经硫酸铵盐析,Sepha- dex G—100、DEAE—Sephadex A-50及羟基磷灰石等柱层析,得到了凝胶电泳均-的过氧化氧酶,纯化了954倍,得率为7%。用浓度梯度PAGE测定分子量为152000,SDS—PAGE测定亚基分子量为57000,凝胶薄层等电点聚焦测定等电点为4.25。过氧化氢酶的反应最适温度为60℃,最适pH为7.0;对H2O2的K为50 mmol·L-1,Vmas值为6.0 mmol·min-1·mg-1。Nall3和Hg2+对酶活力有强烈抑制作用.Ca2+对酶活力有激活作用。测定了波长200—500nm的吸收光谱,在405nm处有明显的吸收峰。根据受NaN3,抑制和吸收光谱性质,推测它为含血红素酶。此外还测定了过氧化氢酶的氨基酸组成。

关 键 词:过氧化氢酶  嗜热放线菌  嗜热链霉菌
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