绿色糖单孢菌-木素过氧化物酶的纯化及酶学性质研究 |
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引用本文: | 杨暖,谢响明.绿色糖单孢菌-木素过氧化物酶的纯化及酶学性质研究[J].生物产业技术,2009(Z1). |
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作者姓名: | 杨暖 谢响明 |
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作者单位: | 北京林业大学生命科学与技术学院,北京,100083 |
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基金项目: | 国家自然科学基金项目 |
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摘 要: | 实验以一株耐热耐碱放线菌--绿色糖单孢菌(Saccharomonospora viridis)为研究对象,从其液体发酵产物中提取木素过氧化物酶(Lignin Peroxidases / LiP),粗酶液经硫酸铵分级沉淀、透析浓缩,最后经过Sephadex G-75柱色谱得到单一的LiP,酶纯度提高了11.06 倍;经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定该酶的分子量约为28.8kD.同时对纯酶的酶学性质进行了初步研究,发现LiP 酶的最适反应温度为50℃,最适反应为7.0 ;在75℃下具有良好的热稳定性,在pH7 ~ 10 范围内有较强的耐受力,保温30min 时酶的半衰期温度为75℃ ;该酶在高温、偏碱性的造纸工业中具有一定应用潜力.金属离子Cu2+、Fe2+、Co2+ 对酶具有明显促进作用,Ca2+、SDS 具有抑制作用;糖含量测定发现该酶为小分子量的糖基化蛋白,含有6.59% 的糖;酶动力学反应测定发现该酶对底物2,4-二氯苯酚(2,4-DCP)的Km 值为0.1057mmol/L.
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关 键 词: | 放线菌 绿色糖单孢菌 木素过氧化物酶 纯化 酶学性质 |
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