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| 粪肠球菌精氨酸脱亚胺酶酶学性质研究 | |
| 作者姓名： | 李成付 李凯 李加友 焦庆才 刘茜 易立涛 |
| 作者单位： | 南京大学生命科学学院,医药生物技术国家重点实验室,南京,210093 |
| 摘 要： | 经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶(ADI),纯化倍数为34.5,活力回收率为31.4%,经SDS-PAGE以及Native-PAGE测定结果表明,ADI亚基分子量约为46 kD,该酶非变性情况下的分子量约为190 kD左右,该酶为同四聚体结构.酶学,胜质研究结果表明:ADI催化最适温度和最适pH分别为50℃和6.5,在45℃以下和pH 5～8之间有很好的稳定性.ADI是L-型脱亚胺酶,具有严格的光学选择性,适当浓度的Mn2 、Mg2 、Co2 对ADI催化活力的促进作用较大,高浓度的Zn2 和Co2 对酶有一定程度的抑制作用,L-瓜氨酸对酶无抑制作用而L-鸟氨酸却表现出较强的抑制作用.ADI在最佳催化条件下作用于L-精氨酸的米氏常数为3.2686 mmol/L,最大反应速度为2.44 μmol/min. |
| 关 键 词： | 粪肠球菌NJ402 精氨酸脱亚胺酶 分离纯化 酶学性质 粪肠球菌 精氨酸脱亚胺酶 酶学性质 研究 Enterococcus Arginine Deiminase Characterization Enzymology 最大反应速度 米氏常数 催化条件 最佳 表现 鸟氨酸 瓜氨酸 抑制作用 程度 高浓度 催化活力 选择性 |
| 修稿时间： | 2007-09-21 |
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